Белок теплового шока 47 - Heat shock protein 47

SERPINH1
Идентификаторы
Псевдонимы	SERPINH1, AsTP3, CBP1, CBP2, HSP47, OI10, PIG14, PPROM, RA-A47, SERPINH2, gp46, член H семейства серпинов 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 600943 MGI: 88283 ГомолоГен: 20331 Генные карты: SERPINH1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 11 (человек)[1] Группа 11q13.5 Начинать 75,562,056 бп[1] Конец 75,572,783 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 7 (мышь)[2] Группа 7 | 7 E1 Начинать 99,345,376 бп[2] Конец 99,353,239 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • развернутое связывание с белками • связывание коллагена • Связывание РНК • активность ингибитора эндопептидазы серинового типа Сотовый компонент • цитоплазма • мембранный плот • просвет эндоплазматического ретикулума • внеклеточная экзосома • эндоплазматический ретикулум-промежуточный компартмент Гольджи • внеклеточный • эндоплазматический ретикулум • коллагенсодержащий внеклеточный матрикс Биологический процесс • ответ на развернутый белок • созревание белка • развитие хондроцитов, участвующих в морфогенезе эндохондральной кости • процесс биосинтеза коллагена • организация фибрилл коллагена • отрицательная регуляция активности эндопептидазы Источники:Амиго / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	871	12406
Ансамбль	ENSG00000149257	ENSMUSG00000070436
UniProt	P50454	P19324
RefSeq (мРНК)	NM_001207014 NM_001235	NM_001111043 NM_001111044 NM_009825 NM_001285776
RefSeq (белок)	NP_001193943 NP_001226	NP_001104513 NP_001104514 NP_001272705 NP_033955
Расположение (UCSC)	Chr 11: 75,56 - 75,57 Мб	Chr 7: 99,35 - 99,35 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Белок теплового шока 47, также известный как SERPINH1 это серпин который служит человеком шаперонный белок за коллаген.^[5][6]

Функция

Этот белок входит в суперсемейство серпиновых ингибиторов сериновых протеиназ. Его проявление вызвано тепловым шоком. HSP47 экспрессируется клетками, присутствующими в эндоплазматической сети. Эти клетки синтезируют и секретируют коллаген типа I и типа II. ^[7] Белок локализуется в просвете эндоплазматического ретикулума и связывает коллаген; таким образом, считается, что это молекулярный шаперон, участвующий в созревании молекул коллагена. Аутоантитела к этому белку были обнаружены у пациентов с ревматоидным артритом.^[5]

Взаимодействия

Было показано, что белок теплового шока 47 взаимодействовать с коллагенами I, II, III, IV и V.^[8]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000149257 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000070436 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Ген Entrez: ингибитор серпинпептидазы SERPINH1, клад H (белок теплового шока 47), член 1 (белок, связывающий коллаген 1)».
6. Даффорн Т.Р., Делла М., Миллер А.Д. (декабрь 2001 г.). «Молекулярные взаимодействия белка теплового шока 47 (Hsp47) и их значение для биосинтеза коллагена». Журнал биологической химии. 276 (52): 49310–9. Дои:10.1074 / jbc.M108896200. PMID  11592970.
7. Уильямс, Р. Сандерс (21 марта 2000 г.). "Белок теплового шока 47: шаперон для фиброзной крышки?". Тираж. 101 (11): 1227–1228. Дои:10.1161 / 01.CIR.101.11.1227. PMID  10725278. Получено 11 декабря 2017.
8. Мала Дж. Дж., Роуз С. (ноябрь 2010 г.). «Взаимодействие белка теплового шока 47 с коллагеном и реакция на стресс: нетрадиционная модель шаперона?». Науки о жизни. 87 (19–22): 579–86. Дои:10.1016 / j.lfs.2010.09.024. PMID  20888348.

дальнейшее чтение

• Razzaque MS, Taguchi T (октябрь 1999 г.). «Возможная роль коллигина / HSP47, связывающего коллаген белка, в патогенезе человеческих и экспериментальных фиброзных заболеваний». Гистология и гистопатология. 14 (4): 1199–212. PMID  10506936.
• Gettins PG (декабрь 2002 г.). «Строение, механизм и функции Серпина». Химические обзоры. 102 (12): 4751–804. Дои:10.1021 / cr010170. PMID  12475206.
• Кларк EP, Sanwal BD (январь 1992 г.). «Клонирование человеческого белка, связывающего коллаген, и его гомология с gp46 крысы, hsp47 курицы и белками J6 мыши». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена. 1129 (2): 246–8. Дои:10.1016 / 0167-4781 (92) 90498-о. PMID  1309665.
• Икегава С., Судо К., Окуи К., Накамура Ю. (1995). «Выделение, характеристика и хромосомное определение гена коллигина-2 человека (CBP2)». Цитогенетика и клеточная генетика. 71 (2): 182–6. Дои:10.1159/000134103. PMID  7656593.
• Икегава С., Накамура Ю. (июль 1997 г.). «Структура гена, кодирующего человеческий коллигин-2 (CBP2)». Ген. 194 (2): 301–3. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00209-6. PMID  9272875.
• Бекри С., Аделаида Дж., Мершер С., Гросджордж Дж., Кароли-Боск Ф., Перукка-Лостанлен Д., Келли П. М., Пебуск М. Дж., Тейе С., Бирнбаум Д., Годре П. (1998). «Подробная карта области, которая обычно усиливается при 11q13 -> q14 в карциноме груди человека». Цитогенетика и клеточная генетика. 79 (1–2): 125–31. Дои:10.1159/000134699. PMID  9533029.
• Хаттори Т., Фудзисава Т., Сасаки К., Ютани И., Наканиши Т., Такахаши К., Такигава М. (апрель 1998 г.). «Выделение и характеристика антигена, специфичного для ревматоидного артрита (RA-A47) из линии хондроцитарных клеток человека (HCS-2/8)». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 245 (3): 679–83. Дои:10.1006 / bbrc.1998.8505. PMID  9588174.
• Нагаи Н., Тетуя Ю., Хосокава Н., Нагата К. (февраль 1999 г.). «В геноме человека есть только один функциональный ген hsp47 (CBP2) и псевдоген (pshsp47)». Ген. 227 (2): 241–8. Дои:10.1016 / S0378-1119 (98) 00592-7. PMID  10023073.
• Hebert C, Norris K, Della Coletta R, Reynolds M, Ordóñez J, Sauk JJ (май 1999 г.). «Коллигин клеточной поверхности / Hsp47 связывается с тетраспаниновым белком CD9 в клеточных линиях эпидермоидной карциномы». Журнал клеточной биохимии. 73 (2): 248–58. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-4644 (19990501) 73: 2 <248 :: AID-JCB11> 3.0.CO; 2-A. PMID  10227388.
• Коидэ Т., Асо А., Ёрихузи Т., Нагата К. (сентябрь 2000 г.). «Конформационные требования коллагеновых пептидов для распознавания шаперонным белком HSP47». Журнал биологической химии. 275 (36): 27957–63. Дои:10.1074 / jbc.M003026200. PMID  10862616.
• Хаттори Т., Такахаш К., Ютани Ю., Фудзисава Т., Наканиси Т., Такигава М. (2001). «Связанный с ревматоидным артритом антиген 47 кДа (RA-A47) является продуктом коллигина-2 и действует как человеческий HSP47». Журнал костного и минерального метаболизма. 18 (6): 328–34. Дои:10.1007 / s007740070004. PMID  11052465. S2CID  35696096.
• Pelletier G, Stefanovsky VY, Faubladier M, Hirschler-Laszkiewicz I, Savard J, Rothblum LI, Côté J, Moss T. (ноябрь 2000 г.). «Конкурентный набор CBP и Rb-HDAC регулирует ацетилирование UBF и рибосомную транскрипцию». Молекулярная клетка. 6 (5): 1059–66. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 00104-0. PMID  11106745.
• Мацуда М., Коидэ Т., Ёрихузи Т., Хосокава Н., Нагата К. (январь 2001 г.). «Молекулярное клонирование нового убиквитиноподобного белка, UBIN, который связывается с сигнальными последовательностями нацеливания ER». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 280 (2): 535–40. Дои:10.1006 / bbrc.2000.4149. PMID  11162551.
• Чжоу М., Нехай С., Бхаруча, округ Колумбия, Кумар А., Ге Х., Прайс Д.Х., Эгли Дж. М., Брэди Дж. Н. (ноябрь 2001 г.). «TFIIH ингибирует фосфорилирование CDK9 во время транскрипции вируса иммунодефицита человека типа 1». Журнал биологической химии. 276 (48): 44633–40. Дои:10.1074 / jbc.M107466200. PMID  11572868.
• Сонг Ч.З., Келлер К., Мурата К., Асано Х., Стаматояннопулос Г (Март 2002 г.). «Функциональное взаимодействие между коактиваторами CBP / p300, PCAF и фактором транскрипции FKLF2». Журнал биологической химии. 277 (9): 7029–36. Дои:10.1074 / jbc.M108826200. ЧВК  2808425. PMID  11748222.
• Сасаки Х., Сато Т., Ямаути Н., Окамото Т., Кобаяши Д., Ияма С., Като Дж., Мацунага Т., Такимото Р., Такаяма Т., Когава К., Ватанабэ Н., Ниитсу Ю. (май 2002 г.). «Индукция синтеза белка 47 теплового шока с помощью TGF-бета и IL-1 бета посредством повышения активности связывания элемента теплового шока фактора транскрипции 1 теплового шока». Журнал иммунологии. 168 (10): 5178–83. Дои:10.4049 / jimmunol.168.10.5178. PMID  11994473.
• Раззак М.С., Ахмед А.Р. (март 2002 г.). «Коллагены, коллаген-связывающий белок теплового шока 47 и трансформирующий фактор роста-бета 1 индуцируются в рубцовом пемфигоиде: возможная роль (и) в дермальном фиброзе». Цитокин. 17 (6): 311–6. Дои:10.1006 / cyto.2002.1020. PMID  12061838.
• Сато К., Йомогида К., Вада Т., Ёрихузи Т., Нисимунэ И., Хосокава Н., Нагата К. (октябрь 2002 г.). «Коллаген типа XXVI, новый член семейства коллагенов, специфически экспрессируется в яичках и яичниках». Журнал биологической химии. 277 (40): 37678–84. Дои:10.1074 / jbc.M205347200. PMID  12145293.
• Рочник Э. Ф., ван дер Веер Э, Цао Х., Хегеле Р. А., Пикеринг Дж. Г. (октябрь 2002 г.). «Функциональная связь между белком эндоплазматического ретикулума Hsp47 и экспрессией проколлагена в гладкомышечных клетках сосудов человека». Журнал биологической химии. 277 (41): 38571–8. Дои:10.1074 / jbc.M206689200. PMID  12163502.

внешняя ссылка

• В МЕРОПЫ онлайн-база данных пептидаз и их ингибиторов: I04.035
• HSP47 + тепловой шок + белки в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)