HSP90AB1 - HSP90AB1

HSP90AB1
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1QZ2, 1UYM, 2L6J, 3FWV, 3NMQ, 3PRY, 3UQ3, 5FWL, 5FWM, 5FWK
Идентификаторы
Псевдонимы	HSP90AB1, D6S182, HSP84, HSP90B, HSPC2, HSPCB, белок теплового шока 90 кДа, член семейства альфа класса B 1, белок теплового шока 90 альфа, член класса B класса 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 140572 MGI: 96247 ГомолоГен: 74306 Генные карты: HSP90AB1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 6 (человек)[1] Группа 6п21.1 Начинать 44,246,166 бп[1] Конец 44,253,888 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 17 (мышь)[2] Группа 17 B3 | 17 22,59 см Начинать 45,567,775 бп[2] Конец 45,573,271 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • связывание нуклеотидов • связывание ионного канала • развернутое связывание с белками • Связывание GTP • связывание гистондеацетилазы • Привязка UTP • активность регулятора синтазы оксида азота • связывание киназы • Связывание с белковым комплексом MHC класса II • активность регулятора протеинкиназы • Привязка CTP • привязка dATP • связывание двухцепочечной РНК • Привязка домена TPR • связывание рецептора сульфонилмочевины • связывание протеинкиназы • связывание лекарств • Связывание РНК • Связывание АТФ • связывание с белками теплового шока • связывание пептида • активность гомодимеризации белков • Связывание с АТФ-зависимым белком • связывание кадгерина • активность димеризации белков • Связывание ДНК-полимеразы • неупорядоченное доменное специфическое связывание • связывание гистон-метилтрансферазы • GO: 0001948 связывание с белками • идентичное связывание с белками • связывание убиквитин-протеин-лигазы • связывание тау-белка Сотовый компонент • цитоплазма • меланосома • внутриклеточный • нуклеоплазма • поверхность клетки • щеточная мембрана • базолатеральная плазматическая мембрана • апикальная плазматическая мембрана • митохондрия • тело включения • Сигналосома COP9 • внеклеточная экзосома • ооплазма • плазматическая мембрана головки сперматозоида • лизосомальная мембрана • внеклеточная область • ядро клетки • цитозоль • клеточная мембрана • мембрана • арилуглеводородный рецепторный комплекс • просвет секреторной гранулы • Просвет гранул, богатых фиколином-1 • макромолекулярный комплекс • тело нейрональной клетки • дендритный конус роста • конус роста аксонов • перинуклеарная область цитоплазмы • Шаперонный комплекс HSP90-CDC37 Биологический процесс • отрицательная регуляция апоптотического процесса нейронов • клеточный ответ на интерлейкин-4 • реакция на солевой стресс • Путь передачи сигналов рецептора Fc-гамма, участвующий в фагоцитозе • плацентация • положительная регуляция процесса биосинтеза оксида азота • регуляция убиквитинирования белков • клеточный ответ на органическое циклическое соединение • реакция на стресс • отрицательная регуляция апоптотического процесса • реакция на органическое вещество • супрамолекулярная организация волокон • положительная регуляция активности протеин-серин / треонинкиназы • ответ на развернутый белок • регуляция опосредованного интерфероном сигнального пути I типа • регуляция интерферон-гамма-опосредованного сигнального пути • сворачивание белка • положительное регулирование размера клеток • регуляция клеточного ответа на тепло • положительное регулирование связывания белков • прикрепление вириона к клетке-хозяину • стабилизация белка • клеточный ответ на лекарство • положительная регуляция активности фосфопротеинфосфатазы • ответ на кокаин • ответ на наркотик • отрицательная регуляция комплемент-зависимой цитотоксичности • ксенобиотический метаболический процесс • поддержание теломер через теломеразу • положительная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • отрицательная регуляция протеасомного убиквитин-зависимого белкового катаболического процесса • дегрануляция нейтрофилов • положительное регулирование дифференцировки клеток • сборка опосредованного шапероном белкового комплекса • положительная регуляция активности теломеразы • отрицательная регуляция остановки клеточного цикла • отрицательная регуляция бета-активации трансформирующего фактора роста • сборка холоферментного комплекса теломеразы • положительное регулирование локализации белка на поверхности клетки • аксоногенез нейронов центральной нервной системы • установление полярности клеток • положительная регуляция фосфорилирования пептидил-серина • расширение аксона • отрицательная регуляция процесса белкового обмена • положительная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B • отрицательная регуляция катаболического процесса протеасомных белков • положительная регуляция активности тау-протеинкиназы • регуляция локализации клеточного белка • положительная регуляция активности циклин-зависимой протеинкиназы Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	3326	15516
Ансамбль	ENSG00000096384	ENSMUSG00000023944
UniProt	P08238 Q6PK50	P11499
RefSeq (мРНК)	NM_001271969 NM_001271970 NM_001271971 NM_001271972 NM_007355 NM_001371238	NM_008302
RefSeq (белок)	NP_001258898 NP_001258899 NP_001258900 NP_001258901 NP_031381 NP_001358167 NP_001258901.1	NP_032328
Расположение (UCSC)	Chr 6: 44,25 - 44,25 Мб	Chr 17: 45,57 - 45,57 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Белок теплового шока HSP 90-бета также называемый HSP90beta это белок что у людей кодируется HSP90AB1 ген.^[5][6][7]

Функция

HSP90AB1 - это молекулярный шаперон. Шапероны - это белки, которые связываются с другими белками, тем самым стабилизируя их.^{[8][9][10][11][12][13][14]} в АТФ -зависимая манера.^[15] Шапероны стабилизируют новые белки во время трансляции, зрелые белки, которые частично нестабильны, а также белки, которые частично стали денатурированный из-за различного рода клеточного стресса. В случае надлежащего складывание или рефолдинг невозможен, HSP опосредуют деградацию белка. У них также есть специализированные функции, такие как внутриклеточный транспорт в органеллы.

Классификация

Основная статья: Белок теплового шока

Человеческие HSP делятся на 5 основных групп в соответствии с HGNC:^[16][17]

• HSP70
• DnaJ (HSP40)
• HSPB (малые белки теплового шока)
• HSPC (HSP90)
• шаперонины

Шаперонины характеризуются своей бочкообразной структурой с сайтами связывания клиентских белков внутри бочек.

Группа HSP90 человека состоит из 5 членов в соответствии с HGNC:^[17][18]

• HSP90AA1 (белок теплового шока 90 кДа альфа, класс A, член 1)
• HSP90AA3P (белок теплового шока 90 альфа, член класса A 3, псевдоген)
• HSP90AB1 (белок теплового шока 90 кДа альфа, класс B, член 1) (этот белок)
• HSP90B1 (белок теплового шока 90 кДа бета, член 1)
• TRAP1 (Белок 1, связанный с рецептором TNF)

В то время как HSP90AA1 и HSP90AB1 локализуются в основном в цитоплазме клеток, HSP90B1 может быть обнаружен в эндоплазматическом ретикулуме, а Trap1 - в митохондриях.

Ко-шапероны

Ко-шапероны связываются с HSP и влияют на их активность, субстратную (клиентскую) специфичность и взаимодействие с другими HSP.^[14] Например, со-шаперон CDC37 (цикл клеточного деления 37) стабилизирует регуляторные белки клеточного цикла CDK4 (циклинзависимая киназа 4) и Cdk6.^[19] Прыгать (Организующий белок HSP) опосредует взаимодействие между различными HSP, образуя HSP70 –HSP90 комплексы.^[20][21] TOM70 (транслоказа внешней митохондриальной мембраны ~ 70 кДа) опосредует транслокацию клиентских белков через поры импорта в митохондриальный матрикс.^[21][22]

Изоформы

HPS90AB1 человека на 60% гомологичен своему ближайшему родственнику. HSP90AA1.^[23] Мышиный HSP90AB1 был клонирован в 1987 г. на основании гомологии соответствующих Drosophila melanogaster ген.^[24][25]

Белковая структура

HSP90AB1 активен как гомодимер, образуя V-образную конструкцию.^{[21][26][27][28][29][30]}Он состоит из трех основных доменов:

• N-концевой домен (NTD), содержащий сайт связывания АТФ
• средний домен, в первую очередь отвечающий за связывание с субстратом
• C-терминал домен (CTD), который является доменом димеризации (основание V).

Между этими доменами есть короткие платные домены. Ко-шапероны в первую очередь связываются с NTD и CTD. Последние Ко-шапероны обычно содержат тетратрикопептидный повтор (TPR) домен, который связывается с мотивом MEEVD на С-конце HSP.^[21][31] Ингибирование активности HSP90 посредством гельданамицин производных основана на их связывании с сайтом связывания АТФ.^[15]

Клиентские белки

Клиентские белки рецепторы стероидных гормонов, киназы, убиквитинлигазы, факторы транскрипции и белки из многих других семей.^[14][32][33] Примерами клиентских белков HSP90AB1 являются p38MAPK /MAPK14 (митоген-активированная протеинкиназа 14),^[34] ERK5 (внеклеточная регулируемая киназа 5),^[35] или киназа контрольно-пропускного пункта Wee1.^[36]

Клиническое значение

Кистозный фиброз (CF, муковисцидоз) - генетическое заболевание с повышенной вязкостью различных секретов, приводящее к органной недостаточности легких, поджелудочной железы и других органов. Это вызвано почти во всех случаях делецией фенилаланина 508 из CFTR (регулятор трансмембранной проводимости при муковисцидозе). Эта мутация вызывает дефект созревания этого ионный канал белок с повышенной деградацией, опосредованной HSP. Удаление со-шаперона AHA1 (активатор теплового шока, гомолог 1 АТФазы белка 90 кДа) приводит к стабилизации CFTR и открывает перспективы для новой терапии.^[37]

Рак

HSP90AB1 и его ко-шапероны часто сверхэкспрессируются в раковых клетках.^[38] Они способны стабилизировать мутантные белки, тем самым обеспечивая выживание и усиление пролиферации раковых клеток. Это делает HSP потенциальными мишенями для лечения рака.^[39][40][41] В опухоли слюнных желез, выражение HSP90AA1 и HSP90AB1 коррелирует с злокачественная опухоль, распространение и метастаз.^[42] То же самое в основном верно и для рака легких, где была обнаружена корреляция с выживаемостью.^[43]

Примечания

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000096384 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000023944 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Ребе Н.Ф., Хикман В.С., Лей Т.Дж., Стаффорд Д.В., Хикман С. (сентябрь 1989 г.). «Нуклеотидная последовательность и регуляция гена человеческого белка теплового шока 90 кДа». Журнал биологической химии. 264 (25): 15006–11. PMID  2768249.
6. Чен Б., Пиль У.Х., Гуй Л., Бруфорд Э., Монтейро А. (декабрь 2005 г.). «Семейство генов HSP90 в геноме человека: понимание их дивергенции и эволюции». Геномика. 86 (6): 627–37. Дои:10.1016 / j.ygeno.2005.08.012. PMID  16269234.
7. "Ген NCBI: белок теплового шока HSP90AB1 90 альфа, член 1 класса B семейства". Получено 2019-08-30.
8. Линдквист С. (июнь 1986 г.). «Реакция на тепловой шок». Ежегодный обзор биохимии. 55 (1): 1151–1191. Дои:10.1146 / annurev.bi.55.070186.005443. PMID  2427013. S2CID  42450279.
9. Гетинг MJ, Sambrook J (январь 1992 г.). «Сворачивание белков в клетке». Природа. 355 (6355): 33–45. Bibcode:1992 Натур. 355 ... 33G. Дои:10.1038 / 355033a0. PMID  1731198. S2CID  4330003.
10. Craig EA, Gambill BD, Nelson RJ (июнь 1993 г.). «Белки теплового шока: молекулярные шапероны биогенеза белков». Микробиологические обзоры. 57 (2): 402–14. Дои:10.1128 / MMBR.57.2.402-414.1993. ЧВК  372916. PMID  8336673.
11. Hartl FU (июнь 1996 г.). «Молекулярные шапероны в сворачивании клеточного белка». Природа. 381 (6583): 571–9. Bibcode:1996Натура.381..571H. Дои:10.1038 / 381571a0. PMID  8637592. S2CID  4347271.
12. Джонсон Дж. Л., Крейг Е. А. (июль 1997 г.). «Сворачивание белков in vivo: распутывание сложных путей». Клетка. 90 (2): 201–4. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 80327-х. PMID  9244293. S2CID  16824153.
13. Wegele H, Müller L, Buchner J (2004). Hsp70 и Hsp90 - команда реле для сворачивания белков. Обзоры физиологии, биохимии и фармакологии. 151. С. 1–44. Дои:10.1007 / s10254-003-0021-1. ISBN  978-3-540-22096-1. PMID  14740253.
14. Тайпале М., Ярош Д.Ф., Линдквист С. (июль 2010 г.). «HSP90 в центре белкового гомеостаза: новые механистические идеи». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 11 (7): 515–28. Дои:10.1038 / nrm2918. PMID  20531426. S2CID  7842137.
15. Оберманн В.М., Зондерманн Х., Руссо А.А., Павлетич Н.П., Хартл Ф.У. (ноябрь 1998 г.). «Функция Hsp90 in vivo зависит от связывания АТФ и гидролиза АТФ». Журнал клеточной биологии. 143 (4): 901–10. Дои:10.1083 / jcb.143.4.901. ЧВК  2132952. PMID  9817749.
16. Комитет по номенклатуре генов HUGO (HGNC) https://www.genenames.org/data/genegroup/#!/group/582. Получено 30 августа 2019. Отсутствует или пусто | название = (помощь)
17. Кампинга Х. Х., Хагеман Дж., Вос М. Дж., Кубота Х., Тангуай Р. М., Бруфорд Э. А., Читам МЭ, Чен Б., Хайтауэр ЛЭ (январь 2009 г.). «Рекомендации по номенклатуре белков теплового шока человека». Клеточный стресс и шапероны. 14 (1): 105–11. Дои:10.1007 / s12192-008-0068-7. ЧВК  2673902. PMID  18663603.
18. «Группа компаний HGNC HSP90». Комитет по номенклатуре генов HUGO (HGNC). Получено 30 августа 2019.
19. Lamphere L, Fiore F, Xu X, Brizuela L, Keezer S, Sardet C, Draetta GF, Gyuris J (апрель 1997 г.). «Взаимодействие между Cdc37 и Cdk4 в клетках человека». Онкоген. 14 (16): 1999–2004. Дои:10.1038 / sj.onc.1201036. PMID  9150368.
20. Чен С., Смит Д.Ф. (декабрь 1998 г.). «Хмель как адаптер в механизмах белка теплового шока 70 (Hsp70) и hsp90». Журнал биологической химии. 273 (52): 35194–200. Дои:10.1074 / jbc.273.52.35194. PMID  9857057.
21. Шойфлер С., Бринкер А., Буренков Г., Пегораро С., Мородер Л., Бартуник Х., Хартл Ф.Ю., Моарефи I (апрель 2000 г.). «Структура комплексов TPR домен-пептид: критические элементы в сборке многочапероновой машины Hsp70-Hsp90». Клетка. 101 (2): 199–210. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80830-2. PMID  10786835. S2CID  18200460.
22. Янг JC, Hoogenraad NJ, Hartl FU (январь 2003 г.). «Молекулярные шапероны Hsp90 и Hsp70 доставляют препротеины к митохондриальному импортному рецептору Tom70». Клетка. 112 (1): 41–50. Дои:10.1016 / s0092-8674 (02) 01250-3. PMID  12526792.
23. Ребе Н.Ф., Уэр Дж., Бертина Р.М., Модрич П., Стаффорд Д.В. (1987). «Нуклеотидная последовательность кДНК для члена семейства белков теплового шока человека 90 кДа». Ген. 53 (2–3): 235–45. Дои:10.1016/0378-1119(87)90012-6. PMID  3301534.
24. Мур С.К., Козак С., Робинсон Е.А., Ульрих С.Дж., Appella E (1987). «Клонирование и нуклеотидная последовательность кДНК мышиного hsp84 и хромосомное присвоение родственных последовательностей». Ген. 56 (1): 29–40. Дои:10.1016/0378-1119(87)90155-7. PMID  2445630.
25. Мур С.К., Козак С., Робинсон Е.А., Ульрих С.Дж., Аппелла Е (апрель 1989 г.). «Мышиные белки теплового шока 86 и 84 кДа, последовательности кДНК, хромосомные принадлежности и эволюционное происхождение». Журнал биологической химии. 264 (10): 5343–51. PMID  2925609.
26. Продромоу С., Роу С.М., Пайпер П.В., Перл Л.Х. (июнь 1997 г.). «Молекулярный зажим в кристаллической структуре N-концевого домена шаперона дрожжевого Hsp90». Структурная биология природы. 4 (6): 477–82. Дои:10.1038 / nsb0697-477. PMID  9187656. S2CID  38764610.
27. Стеббинс CE, Руссо А.А., Шнайдер С., Розен Н., Хартл Ф.У., Павлетич Н.П. (апрель 1997 г.). «Кристаллическая структура комплекса Hsp90-гелданамицин: нацеливание на белковый шаперон противоопухолевым агентом». Клетка. 89 (2): 239–50. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 80203-2. PMID  9108479. S2CID  5253110.
28. Харрис С.Ф., Шиау А.К., Агард Д.А. (июнь 2004 г.). «Кристаллическая структура карбоксиконцевого домена димеризации htpG, Escherichia coli Hsp90, выявляет потенциальный сайт связывания субстрата». Структура. 12 (6): 1087–97. Дои:10.1016 / j.str.2004.03.020. PMID  15274928.
29. Али М.М., Роу С.М., Воган С.К., Мейер П., Панарету Б., Пайпер П.В., Продромоу С., Перл Л.Х. (апрель 2006 г.). «Кристаллическая структура замкнутого шаперонного комплекса Hsp90-нуклеотид-p23 / Sba1». Природа. 440 (7087): 1013–7. Bibcode:2006Натура 440.1013А. Дои:10.1038 / природа04716. ЧВК  5703407. PMID  16625188.
30. Шиау А.К., Харрис С.Ф., Саутворт Д.Р., Агард Д.А. (октябрь 2006 г.). «Структурный анализ hsp90 E. coli выявляет драматические нуклеотид-зависимые конформационные перестройки». Клетка. 127 (2): 329–40. Дои:10.1016 / j.cell.2006.09.027. PMID  17055434. S2CID  406855.
31. Янг JC, Оберманн WM, Hartl FU (июль 1998 г.). «Специфическое связывание белков тетратрикопептидных повторов с C-концевым доменом 12 кДа hsp90». Журнал биологической химии. 273 (29): 18007–10. Дои:10.1074 / jbc.273.29.18007. PMID  9660753.
32. Цайтлер PA, Krijgsveld J, Goerdayal SS, Rüdiger S, Egmond MR (ноябрь 2009 г.). «Новые партнеры Hsp90 обнаружены с использованием дополнительных протеомных подходов». Клеточный стресс и шапероны. 14 (6): 629–38. Дои:10.1007 / s12192-009-0115-z. ЧВК  2866955. PMID  19396626.
33. Echeverría PC, Bernthaler A, Dupuis P, Mayer B, Picard D (2011). «Сеть взаимодействия, предсказанная на основе общедоступных данных в качестве инструмента открытия: приложение к машине молекулярного шаперона Hsp90». PLOS ONE. 6 (10): e26044. Bibcode:2011PLoSO ... 626044E. Дои:10.1371 / journal.pone.0026044. ЧВК  3195953. PMID  22022502.
34. Bandyopadhyay S, Chiang CY, Srivastava J, Gersten M, White S, Bell R, Kurschner C, Martin C, Smoot M, Sahasrabudhe S, Barber DL, Chanda SK, Ideker T (октябрь 2010 г.). «Взаимодействие с киназой MAP человека». Методы природы. 7 (10): 801–5. Дои:10.1038 / nmeth.1506. ЧВК  2967489. PMID  20936779.
35. Эразо Т., Морено А., Руис-Бабот Дж., Родригес-Асиайн А., Моррис Н.А., Эспадамала Дж., Баяскас Дж. Р., Гомес Н., Лискано Дж. М. (апрель 2013 г.). «Канонические и независимые от киназной активности механизмы ядерной транслокации киназы 5 (ERK5), регулируемой внеклеточными сигналами, требуют диссоциации Hsp90 из комплекса ERK5-Cdc37». Молекулярная и клеточная биология. 33 (8): 1671–86. Дои:10.1128 / MCB.01246-12. ЧВК  3624243. PMID  23428871.
36. Aressy B, Jullien D, Cazales M, Marcellin M, Bugler B, Burlet-Schiltz O, Ducommun B (сентябрь 2010 г.). «Скрининг на деубиквитинирующие ферменты, участвующие в контрольной точке G₂ / M, идентифицирует USP50 как регулятор HSP90-зависимой стабильности Wee1». Клеточный цикл. 9 (18): 3815–22. Дои:10.4161 / cc.9.18.13133. PMID  20930503.
37. Ван Х, Венейбл Дж., ЛаПойнт П., Хатт Д.М., Кулов А.В., Коппингер Дж., Гуркан С., Келлнер В., Маттесон Дж., Плутнер Х., Риордан Дж. Р., Келли Дж. В., Йейтс Дж. Р., Балч В. Е. (ноябрь 2006 г.) «Подавление Aha1 коаперона Hsp90 устраняет неправильную укладку CFTR при муковисцидозе». Клетка. 127 (4): 803–15. Дои:10.1016 / j.cell.2006.09.043. PMID  17110338. S2CID  1457851.
38. McDowell CL, Bryan Sutton R, Obermann WM (октябрь 2009 г.). «Экспрессия шаперонных [скорректированных] белков Hsp90 в опухолевой ткани человека». Международный журнал биологических макромолекул. 45 (3): 310–4. Дои:10.1016 / j.ijbiomac.2009.06.012. PMID  19576239.
39. Den RB, Lu B (июль 2012 г.). «Ингибирование белка теплового шока 90: обоснование и клинический потенциал». Терапевтические достижения в медицинской онкологии. 4 (4): 211–8. Дои:10.1177/1758834012445574. ЧВК  3384095. PMID  22754594.
40. Джавери К., Талдоне Т., Моди С., Хиосис Дж. (Март 2012 г.). «Достижения в клинической разработке ингибиторов белка теплового шока 90 (Hsp90) при раке». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1823 (3): 742–55. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2011.10.008. ЧВК  3288123. PMID  22062686.
41. Хонг Д.С., Банерджи Ю., Тавана Б., Джордж Г.К., Аарон Дж., Курцрок Р. (июнь 2013 г.). «Ориентация на молекулярный шаперонный белок теплового шока 90 (HSP90): извлеченные уроки и будущие направления». Отзывы о лечении рака. 39 (4): 375–87. Дои:10.1016 / j.ctrv.2012.10.001. PMID  23199899.
42. Ван Г, Гу X, Чен Л., Ван И, Цао Би, Э. Кью (апрель 2013 г.). «Сравнение экспрессии 5 белков теплового шока в тканях доброкачественной и злокачественной опухоли слюнной железы». Письма об онкологии. 5 (4): 1363–1369. Дои:10.3892 / ol.2013.1166. ЧВК  3629267. PMID  23599795.
43. Biaoxue R, Xiling J, Shuanying Y, Wei Z, Xiguang C, Jinsui W, Min Z (август 2012 г.). «Повышение уровня Hsp90-бета и аннексина A1 коррелирует с плохой выживаемостью и лимфатическими метастазами у пациентов с раком легких». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака. 31: 70. Дои:10.1186/1756-9966-31-70. ЧВК  3444906. PMID  22929401.

дальнейшее чтение

• Хоффманн Т., Ховеманн Б. (декабрь 1988 г.). «Белки теплового шока, Hsp84 и Hsp86, мышей и людей: два родственных гена кодируют ранее идентифицированные опухолеспецифические антигены трансплантации». Ген. 74 (2): 491–501. Дои:10.1016/0378-1119(88)90182-5. PMID  2469626.
• Лис-Миллер С.П., Андерсон К.В. (февраль 1989 г.). «Два человеческих белка теплового шока массой 90 кДа фосфорилируются in vivo по консервативным серинам, которые фосфорилируются in vitro казеинкиназой II». Журнал биологической химии. 264 (5): 2431–7. PMID  2492519.
• Ребе Н.Ф., Уэр Дж., Бертина Р.М., Модрич П., Стаффорд Д.В. (1987). «Нуклеотидная последовательность кДНК для члена семейства белков теплового шока человека 90 кДа». Ген. 53 (2–3): 235–45. Дои:10.1016/0378-1119(87)90012-6. PMID  3301534.
• Тан П.З., Гэннон М.Дж., Эндрю А., Миллер Д. (ноябрь 1995 г.). «Доказательства эстрогенной регуляции экспрессии белка теплового шока в человеческом эндометрии и стероид-зависимых клеточных линиях». Европейский журнал эндокринологии. 133 (5): 598–605. Дои:10.1530 / eje.0.1330598. PMID  7581991.
• Немото Т., Охара-Немото Ю., Ота М., Такаги Т., Йокояма К. (октябрь 1995 г.). «Механизм образования димера белка теплового шока 90 кДа». Европейский журнал биохимии / FEBS. 233 (1): 1–8. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1995.001_1.x. PMID  7588731.
• Такахаши И., Танума Р., Хирата М., Хашимото К. (февраль 1994 г.). «Космидный клон в локусе D6S182 на хромосоме 6p12 человека содержит бета-ген белка теплового шока массой 90 кДа (HSP90 beta)». Геном млекопитающих. 5 (2): 121–2. Дои:10.1007 / BF00292342. PMID  8180474. S2CID  30075426.
• Джи Х., Рид Г.Е., Мориц Р.Л., Эддес Дж.С., Берджесс А.В., Симпсон Р.Дж. (1997). «Двумерная база данных гелей белков карциномы толстой кишки человека». Электрофорез. 18 (3–4): 605–13. Дои:10.1002 / elps.1150180344. PMID  9150948. S2CID  25454450.
• Яно М., Наито З., Ёкояма М., Сираки Ю., Ишивата Т., Инокучи М., Асано Дж. (Март 1999 г.). «Экспрессия hsp90 и циклина D1 при раке груди человека». Письма о раке. 137 (1): 45–51. Дои:10.1016 / S0304-3835 (98) 00338-3. PMID  10376793.
• Сато С., Фудзита Н., Цуруо Т. (сентябрь 2000 г.). «Модуляция активности киназы Akt путем связывания с Hsp90». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (20): 10832–7. Bibcode:2000PNAS ... 9710832S. Дои:10.1073 / pnas.170276797. ЧВК  27109. PMID  10995457.
• Gisler SM, Stagljar I, Traebert M, Bacic D, Biber J, Murer H (март 2001 г.). «Взаимодействие котранспортера Na / Pi типа IIa с белками PDZ» (PDF). Журнал биологической химии. 276 (12): 9206–13. Дои:10.1074 / jbc.M008745200. PMID  11099500. S2CID  35476933.
• Wiemann S, Weil B, Wellenreuther R, Gassenhuber J, Glassl S, Ansorge W, Böcher M, Blöcker H, Bauersachs S, Blum H, Lauber J, Düsterhöft A, Beyer A, Köhrer K, Strack N, Mewes HW, Ottenwälder B , Обермайер Б., Тампе Дж., Хойбнер Д., Вамбутт Р., Корн Б., Кляйн М., Поустка А. (март 2001 г.). «К каталогу генов и белков человека: секвенирование и анализ 500 новых полных белков, кодирующих кДНК человека». Геномные исследования. 11 (3): 422–35. Дои:10.1101 / гр. GR1547R. ЧВК  311072. PMID  11230166.
• King FW, Wawrzynow A, Höhfeld J, Zylicz M (ноябрь 2001 г.). «Ко-шапероны Bag-1, Hop и Hsp40 регулируют взаимодействия Hsc70 и Hsp90 с р53 дикого типа или мутантным». Журнал EMBO. 20 (22): 6297–305. Дои:10.1093 / emboj / 20.22.6297. ЧВК  125724. PMID  11707401.
• Буш-Шателье Л., Чадли А., Кателли М.Г. (октябрь 2001 г.). «N-концевой аденозинтрифосфатный связывающий домен Hsp90 необходим и достаточен для взаимодействия с рецептором эстрогена». Клеточный стресс и шапероны. 6 (4): 297–305. Дои:10.1379 / 1466-1268 (2001) 006 <0297: TNTATB> 2.0.CO; 2. ЧВК  434412. PMID  11795466.
• Сато Н., Ямамото Т., Секин Ю., Юмиока Т., Джуничо А., Фьюз Н., Мацуда Т. (январь 2003 г.). «Вовлечение белка теплового шока 90 в опосредованный интерлейкином-6 сигнальный путь через STAT3». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 300 (4): 847–52. Дои:10.1016 / S0006-291X (02) 02941-8. HDL:2115/28121. PMID  12559950.
• У Дж.М., Сяо Л., Ченг XK, Цуй Л.Х., Ву Н.Х., Шэнь Ю.Ф. (декабрь 2003 г.). «PKC epsilon - уникальный регулятор гена hsp90 beta в ответе на тепловой шок». Журнал биологической химии. 278 (51): 51143–9. Дои:10.1074 / jbc.M305537200. PMID  14532285.
• Нагараджа GM, Кандпал Р.П. (январь 2004 г.). «Кодируемый хромосомой 13q12 белок, активирующий Rho GTPase, подавляет рост клеток карциномы молочной железы, и двухгибридный дрожжевой скрининг показывает его взаимодействие с несколькими белками». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 313 (3): 654–65. Дои:10.1016 / j.bbrc.2003.12.001. PMID  14697242.
• Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M , Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (февраль 2004 г.). «Физическая и функциональная карта пути передачи сигнала TNF-альфа / NF-каппа B человека». Природа клеточной биологии. 6 (2): 97–105. Дои:10.1038 / ncb1086. PMID  14743216. S2CID  11683986.