Белок теплового шока 90 кДа альфа (цитозольный), член A1 - Heat shock protein 90kDa alpha (cytosolic), member A1

HSP90AA1
Белок HSP90AA1 PDB 1byq.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыHSP90AA1, EL52, HSP86, HSP89A, HSP90A, HSP90N, HSPC1, HSPCA, HSPCAL1, HSPCAL4, HSPN, Hsp89, Hsp90, LAP-2, LAP2, HEL-S-65p, белок теплового шока 90 кДа альфа, белок теплового шока 90 кДа класс семейства альфа Член 1, белок теплового шока 90 альфа, семейство класса A, член 1, Hsp103
Внешние идентификаторыOMIM: 140571 MGI: 96250 ГомолоГен: 68464 Генные карты: HSP90AA1
Расположение гена (человек)
Хромосома 14 (человек)
Chr.Хромосома 14 (человек)[1]
Хромосома 14 (человек)
Геномное расположение HSP90AA1
Геномное расположение HSP90AA1
Группа14q32.31Начинать102,080,738 бп[1]
Конец102,139,699 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE HSP90AA1 211968 s на fs.png

PBB GE HSP90AA1 211969 в fs.png

PBB GE HSP90AA1 210211 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3320

15519

Ансамбль

ENSG00000080824

ENSMUSG00000021270

UniProt

P07900

P07901

RefSeq (мРНК)

NM_001017963
NM_005348

NM_010480

RefSeq (белок)

NP_001017963
NP_005339

NP_034610

Расположение (UCSC)Chr 14: 102.08 - 102.14 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Белок теплового шока HSP 90-альфа это белок что у людей кодируется HSP90AA1 ген.[4][5]

Функция

Ген HSP90AA1 кодирует человеческий стресс-индуцируемый белок теплового шока альфа 90 кДа (Hsp90A). Дополненная конститутивно экспрессируемым паралогом Hsp90B, который имеет более 85% идентичности аминокислотной последовательности, экспрессия Hsp90A инициируется, когда клетка испытывает протеотоксический стресс. После экспрессии димеры Hsp90A действуют как молекулярные шапероны, которые связывают и складывают другие белки в их функциональные трехмерные структуры. Эта молекулярная шаперонирующая способность Hsp90A обусловлена ​​циклом структурных перестроек, подпитываемых гидролизом АТФ. Текущие исследования Hsp90A сосредоточены на его роли в качестве лекарственной мишени из-за его взаимодействия с большим количеством белков, способствующих развитию опухоли, и его роли в адаптации к клеточному стрессу.

Структура гена

Человеческий HSP90AA1 кодируется на цепи комплемента хромосомы 14q32.33 и занимает более 59 т.п.н. Несколько псевдогенов HSP90AA1 существуют по всему геному человека, расположенному на хромосомах 3, 4, 11 и 14.[6] Ген HSP90AA1 кодирует два разных транскрипта мРНК, инициируемых с разных сайтов начала транскрипции (TSS). Варианты сплайсинга мРНК HSP90AA1 в настоящее время не проверены. Вариант транскрипта 1 (TV1, NM_001017963.2) кодирует редко наблюдаемую 854 аминокислотную изоформу 1 Hsp90A (NP_001017963) из транскрипта мРНК 3887 п.н., содержащего 12 экзонов, охватывающих 59,012 п.н. Вариант транскрипта 1 расположен непосредственно рядом с геном WDR20, который кодируется на противоположной кодирующей цепи. Вариант транскрипта 2 (TV2, NM_005348.3) кодирует хорошо изученную изоформу 2 из 732 аминокислот (NP_005339) из транскрипта мРНК размером 3366 п.н., содержащего 11 экзонов, охватывающих 6 438 п.н. DYNC1H1 кодирует продукт гена на другой стороне HSP90AA1, который, как было случайно обнаружено, взаимодействует с Hsp90A. Hsp90A TV1 и TV2 идентичны, за исключением дополнительных 112 аминокислот на N-конце изоформы 1, кодируемой ее первыми 2 экзонами. Функция расширенного N-концевого домена в изоформе 1 в настоящее время не изучена. Эта информация была собрана как из NCBI Gene, так и из браузера генома UCSC.

Выражение

Несмотря на сходную аминокислотную последовательность, экспрессия Hsp90A регулируется иначе, чем Hsp90B. Hsp90A является изоформой, индуцируемой стрессом, тогда как Hsp90B экспрессируется конститутивно. Несколько элементов теплового шока (HSE) расположены перед Hsp90A, что позволяет индуцировать его экспрессию. Уровни РНК, измеренные в клеточных линиях, собранных у онкологических больных, а также в нормальных тканях, можно найти в The Human Protein Atlas.

Промоутер

В настоящее время считается, что транскрипция гена HSP90AA1 вызывается стрессом посредством связывания главного фактора транскрипции (TF) HSF1 с промотором HSP90AA1.[7] Однако несколько целенаправленных исследований промотора HSP90AA1 наряду с обширным глобальным анализом генома человека показывают, что различные другие комплексы транскрипции регулируют экспрессию гена HSP90AA1. Экспрессия HSP90AA1 млекопитающих вместе с геном HSP90AB1 была впервые охарактеризована в трансформированных клетках мыши, где было показано, что HSP90AB1 конститутивно экспрессируется в 2,5 раза выше, чем HSP90AA1 в нормальных условиях. Однако при тепловом шоке экспрессия HSP90AA1 увеличивалась в 7,0 раз, тогда как HSP90AB1 увеличивалась только в 4,5 раза.[8] Детальный анализ промотора HSP90AA1 показывает, что существуют 2 элемента теплового шока (HSE) в пределах 1200 п.н. от сайта старта транскрипции.[9][10] Дистальный HSE необходим для индукции теплового шока, а проксимальный HSE функционирует как разрешающий усилитель. Эта модель подтверждается анализом ChIP-SEQ клеток в нормальных условиях, когда HSF1 обнаруживается связанным с проксимальным HSE и не обнаруживается в дистальном HSE. Также было обнаружено, что протоонкоген MYC индуцирует экспрессию гена HSP90AA1 и связывается проксимально с TSS, что подтверждается ChIP-SEQ. Истощение экспрессии Hsp90A указывает на то, что HSP90AA1 необходим для трансформации, управляемой MYC.[11] В клетках рака груди пролактин гормона роста индуцирует экспрессию HSP90AA1 через STAT5.[12] NF-κB или RELA также индуцируют экспрессию HSP90AA1, возможно, объясняя способность транскрипции, управляемой NF-κB, способствовать выживанию.[13] Напротив, обнаружено, что STAT1, супрессор протоопухоли, ингибирует индуцированную стрессом экспрессию HSP90AA1.[14] В дополнение к этим открытиям, анализ генома человека с помощью ChIP-SEQ показывает, что по меньшей мере 85 уникальных ТФ связываются с следами РНК-полимеразы II (POLR2A), связанными с промоторными областями, которые управляют экспрессией обоих вариантов транскрипта HSP90AA1.[15][16][17][18] Это указывает на то, что экспрессия гена HSP90AA1 может быть сильно регулируемой и сложной.

Интерактом

Предполагается, что вместе взятые Hsp90A и Hsp90B будут взаимодействовать с 10% протеома эукариот.[19] У людей это сеть примерно из 2000 взаимодействующих белков. В настоящее время экспериментально зарегистрировано более 725 взаимодействий как для HSP90A, так и для Hsp90B.[20][21] Эта возможность подключения позволяет Hsp90 функционировать как сетевой концентратор, связывающий различные сети взаимодействия белков. Внутри этих сетей Hsp90 в основном специализируется на поддержании и регулировании белков, участвующих в передаче сигналов или обработке информации. К ним относятся факторы транскрипции, которые инициируют экспрессию генов, киназы, которые передают информацию путем посттрансляционной модификации других белков, и E3-лигазы, которые нацелены на белки для деградации через протеосомы. Действительно, недавнее исследование с использованием метода LUMIER показало, что человеческий Hsp90B взаимодействует с 7% всех факторов транскрипции, 60% всех киназ и 30% всех E3-лигаз.[22] Другие исследования показали, что Hsp90 взаимодействует с различными структурными белками, рибосомными компонентами и метаболическими ферментами.[23][24] Также было обнаружено, что Hsp90 взаимодействует с большим количеством вирусных белков, включая белки ВИЧ и EBOLA.[25][26] Это не говоря уже о многочисленных ко-шаперонах, которые модулируют и направляют активность HSP90.[27] Немногие исследования были сосредоточены на выявлении уникальных белковых взаимодействий между Hsp90A и HSP90B.[28][29] Работа, проведенная на яйцах и дрожжах Xenopus, показала, что Hsp90A и Hsp90B различаются по ко-шаперону и взаимодействию с клиентом.[30][31] Однако мало что известно об уникальных функциях, делегированных каждому паралогу человека. Лаборатория Picard собрала все доступные данные о взаимодействии Hsp90 на веб-сайте Hsp90Int.DB.[32] Анализ генной онтологии взаимодействующих Hsp90A и Hsp90B показывает, что каждый паралог связан с уникальными биологическими процессами, молекулярными функциями и клеточными компонентами.

Было показано, что белок теплового шока 90 кДа альфа (цитозольный), член A1 взаимодействовать с:

Посттрансляционные модификации

Посттрансляционные модификации оказывают большое влияние на регуляцию Hsp90. Фосфорилирование, ацетилирование, S-нитрозилирование, окисление и убиквитинирование - это способы модификации Hsp90 для того, чтобы модулировать его многие функции. Резюме этих сайтов можно найти на PhosphoSitePlus.[72] Многие из этих сайтов консервативны между Hsp90A и Hsp90B. Однако между ними есть несколько различий, которые позволяют выполнять определенные функции Hsp90A.

Было показано, что фосфорилирование Hsp90 влияет на его связывание с клиентами, ко-шаперонами и нуклеотидами.[73][74][75][76][77][78] Было показано, что происходит специфическое фосфорилирование остатков Hsp90A. Эти уникальные сайты фосфорилирования сигнализируют Hsp90A о таких функциях, как секреция, позволяют ему обнаруживать участки повреждения ДНК и взаимодействовать со специфическими ко-шаперонами.[73][76][79][80] Гиперацетилирование также происходит с Hsp90A, что приводит к его секреции и повышенной инвазивности рака.[81]

Клиническое значение

Экспрессия Hsp90A также коррелирует с прогнозом заболевания. Повышенные уровни Hsp90A обнаруживаются при лейкемии, раке груди и поджелудочной железы, а также у пациентов с хронической обструктивной болезнью легких (ХОБЛ).[82][83][84][85][86] В человеческих Т-клетках экспрессия HSP90AA1 увеличивается за счет цитокинов IL-2, IL-4 и IL-13.[87] HSP90, наряду с другими консервативными шаперонами и ко-шаперонами, которые взаимодействуют для защиты протеостаза, подавляется в стареющем мозге человека. Было обнаружено, что это подавление еще больше усиливается в головном мозге пациентов с возрастными нейродегенеративными заболеваниями, такими как болезнь Альцгеймера или Хантингтона.[88]

Рак

За последние два десятилетия HSP90 превратился в интригующую цель в войне с раком. HSP90 взаимодействует и поддерживает многочисленные белки, которые способствуют онкогенезу, таким образом выделяя Hsp90 как активатор рака, поскольку он считается важным для злокачественной трансформации и прогрессирования. Более того, через свои обширные интерактомы оба паралога связаны с каждым признаком рака.[89][90] Однако ген HSP90AA1 не изменяется в большинстве опухолей согласно Атласу генома рака (TCGA). В настоящее время обнаружено, что у рака мочевого пузыря больше всего изменений, за которым следует рак поджелудочной железы.[91][92] Это не может стать сюрпризом, поскольку общие уровни экспрессии Hsp90 поддерживаются на таком высоком уровне по сравнению с большинством всех других белков в клетке.[93] поэтому дальнейшее повышение уровня Hsp90 может не способствовать росту рака. Кроме того, секвенирование всего генома для всех типов опухолей и линий раковых клеток показывает, что в настоящее время существует 115 различных мутаций в открытой рамке считывания HSP90AA1. Однако влияние этих мутаций на функцию HSP90A остается неизвестным. Примечательно, что в ряде опухолей ген HSP90AA1 гомозиготно удален, что позволяет предположить, что эти опухоли могут иметь пониженный уровень злокачественности. Это подтверждается сравнительным геномным анализом 206 пациентов с раком желудка, который сообщил, что потеря HSP90AA1 действительно связана с благоприятными исходами только после операции.[94] Это подтверждает возможность того, что отсутствие Hsp90A в биоптатах опухоли может служить биомаркером положительных клинических результатов.[95][96]Биологически Hsp90A отличается от Hsp90B тем, что в настоящее время считается, что Hsp90A действует как секретируемый внеклеточный агент при заживлении ран и воспалении в дополнение к его внутриклеточной роли. Эти два процесса часто захватываются раком, что приводит к подвижности злокачественных клеток, метастазам и экстравазии.[97] Текущие исследования рака простаты показывают, что внеклеточный Hsp90A передает сигналы, которые способствуют хроническому воспалению фибробластов, связанных с раком. Считается, что это перепрограммирование внеклеточной среды, окружающей клетки злокачественной аденокарциномы, стимулирует прогрессирование рака простаты. Внеклеточный HSP90A вызывает воспаление за счет активации программ транскрипции NF-κB (RELA) и STAT3, которые включают провоспалительные цитокины IL-6 и IL-8.[98] По совпадению NF-κB также индуцирует экспрессию Hsp90A.,[13] Таким образом обеспечивается модель, в которой вновь экспрессированный Hsp90A также будет секретироваться из стимулированных фибробластов, тем самым создавая положительные аутокринные и паракринные петли обратной связи, приводящие к воспалительному шторму в месте злокачественного образования. Эта концепция требует дальнейшего внимания, поскольку она может объяснить корреляцию повышенных уровней Hsp90A в плазме пациентов с поздними стадиями злокачественного новообразования.[79]

Ингибиторы Hsp90

Hsp90 используется раковыми клетками для поддержки активированных онкопротеинов, включая многие киназы и факторы транскрипции. Эти клиенты часто мутируют, амплифицируются или перемещаются при злокачественных новообразованиях, и Hsp90 работает, чтобы смягчить эти клеточные стрессы, вызванные злокачественной трансформацией.[89][90] Ингибирование Hsp90 приводит к деградации или нестабильности многих его клиентских белков.[99] Таким образом, Hsp90 стал привлекательной мишенью для лечения рака. Как и для всех АТФаз, связывание и гидролиз АТФ имеют важное значение для шаперонирующей функции Hsp90 in vivo. Ингибиторы Hsp90 вмешиваются в этот цикл на его ранних стадиях, замещая АТФ, что приводит к регулируемому убиквитинированию и протеасомной деградации большинства клиентских белков.[100][101] Таким образом, карман связывания нуклеотидов остается наиболее подверженным образованию ингибитора.[102][103][104][105][106][107][108][109][110][111][112][113][114][115][116] На сегодняшний день существует 23 онкологических исследования активных ингибиторов Hsp90, и 13 ингибиторов HSP90 в настоящее время проходят клиническую оценку у онкологических больных, 10 из которых поступили в клинику за последние несколько лет.[117]В то время как N-концевой нуклеотид-связывающий карман Hsp90 наиболее широко изучен и поэтому является мишенью, недавние исследования показали, что второй сайт связывания АТФ расположен на C-конце Hsp90.[118][119][120][121][122] Нацеливание на эту область привело к специфическому снижению взаимодействий Hsp90-гормон и, как было показано, влияет на связывание нуклеотидов Hsp90.[123][124] Хотя ни один из С-концевых ингибиторов Hsp90 еще не поступил в клинику, использование как N-, так и С-концевых ингибиторов Hsp90 в комбинации представляет собой захватывающую новую стратегию химиотерапии. Хотя многие из вышеупомянутых ингибиторов имеют один и тот же Hsp90. сайт связывания (N- или C-концевой), было показано, что некоторые из этих лекарств преимущественно достигают различных популяций Hsp90, которые различаются по степени их посттрансляционной модификации.[125][126] Хотя ни один из опубликованных ингибиторов еще не различает Hsp90A и Hsp90B, недавнее исследование показало, что фосфорилирование определенного остатка на N-конце Hsp90 может обеспечить изоформную специфичность связывания ингибитора.[126] тем самым обеспечивая дополнительный уровень регуляции для оптимального нацеливания на Hsp90.

Примечания

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000080824 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Хики Э., Брэндон С.Е., Смейл Г., Ллойд Д., Вебер Л.А. (июнь 1989 г.). «Последовательность и регуляция гена, кодирующего человеческий белок теплового шока 89 килодальтон». Молекулярная и клеточная биология. 9 (6): 2615–26. Дои:10.1128 / MCB.9.6.2615. ЧВК  362334. PMID  2527334.
  5. ^ Чен Б., Пиль У.Х., Гуй Л., Бруфорд Э., Монтейро А. (декабрь 2005 г.). «Семейство генов HSP90 в геноме человека: понимание их дивергенции и эволюции». Геномика. 86 (6): 627–37. Дои:10.1016 / j.ygeno.2005.08.012. PMID  16269234.
  6. ^ Одзава К., Мураками Ю., Эки Т., Соеда Е., Йокояма К. (февраль 1992 г.). «Картирование семейства генов человеческого белка теплового шока 90 альфа на хромосомы 1, 4, 11 и 14». Геномика. 12 (2): 214–20. Дои:10.1016/0888-7543(92)90368-3. PMID  1740332.
  7. ^ .Чокка Д. Р., Арриго А. П., Колдервуд СК (январь 2013 г.). «Белки теплового шока и фактор теплового шока 1 в канцерогенезе и развитии опухолей: обновленная информация». Архив токсикологии. 87 (1): 19–48. Дои:10.1007 / s00204-012-0918-z. ЧВК  3905791. PMID  22885793.
  8. ^ Ullrich SJ, Moore SK, Appella E (апрель 1989 г.). «Транскрипционный и трансляционный анализ мышей 84- и 86-кДа белков теплового шока». Журнал биологической химии. 264 (12): 6810–6. PMID  2708345.
  9. ^ Чжан С.Л., Ю Дж., Ченг XK, Дин Л., Хэн Ф.Й., Ву Н.Х., Шэнь Ю.Ф. (февраль 1999 г.). «Регулирование экспрессии гена hsp90alpha человека». Письма FEBS. 444 (1): 130–5. Дои:10.1016 / s0014-5793 (99) 00044-7. PMID  10037161.
  10. ^ Сридхар А.С., Калмар Э., Чермели П., Шен Ю.Ф. (март 2004 г.). «Изоформы Hsp90: функции, экспрессия и клиническое значение». Письма FEBS. 562 (1–3): 11–5. Дои:10.1016 / s0014-5793 (04) 00229-7. PMID  15069952.
  11. ^ Teng SC, Chen YY, Su YN, Chou PC, Chiang YC, Tseng SF, Wu KJ (апрель 2004 г.). «Прямая активация транскрипции HSP90A c-Myc способствует трансформации, индуцированной c-Myc» (PDF). Журнал биологической химии. 279 (15): 14649–55. Дои:10.1074 / jbc.M308842200. PMID  14724288.
  12. ^ Перотти С., Лю Р., Парусель К.Т., Бохер Н., Шульц Дж., Борк П., Пфицнер Е., Гронер Б., Шеманко С.С. (2008). «Белок теплового шока-90-альфа, ген-мишень пролактина-STAT5, идентифицированный в клетках рака груди, участвует в регуляции апоптоза». Исследование рака груди. 10 (6): R94. Дои:10.1186 / bcr2193. ЧВК  2656886. PMID  19014541.
  13. ^ а б Ammirante M, Rosati A, Gentilella A, Festa M, Petrella A, Marzullo L, Pascale M, Belisario MA, Leone A, Turco MC (февраль 2008 г.). «Активность промотора hsp90 альфа регулируется факторами транскрипции NF-каппа B». Онкоген. 27 (8): 1175–8. Дои:10.1038 / sj.onc.1210716. PMID  17724475.
  14. ^ Chen XS, Zhang Y, Wang JS, Li XY, Cheng XK, Zhang Y, Wu NH, Shen YF (ноябрь 2007 г.). «Различные эффекты Stat1 на регуляцию гена hsp90alpha при тепловом шоке». Журнал клеточной биохимии. 102 (4): 1059–66. Дои:10.1002 / jcb.21342. PMID  17427945.
  15. ^ Ван Дж., Чжуан Дж., Айер С., Линь XY, Гревен М.С., Ким Б.Х., Мур Дж., Пирс Б.Г., Дон Икс, Вирджил Д., Бирни Е., Хунг Дж. Х., Вен З. (январь 2013 г.). «Factorbook.org: база данных на основе Wiki для данных о связывании факторов транскрипции, созданная консорциумом ENCODE». Исследования нуклеиновых кислот. 41 (Выпуск базы данных): D171–6. Дои:10.1093 / нар / гкс1221. ЧВК  3531197. PMID  23203885.
  16. ^ Розенблум К.Р., Слоан К.А., Маллади В.С., Дрезер Т.Р., Ларнед К., Киркуп В.М., Вонг М.С., Мэддрен М., Фанг Р., Хейтнер С.Г., Ли Б.Т., Барбер Г.П., Харт Р.А., Дикханс М., Лонг Дж.С., Уайлдер С.П., Цвейг А.С. , Карольчик Д., Кун Р. М., Хаусслер Д., Кент В. Дж. (Январь 2013 г.). «КОДИРОВАТЬ данные в браузере генома UCSC: обновление за 5 год». Исследования нуклеиновых кислот. 41 (Выпуск базы данных): D56–63. Дои:10.1093 / нар / gks1172. ЧВК  3531152. PMID  23193274.
  17. ^ Euskirchen GM, Rozowsky JS, Wei CL, Lee WH, Zhang ZD, Hartman S, Emanuelsson O, Stolc V, Weissman S, Gerstein MB, Ruan Y, Snyder M (июнь 2007 г.). «Картирование областей связывания факторов транскрипции в клетках млекопитающих с помощью ChIP: сравнение технологий на основе массивов и секвенирования». Геномные исследования. 17 (6): 898–909. Дои:10.1101 / гр.5583007. ЧВК  1891348. PMID  17568005.
  18. ^ Hudson ME, Снайдер M (декабрь 2006 г.). «Высокопроизводительные методы обнаружения регуляторных элементов». Биотехнологии. 41 (6): 673–681. Дои:10.2144/000112322. PMID  17191608.
  19. ^ Чжао Р., Дэйви М., Сюй Ю.С., Капланек П., Тонг А., Парсонс А.Б., Кроган Н., Кэгни Дж., Май Д., Гринблатт Дж., Бун С., Эмили А., Хоури В.А. (март 2005 г.). «Навигация по сети шаперонов: интегративная карта физических и генетических взаимодействий, опосредованных шапероном hsp90». Клетка. 120 (5): 715–27. Дои:10.1016 / j.cell.2004.12.024. PMID  15766533.
  20. ^ Echeverría PC, Bernthaler A, Dupuis P, Mayer B, Picard D (2011). «Сеть взаимодействия, предсказанная на основе общедоступных данных в качестве инструмента открытия: приложение к машине молекулярного шаперона Hsp90». PLOS ONE. 6 (10): e26044. Дои:10.1371 / journal.pone.0026044. ЧВК  3195953. PMID  22022502.
  21. ^ Дюпюи. "База данных Hsp90 PPI".
  22. ^ Тайпале М., Такер Дж., Пэн Дж., Крыкбаева И., Лин З.Й., Ларсен Б., Чой Х., Бергер Б., Gingras AC, Линдквист С. (июль 2014 г.). «Количественная сеть взаимодействия шаперонов раскрывает архитектуру путей гомеостаза клеточного белка». Клетка. 158 (2): 434–48. Дои:10.1016 / j.cell.2014.05.039. ЧВК  4104544. PMID  25036637.
  23. ^ Falsone SF, Gesslbauer B, Tirk F, Piccinini AM, Kungl AJ (ноябрь 2005 г.). «Протеомный снимок интерактома белка теплового шока человека 90». Письма FEBS. 579 (28): 6350–4. Дои:10.1016 / j.febslet.2005.10.020. PMID  16263121.
  24. ^ Скарра Д.В., Гудро М., Чой Х., Муллин М., Несвижский А.И., Gingras AC, Honkanen RE (апрель 2011 г.). «Количественная протеомика без меток и анализ SAINT позволяют картировать интерактом для человеческой протеинфосфатазы 5 Ser / Thr». Протеомика. 11 (8): 1508–16. Дои:10.1002 / pmic.201000770. ЧВК  3086140. PMID  21360678.
  25. ^ Low JS, Fassati A (август 2014 г.). «Hsp90: шаперон для ВИЧ-1». Паразитология. 141 (9): 1192–202. Дои:10.1017 / S0031182014000298. PMID  25004926.
  26. ^ Смит Д.Р., Маккарти С., Хровиан А., Олингер Г., Стоссель А., Гейсберт Т.В., Хенсли Л.Э., Коннор Дж. Х. (август 2010 г.). «Ингибирование белка теплового шока 90 снижает репликацию вируса Эбола». Противовирусные исследования. 87 (2): 187–94. Дои:10.1016 / j.antiviral.2010.04.015. ЧВК  2907434. PMID  20452380.
  27. ^ Ли Дж., Сорока Дж., Бюхнер Дж. (Март 2012 г.). «Механизм шаперона Hsp90: конформационная динамика и регуляция ко-шаперонами». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1823 (3): 624–35. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2011.09.003. PMID  21951723.
  28. ^ Гано Дж. Дж., Саймон Дж. А. (февраль 2010 г.). «Протеомное исследование лиганд-зависимых комплексов HSP90 показывает, что CHORDC1 является новым АДФ-зависимым белком, взаимодействующим с HSP90». Молекулярная и клеточная протеомика. 9 (2): 255–70. Дои:10.1074 / mcp.M900261-MCP200. ЧВК  2830838. PMID  19875381.
  29. ^ Хартсон С.Д., Мэттс Р.Л. (март 2012 г.). «Подходы к определению Hsp90-зависимого протеома». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1823 (3): 656–67. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2011.08.013. ЧВК  3276727. PMID  21906632.
  30. ^ Taherian A, Krone PH, Ovsenek N (февраль 2008 г.). «Сравнение взаимодействий Hsp90alpha и Hsp90beta с кохаперонами и субстратами». Биохимия и клеточная биология. 86 (1): 37–45. Дои:10.1139 / o07-154. PMID  18364744.
  31. ^ Гонг Й, Какихара Й, Кроган Н., Гринблатт Дж., Эмили А., Чжан З., Хоури В.А. (2009). «Атлас взаимодействия шаперон-белок в Saccharomyces cerevisiae: влияние на пути сворачивания белков в клетке». Молекулярная системная биология. 5: 275. Дои:10.1038 / msb.2009.26. ЧВК  2710862. PMID  19536198.
  32. ^ "Hsp90Int.db". picard.ch/Hsp90Int/index.php.
  33. ^ Панарету Б., Силигарди Дж., Мейер П., Мэлони А., Салливан Дж. К., Сингх С., Миллсон С.Х., Кларк П.А., Нааби-Хансен С., Стейн Р., Крамер Р., Моллапур М., Уоркман П., Пайпер П. У., Перл Л. Х., Продромоу С. ( Декабрь 2002 г.). «Активация АТФазной активности hsp90 регулируемым стрессом кохапероном aha1» (PDF). Молекулярная клетка. 10 (6): 1307–18. Дои:10.1016 / S1097-2765 (02) 00785-2. PMID  12504007.
  34. ^ а б Хенделер Дж., Хоффманн Дж., Рахман С., Цайхер А.М., Диммелер С. (февраль 2003 г.). «Регулирование активности теломеразы и антиапоптотической функции путем взаимодействия белок-белок и фосфорилирования». Письма FEBS. 536 (1–3): 180–6. Дои:10.1016 / S0014-5793 (03) 00058-9. PMID  12586360.
  35. ^ а б Каваути К., Ихджима К., Ямада О. (май 2005 г.). «IL-2 увеличивает активность обратной транскриптазы теломеразы человека транскрипционно и посттрансляционно через фосфатидилинозитол 3'-киназу / Akt, белок теплового шока 90 и мишень рапамицина млекопитающих в трансформированных NK-клетках». Журнал иммунологии. 174 (9): 5261–9. Дои:10.4049 / jimmunol.174.9.5261. PMID  15843522.
  36. ^ Сато С., Фудзита Н., Цуруо Т. (сентябрь 2000 г.). «Модуляция активности киназы Akt путем связывания с Hsp90». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (20): 10832–7. Дои:10.1073 / pnas.170276797. ЧВК  27109. PMID  10995457.
  37. ^ Veldscholte J, Berrevoets CA, Brinkmann AO, Grootegoed JA, Mulder E (март 1992 г.). «Антиандрогены и мутировавший рецептор андрогенов клеток LNCaP: дифференциальные эффекты на сродство связывания, взаимодействие белков теплового шока и активацию транскрипции». Биохимия. 31 (8): 2393–9. Дои:10.1021 / bi00123a026. PMID  1540595.
  38. ^ Nemoto T, Ohara-Nemoto Y, Ota M (сентябрь 1992 г.). «Ассоциация белка теплового шока 90 кДа не влияет на лиганд-связывающую способность рецептора андрогена». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии. 42 (8): 803–12. Дои:10.1016 / 0960-0760 (92) 90088-Z. PMID  1525041.
  39. ^ Stancato LF, Chow YH, Hutchison KA, Perdew GH, Jove R, Pratt WB (октябрь 1993 г.). «Raf существует в нативном гетерокомплексе с hsp90 и p50, который может быть восстановлен в бесклеточной системе». Журнал биологической химии. 268 (29): 21711–6. PMID  8408024.
  40. ^ Доган Т., Хармс Г.С., Хекман М., Карреман С., Оберой Т.К., Алнемри Е.С., Рапп У.Р., Раджалингам К. (декабрь 2008 г.). «Х-сцепленные и клеточные IAP модулируют стабильность киназы C-RAF и подвижность клеток». Природа клеточной биологии. 10 (12): 1447–55. Дои:10.1038 / ncb1804. PMID  19011619.
  41. ^ Роу С.М., Али М.М., Мейер П., Воган С.К., Панарету Б., Пайпер П.В., Продрому С., Перл Л.Х. (январь 2004 г.). «Механизм регуляции Hsp90 с помощью протеинкиназы-специфичного кохаперона p50 (cdc37)». Клетка. 116 (1): 87–98. Дои:10.1016 / S0092-8674 (03) 01027-4. PMID  14718169.
  42. ^ Сильверштейн А.М., Грамматикакис Н., Кокран Б.Х., Чинкерс М., Пратт В.Б. (август 1998 г.). «p50 (cdc37) связывается непосредственно с каталитическим доменом Raf, а также с сайтом на hsp90, который топологически примыкает к сайту связывания тетратрикопептидного повтора». Журнал биологической химии. 273 (32): 20090–5. Дои:10.1074 / jbc.273.32.20090. PMID  9685350.
  43. ^ а б Халкко С.М., Вакуи Х., Зиллиакус Дж. (Август 2000 г.). «Проапоптотический белок 3, связанный со смертью белка (DAP3), взаимодействует с рецептором глюкокортикоидов и влияет на функцию рецептора». Биохимический журнал. 349 (3): 885–93. Дои:10.1042 / bj3490885. ЧВК  1221218. PMID  10903152.
  44. ^ Кан Дж., Ким Т., Ко ИГ, Ро С.Б., Пак С.Г., Ким М.Дж., Квон Х.Д., Ким С. (октябрь 2000 г.). «Белок теплового шока 90 опосредует белок-белковые взаимодействия между аминоацил-тРНК синтетазами человека». Журнал биологической химии. 275 (41): 31682–8. Дои:10.1074 / jbc.M909965199. PMID  10913161.
  45. ^ Марку М.Г., Дойл М., Бертолотти А., Рон Д., Хендершот Л., Некерс Л. (декабрь 2002 г.). «Белок теплового шока 90 модулирует ответ развернутого белка, стабилизируя IRE1альфа». Молекулярная и клеточная биология. 22 (24): 8506–13. Дои:10.1128 / MCB.22.24.8506-8513.2002. ЧВК  139892. PMID  12446770.
  46. ^ а б Nair SC, Toran EJ, Rimerman RA, Hjermstad S, Smithgall TE, Smith DF (декабрь 1996 г.). «Путь взаимодействия нескольких шаперонов, общих для различных регуляторных белков: рецептора эстрогена, тирозинкиназы Fes, фактора транскрипции теплового шока Hsf1 и рецептора арилуглеводородов». Клеточный стресс и шапероны. 1 (4): 237–50. Дои:10.1379 / 1466-1268 (1996) 001 <0237: APOMCI> 2.3.CO; 2. ЧВК  376461. PMID  9222609.
  47. ^ Ли МО, Ким Е.О., Квон Х.Дж., Ким Ю.М., Кан Х.Дж., Кан Х., Ли Дж.Э. (февраль 2002 г.). «Радицикол подавляет транскрипционную функцию рецептора эстрогена, подавляя стабилизацию рецептора белком теплового шока 90». Молекулярная и клеточная эндокринология. 188 (1–2): 47–54. Дои:10.1016 / S0303-7207 (01) 00753-5. PMID  11911945.
  48. ^ Наир С.К., Римерман Р.А., Торан Э.Дж., Чен С., Прапапанич В., Баттс Р.Н., Смит Д.Ф. (февраль 1997 г.). «Молекулярное клонирование человеческого FKBP51 и сравнение иммунофилиновых взаимодействий с Hsp90 и рецептором прогестерона». Молекулярная и клеточная биология. 17 (2): 594–603. Дои:10.1128 / MCB.17.2.594. ЧВК  231784. PMID  9001212.
  49. ^ Вайскунайте Р., Козаса Т., Войно-Ясенецкая Т.А. (декабрь 2001 г.). «Взаимодействие между субъединицей G альфа гетеротримерного белка G (12) и Hsp90 необходимо для передачи сигналов G альфа (12)». Журнал биологической химии. 276 (49): 46088–93. Дои:10.1074 / jbc.M108711200. PMID  11598136.
  50. ^ а б Венема Р.С., Венема В.Дж., Джу Х., Харрис М.Б., Снид С., Джиллинг Т., Димитропулу С., Марагудакис М.Э., Катравас Д.Д. (август 2003 г.). «Новые комплексы гуанилатциклазы с белком теплового шока 90 и синтазой оксида азота». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 285 (2): H669–78. Дои:10.1152 / ajpheart.01025.2002. PMID  12676772.
  51. ^ Сюй В., Мимно Э., Россер М.Ф., Никчитта К., Марку М., Ярден И., Некерс Л. (февраль 2001 г.). «Чувствительность зрелого Erbb2 к гелданамицину обеспечивается его киназным доменом и опосредуется шаперонным белком Hsp90». Журнал биологической химии. 276 (5): 3702–8. Дои:10.1074 / jbc.M006864200. PMID  11071886.
  52. ^ Jeong JH, An JY, Kwon YT, Li LY, Lee YJ (октябрь 2008 г.). «Кверцетин-индуцированное убиквитинирование и подавление Her-2 / neu». Журнал клеточной биохимии. 105 (2): 585–95. Дои:10.1002 / jcb.21859. ЧВК  2575035. PMID  18655187.
  53. ^ Ху Й., Мивечи Н.Ф. (май 2003 г.). «HSF-1 взаимодействует с Ral-связывающим белком 1 в чувствительном к стрессу, мультибелковом комплексе с HSP90 in vivo». Журнал биологической химии. 278 (19): 17299–306. Дои:10.1074 / jbc.M300788200. PMID  12621024.
  54. ^ Шойфлер С., Бринкер А., Буренков Г., Пегораро С., Мородер Л., Бартуник Х., Хартл Ф.Ю., Моарефи I (апрель 2000 г.). «Структура комплексов TPR домен-пептид: критические элементы в сборке многочаперонной машины Hsp70-Hsp90». Клетка. 101 (2): 199–210. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80830-2. PMID  10786835.
  55. ^ Johnson BD, Schumacher RJ, Ross ED, Toft DO (февраль 1998 г.). «Хмель модулирует взаимодействия Hsp70 / Hsp90 в сворачивании белков». Журнал биологической химии. 273 (6): 3679–86. Дои:10.1074 / jbc.273.6.3679. PMID  9452498.
  56. ^ Харрис МБ, Джу Х, Венема В.Дж., Блэкстоун М., Венема RC (сентябрь 2000 г.) «Роль белка теплового шока 90 в стимулированном брадикинином высвобождении оксида азота эндотелием». Общая фармакология. 35 (3): 165–70. Дои:10.1016 / S0306-3623 (01) 00104-5. PMID  11744239.
  57. ^ Степп Д. В., Оу Дж., Акерман А. В., Велак С., Клик Д., Притчард К. А. (август 2002 г.). «Нативный ЛПНП и минимально окисленный ЛПНП по-разному регулируют супероксид-анион в эндотелии сосудов in situ». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 283 (2): H750–9. Дои:10.1152 / ajpheart.00029.2002. PMID  12124224.
  58. ^ Джибард Н., Мэн Х, Леклерк П., Райковски К., Фортин Д., Швайцер-Гройер Дж., Кателли М.Г., Болье Е.Е., Кадепонд Ф. (март 1999 г.). «Разграничение двух областей в белке теплового шока (Hsp90) массой 90 кДа, способном взаимодействовать с рецептором глюкокортикостероидов (GR)». Экспериментальные исследования клеток. 247 (2): 461–74. Дои:10.1006 / excr.1998.4375. PMID  10066374.
  59. ^ Канелакис К.С., Шевах Д.С., Пратт В.Б. (сентябрь 2002 г.). «Состояния связывания нуклеотидов hsp70 и hsp90 во время последовательных шагов в процессе сборки гетерокомплекса глюкокортикоидного рецептора. Hsp90». Журнал биологической химии. 277 (37): 33698–703. Дои:10.1074 / jbc.M204164200. PMID  12093808.
  60. ^ Hecht K, Carlstedt-Duke J, Stierna P, Gustafsson J, Brönnegârd M, Wikström AC (октябрь 1997 г.). «Доказательства того, что бета-изоформа рецептора глюкокортикоидов человека не действует как физиологически значимый репрессор». Журнал биологической химии. 272 (42): 26659–64. Дои:10.1074 / jbc.272.42.26659. PMID  9334248.
  61. ^ де Кастро М., Эллиот С., Кино Т., Бамбергер К., Карл М., Вебстер Е., Хрусос Г. П. (сентябрь 1996 г.). «Нелиганд-связывающая бета-изоформа человеческого глюкокортикоидного рецептора (чГР бета): уровни в тканях, механизм действия и потенциальная физиологическая роль». Молекулярная медицина (Кембридж, Массачусетс). 2 (5): 597–607. Дои:10.1007 / BF03401643. ЧВК  2230188. PMID  8898375.
  62. ^ ван ден Берг Дж. Д., Сметс Л. А., ван Рой Х. (февраль 1996 г.). «Безагонистическая трансформация рецептора глюкокортикоидов в клетках В-лимфомы человека». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии. 57 (3–4): 239–49. Дои:10.1016/0960-0760(95)00271-5. PMID  8645634.
  63. ^ Stancato LF, Silverstein AM, Gitler C, Groner B, Pratt WB (апрель 1996 г.). «Использование тиол-специфического дериватизирующего агента N-йодацетил-3- [125I] иодтирозина для демонстрации конформационных различий между несвязанным и связанным с hsp90 гормоном глюкокортикоидного рецептора связывающего домена». Журнал биологической химии. 271 (15): 8831–6. Дои:10.1074 / jbc.271.15.8831. PMID  8621522.
  64. ^ Ван Ц., Чен Дж. (Январь 2003 г.). «Фосфорилирование и связывание hsp90 опосредуют стабилизацию p53 тепловым шоком». Журнал биологической химии. 278 (3): 2066–71. Дои:10.1074 / jbc.M206697200. PMID  12427754.
  65. ^ Akakura S, Yoshida M, Yoneda Y, Horinouchi S (May 2001). "A role for Hsc70 in regulating nucleocytoplasmic transport of a temperature-sensitive p53 (p53Val-135)". The Journal of Biological Chemistry. 276 (18): 14649–57. Дои:10.1074/jbc.M100200200. PMID  11297531.
  66. ^ Peng Y, Chen L, Li C, Lu W, Chen J (Nov 2001). "Inhibition of MDM2 by hsp90 contributes to mutant p53 stabilization". The Journal of Biological Chemistry. 276 (44): 40583–90. Дои:10.1074/jbc.M102817200. PMID  11507088.
  67. ^ Mizuno K, Shirogane T, Shinohara A, Iwamatsu A, Hibi M, Hirano T (Mar 2001). "Regulation of Pim-1 by Hsp90". Biochemical and Biophysical Research Communications. 281 (3): 663–9. Дои:10.1006/bbrc.2001.4405. PMID  11237709.
  68. ^ Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (Feb 2003). "Evidence that peroxisome proliferator-activated receptor alpha is complexed with the 90-kDa heat shock protein and the hepatitis virus B X-associated protein 2". The Journal of Biological Chemistry. 278 (7): 4467–73. Дои:10.1074/jbc.M211261200. PMID  12482853.
  69. ^ Hamamoto R, Furukawa Y, Morita M, Iimura Y, Silva FP, Li M, Yagyu R, Nakamura Y (Aug 2004). "SMYD3 encodes a histone methyltransferase involved in the proliferation of cancer cells". Nature Cell Biology. 6 (8): 731–40. Дои:10.1038/ncb1151. PMID  15235609.
  70. ^ Boudeau J, Deak M, Lawlor MA, Morrice NA, Alessi DR (Mar 2003). "Heat-shock protein 90 and Cdc37 interact with LKB1 and regulate its stability". Биохимический журнал. 370 (Pt 3): 849–57. Дои:10.1042/BJ20021813. ЧВК  1223241. PMID  12489981.
  71. ^ а б Wrighton KH, Lin X, Feng XH (Jul 2008). "Critical regulation of TGFbeta signaling by Hsp90". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (27): 9244–9. Дои:10.1073/pnas.0800163105. ЧВК  2453700. PMID  18591668.
  72. ^ Hornbeck PV, Zhang B, Murray B, Kornhauser JM, Latham V, Skrzypek E (Jan 2015). "PhosphoSitePlus, 2014: mutations, PTMs and recalibrations". Nucleic Acids Research. 43 (Database issue): D512–20. Дои:10.1093/nar/gku1267. ЧВК  4383998. PMID  25514926.
  73. ^ а б Muller P, Ruckova E, Halada P, Coates PJ, Hrstka R, Lane DP, Vojtesek B (Jun 2013). "C-terminal phosphorylation of Hsp70 and Hsp90 regulates alternate binding to co-chaperones CHIP and HOP to determine cellular protein folding/degradation balances". Онкоген. 32 (25): 3101–10. Дои:10.1038/onc.2012.314. PMID  22824801.
  74. ^ Mollapour M, Tsutsumi S, Truman AW, Xu W, Vaughan CK, Beebe K, Konstantinova A, Vourganti S, Panaretou B, Piper PW, Trepel JB, Prodromou C, Pearl LH, Neckers L (Mar 2011). "Threonine 22 phosphorylation attenuates Hsp90 interaction with cochaperones and affects its chaperone activity". Molecular Cell. 41 (6): 672–81. Дои:10.1016/j.molcel.2011.02.011. ЧВК  3062913. PMID  21419342.
  75. ^ Mollapour M, Tsutsumi S, Neckers L (Jun 2010). "Hsp90 phosphorylation, Wee1 and the cell cycle". Cell Cycle. 9 (12): 2310–6. Дои:10.4161/cc.9.12.12054. PMID  20519952.
  76. ^ а б Quanz M, Herbette A, Sayarath M, de Koning L, Dubois T, Sun JS, Dutreix M (Mar 2012). "Heat shock protein 90α (Hsp90α) is phosphorylated in response to DNA damage and accumulates in repair foci". The Journal of Biological Chemistry. 287 (12): 8803–15. Дои:10.1074/jbc.M111.320887. ЧВК  3308794. PMID  22270370.
  77. ^ Zhao YG, Gilmore R, Leone G, Coffey MC, Weber B, Lee PW (Aug 2001). "Hsp90 phosphorylation is linked to its chaperoning function. Assembly of the reovirus cell attachment protein". The Journal of Biological Chemistry. 276 (35): 32822–7. Дои:10.1074/jbc.M105562200. PMID  11438552.
  78. ^ Xu W, Mollapour M, Prodromou C, Wang S, Scroggins BT, Palchick Z, Beebe K, Siderius M, Lee MJ, Couvillon A, Trepel JB, Miyata Y, Matts R, Neckers L (Aug 2012). "Dynamic tyrosine phosphorylation modulates cycling of the HSP90-P50(CDC37)-AHA1 chaperone machine". Molecular Cell. 47 (3): 434–43. Дои:10.1016/j.molcel.2012.05.015. ЧВК  3418412. PMID  22727666.
  79. ^ а б Wang X, Song X, Zhuo W, Fu Y, Shi H, Liang Y, Tong M, Chang G, Luo Y (Dec 2009). "The regulatory mechanism of Hsp90alpha secretion and its function in tumor malignancy". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (50): 21288–93. Дои:10.1073/pnas.0908151106. ЧВК  2795546. PMID  19965370.
  80. ^ Lei H, Venkatakrishnan A, Yu S, Kazlauskas A (Mar 2007). "Protein kinase A-dependent translocation of Hsp90 alpha impairs endothelial nitric-oxide synthase activity in high glucose and diabetes". The Journal of Biological Chemistry. 282 (13): 9364–71. Дои:10.1074/jbc.M608985200. PMID  17202141.
  81. ^ Yang Y, Rao R, Shen J, Tang Y, Fiskus W, Nechtman J, Atadja P, Bhalla K (Jun 2008). "Role of acetylation and extracellular location of heat shock protein 90alpha in tumor cell invasion". Cancer Research. 68 (12): 4833–42. Дои:10.1158/0008-5472.CAN-08-0644. ЧВК  2665713. PMID  18559531.
  82. ^ Yufu Y, Nishimura J, Nawata H (1992). "High constitutive expression of heat shock protein 90 alpha in human acute leukemia cells". Leukemia Research. 16 (6–7): 597–605. Дои:10.1016/0145-2126(92)90008-u. PMID  1635378.
  83. ^ Tian WL, He F, Fu X, Lin JT, Tang P, Huang YM, Guo R, Sun L (Jun 2014). "High expression of heat shock protein 90 alpha and its significance in human acute leukemia cells". Ген. 542 (2): 122–8. Дои:10.1016/j.gene.2014.03.046. PMID  24680776.
  84. ^ Jameel A, Skilton RA, Campbell TA, Chander SK, Coombes RC, Luqmani YA (Feb 1992). "Clinical and biological significance of HSP89 alpha in human breast cancer". International Journal of Cancer. 50 (3): 409–15. Дои:10.1002/ijc.2910500315. PMID  1735610.
  85. ^ Gress TM, Müller-Pillasch F, Weber C, Lerch MM, Friess H, Büchler M, Beger HG, Adler G (Jan 1994). "Differential expression of heat shock proteins in pancreatic carcinoma". Cancer Research. 54 (2): 547–51. PMID  8275493.
  86. ^ Hacker S, Lambers C, Hoetzenecker K, Pollreisz A, Aigner C, Lichtenauer M, Mangold A, Niederpold T, Zimmermann M, Taghavi S, Klepetko W, Ankersmit HJ (2009). "Elevated HSP27, HSP70 and HSP90 alpha in chronic obstructive pulmonary disease: markers for immune activation and tissue destruction". Clinical Laboratory. 55 (1–2): 31–40. PMID  19350847.
  87. ^ Metz K, Ezernieks J, Sebald W, Duschl A (Apr 1996). "Interleukin-4 upregulates the heat shock protein Hsp90alpha and enhances transcription of a reporter gene coupled to a single heat shock element". FEBS Letters. 385 (1–2): 25–8. Дои:10.1016/0014-5793(96)00341-9. PMID  8641459.
  88. ^ Brehme M, Voisine C, Rolland T, Wachi S, Soper JH, Zhu Y, Orton K, Villella A, Garza D, Vidal M, Ge H, Morimoto RI (2014). "A conserved chaperome sub-network safeguards protein homeostasis in aging and neurodegenerative disease". Cell Rep. 9 (3): 1135–1150. Дои:10.1016/j.celrep.2014.09.042. ЧВК  4255334. PMID  25437566.
  89. ^ а б Workman P, Burrows F, Neckers L, Rosen N (Oct 2007). "Drugging the cancer chaperone HSP90: combinatorial therapeutic exploitation of oncogene addiction and tumor stress". Annals of the New York Academy of Sciences. 1113: 202–16. Дои:10.1196/annals.1391.012. PMID  17513464.
  90. ^ а б Trepel J, Mollapour M, Giaccone G, Neckers L (Aug 2010). "Targeting the dynamic HSP90 complex in cancer". Nature Reviews. Рак. 10 (8): 537–49. Дои:10.1038/nrc2887. ЧВК  6778733. PMID  20651736.
  91. ^ Gao J, Aksoy BA, Dogrusoz U, Dresdner G, Gross B, Sumer SO, Sun Y, Jacobsen A, Sinha R, Larsson E, Cerami E, Sander C, Schultz N (Apr 2013). "Integrative analysis of complex cancer genomics and clinical profiles using the cBioPortal". Science Signaling. 6 (269): pl1. Дои:10.1126/scisignal.2004088. ЧВК  4160307. PMID  23550210.
  92. ^ Cerami E, Gao J, Dogrusoz U, Gross BE, Sumer SO, Aksoy BA, Jacobsen A, Byrne CJ, Heuer ML, Larsson E, Antipin Y, Reva B, Goldberg AP, Sander C, Schultz N (May 2012). "The cBio cancer genomics portal: an open platform for exploring multidimensional cancer genomics data". Cancer Discovery. 2 (5): 401–4. Дои:10.1158/2159-8290.CD-12-0095. ЧВК  3956037. PMID  22588877.
  93. ^ Finka A, Goloubinoff P (Sep 2013). "Proteomic data from human cell cultures refine mechanisms of chaperone-mediated protein homeostasis". Cell Stress & Chaperones. 18 (5): 591–605. Дои:10.1007/s12192-013-0413-3. ЧВК  3745260. PMID  23430704.
  94. ^ Buffart TE, Carvalho B, van Grieken NC, van Wieringen WN, Tijssen M, Kranenbarg EM, Verheul HM, Grabsch HI, Ylstra B, van de Velde CJ, Meijer GA (2012). "Losses of chromosome 5q and 14q are associated with favorable clinical outcome of patients with gastric cancer". The Oncologist. 17 (5): 653–62. Дои:10.1634/theoncologist.2010-0379. ЧВК  3360905. PMID  22531355.
  95. ^ Gallegos Ruiz MI, Floor K, Roepman P, Rodriguez JA, Meijer GA, Mooi WJ, Jassem E, Niklinski J, Muley T, van Zandwijk N, Smit EF, Beebe K, Neckers L, Ylstra B, Giaccone G (5 March 2008). "Integration of gene dosage and gene expression in non-small cell lung cancer, identification of HSP90 as potential target". PLOS ONE. 3 (3): e0001722. Дои:10.1371/journal.pone.0001722. ЧВК  2254495. PMID  18320023.
  96. ^ Cheng Q, Chang JT, Geradts J, Neckers LM, Haystead T, Spector NL, Lyerly HK (17 April 2012). "Amplification and high-level expression of heat shock protein 90 marks aggressive phenotypes of human epidermal growth factor receptor 2 negative breast cancer". Breast Cancer Research. 14 (2): R62. Дои:10.1186/bcr3168. ЧВК  3446397. PMID  22510516.
  97. ^ Eustace BK, Sakurai T, Stewart JK, Yimlamai D, Unger C, Zehetmeier C, Lain B, Torella C, Henning SW, Beste G, Scroggins BT, Neckers L, Ilag LL, Jay DG (Jun 2004). "Functional proteomic screens reveal an essential extracellular role for hsp90 alpha in cancer cell invasiveness". Nature Cell Biology. 6 (6): 507–14. Дои:10.1038/ncb1131. PMID  15146192.
  98. ^ Bohonowych JE, Hance MW, Nolan KD, Defee M, Parsons CH, Isaacs JS (Apr 2014). "Extracellular Hsp90 mediates an NF-κB dependent inflammatory stromal program: implications for the prostate tumor microenvironment". The Prostate. 74 (4): 395–407. Дои:10.1002/pros.22761. ЧВК  4306584. PMID  24338924.
  99. ^ Blagg BS, Kerr TD (May 2006). "Hsp90 inhibitors: small molecules that transform the Hsp90 protein folding machinery into a catalyst for protein degradation". Medicinal Research Reviews. 26 (3): 310–38. Дои:10.1002/med.20052. PMID  16385472.
  100. ^ Eleuteri AM, Cuccioloni M, Bellesi J, Lupidi G, Fioretti E, Angeletti M (Aug 2002). "Interaction of Hsp90 with 20S proteasome: thermodynamic and kinetic characterization". Proteins. 48 (2): 169–77. Дои:10.1002/prot.10101. PMID  12112686.
  101. ^ Theodoraki MA, Caplan AJ (Mar 2012). "Quality control and fate determination of Hsp90 client proteins". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1823 (3): 683–8. Дои:10.1016/j.bbamcr.2011.08.006. ЧВК  3242914. PMID  21871502.
  102. ^ Whitesell L, Mimnaugh EG, De Costa B, Myers CE, Neckers LM (Aug 1994). "Inhibition of heat shock protein HSP90-pp60v-src heteroprotein complex formation by benzoquinone ansamycins: essential role for stress proteins in oncogenic transformation". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 91 (18): 8324–8. Дои:10.1073/pnas.91.18.8324. ЧВК  44598. PMID  8078881.
  103. ^ Prodromou C, Roe SM, O'Brien R, Ladbury JE, Piper PW, Pearl LH (Jul 1997). "Identification and structural characterization of the ATP/ADP-binding site in the Hsp90 molecular chaperone". Клетка. 90 (1): 65–75. Дои:10.1016/s0092-8674(00)80314-1. PMID  9230303.
  104. ^ Stebbins CE, Russo AA, Schneider C, Rosen N, Hartl FU, Pavletich NP (Apr 1997). "Crystal structure of an Hsp90-geldanamycin complex: targeting of a protein chaperone by an antitumor agent". Клетка. 89 (2): 239–50. Дои:10.1016/s0092-8674(00)80203-2. PMID  9108479.
  105. ^ Grenert JP, Sullivan WP, Fadden P, Haystead TA, Clark J, Mimnaugh E, Krutzsch H, Ochel HJ, Schulte TW, Sausville E, Neckers LM, Toft DO (Sep 1997). "The amino-terminal domain of heat shock protein 90 (hsp90) that binds geldanamycin is an ATP/ADP switch domain that regulates hsp90 conformation". The Journal of Biological Chemistry. 272 (38): 23843–50. Дои:10.1074/jbc.272.38.23843. PMID  9295332.
  106. ^ Sharma SV, Agatsuma T, Nakano H (May 1998). "Targeting of the protein chaperone, HSP90, by the transformation suppressing agent, radicicol". Онкоген. 16 (20): 2639–45. Дои:10.1038/sj.onc.1201790. PMID  9632140.
  107. ^ Schulte TW, Akinaga S, Soga S, Sullivan W, Stensgard B, Toft D, Neckers LM (Jun 1998). "Antibiotic radicicol binds to the N-terminal domain of Hsp90 and shares important biologic activities with geldanamycin". Cell Stress & Chaperones. 3 (2): 100–8. Дои:10.1379/1466-1268(1998)003<0100:arbttn>2.3.co;2. ЧВК  312953. PMID  9672245.
  108. ^ Banerji U, Walton M, Raynaud F, Grimshaw R, Kelland L, Valenti M, Judson I, Workman P (Oct 2005). "Pharmacokinetic-pharmacodynamic relationships for the heat shock protein 90 molecular chaperone inhibitor 17-allylamino, 17-demethoxygeldanamycin in human ovarian cancer xenograft models". Clinical Cancer Research. 11 (19 Pt 1): 7023–32. Дои:10.1158/1078-0432.CCR-05-0518. PMID  16203796.
  109. ^ Chiosis G, Tao H (Nov 2006). "Purine-scaffold Hsp90 inhibitors". IDrugs : The Investigational Drugs Journal. 9 (11): 778–82. PMID  17096299.
  110. ^ Eccles SA, Massey A, Raynaud FI, Sharp SY, Box G, Valenti M, Patterson L, de Haven Brandon A, Gowan S, Boxall F, Aherne W, Rowlands M, Hayes A, Martins V, Urban F, Boxall K, Prodromou C, Pearl L, James K, Matthews TP, Cheung KM, Kalusa A, Jones K, McDonald E, Barril X, Brough PA, Cansfield JE, Dymock B, Drysdale MJ, Finch H, Howes R, Hubbard RE, Surgenor A, Webb P, Wood M, Wright L, Workman P (Apr 2008). "NVP-AUY922: a novel heat shock protein 90 inhibitor active against xenograft tumor growth, angiogenesis, and metastasis". Cancer Research. 68 (8): 2850–60. Дои:10.1158/0008-5472.CAN-07-5256. PMID  18413753.
  111. ^ Kummar S, Gutierrez ME, Gardner ER, Chen X, Figg WD, Zajac-Kaye M, Chen M, Steinberg SM, Muir CA, Yancey MA, Horneffer YR, Juwara L, Melillo G, Ivy SP, Merino M, Neckers L, Steeg PS, Conley BA, Giaccone G, Doroshow JH, Murgo AJ (Jan 2010). "Phase I trial of 17-dimethylaminoethylamino-17-demethoxygeldanamycin (17-DMAG), a heat shock protein inhibitor, administered twice weekly in patients with advanced malignancies". Европейский журнал рака. 46 (2): 340–7. Дои:10.1016/j.ejca.2009.10.026. ЧВК  2818572. PMID  19945858.
  112. ^ Lancet JE, Gojo I, Burton M, Quinn M, Tighe SM, Kersey K, Zhong Z, Albitar MX, Bhalla K, Hannah AL, Baer MR (Apr 2010). "Phase I study of the heat shock protein 90 inhibitor alvespimycin (KOS-1022, 17-DMAG) administered intravenously twice weekly to patients with acute myeloid leukemia". Лейкемия. 24 (4): 699–705. Дои:10.1038/leu.2009.292. PMID  20111068.
  113. ^ Pacey S, Wilson RH, Walton M, Eatock MM, Hardcastle A, Zetterlund A, Arkenau HT, Moreno-Farre J, Banerji U, Roels B, Peachey H, Aherne W, de Bono JS, Raynaud F, Workman P, Judson I (Mar 2011). "A phase I study of the heat shock protein 90 inhibitor alvespimycin (17-DMAG) given intravenously to patients with advanced solid tumors". Clinical Cancer Research. 17 (6): 1561–70. Дои:10.1158/1078-0432.CCR-10-1927. ЧВК  3060938. PMID  21278242.
  114. ^ Jhaveri K, Modi S (2012). "HSP90 inhibitors for cancer therapy and overcoming drug resistance". Current Challenges in Personalized Cancer Medicine. Advances in Pharmacology. 65. pp. 471–517. Дои:10.1016/B978-0-12-397927-8.00015-4. ISBN  9780123979278. PMID  22959035.
  115. ^ Jego G, Hazoumé A, Seigneuric R, Garrido C (May 2013). "Targeting heat shock proteins in cancer". Cancer Letters. 332 (2): 275–85. Дои:10.1016/j.canlet.2010.10.014. PMID  21078542.
  116. ^ Taldone T, Ochiana SO, Patel PD, Chiosis G (Nov 2014). "Selective targeting of the stress chaperome as a therapeutic strategy". Trends in Pharmacological Sciences. 35 (11): 592–603. Дои:10.1016/j.tips.2014.09.001. ЧВК  4254259. PMID  25262919.
  117. ^ Neckers L, Trepel JB (Jan 2014). "Stressing the development of small molecules targeting HSP90". Clinical Cancer Research. 20 (2): 275–7. Дои:10.1158/1078-0432.CCR-13-2571. PMID  24166908.
  118. ^ Csermely P, Schnaider T, Soti C, Prohászka Z, Nardai G (Aug 1998). "The 90-kDa molecular chaperone family: structure, function, and clinical applications. A comprehensive review". Pharmacology & Therapeutics. 79 (2): 129–68. Дои:10.1016/s0163-7258(98)00013-8. PMID  9749880.
  119. ^ Marcu MG, Chadli A, Bouhouche I, Catelli M, Neckers LM (Nov 2000). "The heat shock protein 90 antagonist novobiocin interacts with a previously unrecognized ATP-binding domain in the carboxyl terminus of the chaperone". The Journal of Biological Chemistry. 275 (47): 37181–6. Дои:10.1074/jbc.M003701200. PMID  10945979.
  120. ^ Garnier C, Lafitte D, Tsvetkov PO, Barbier P, Leclerc-Devin J, Millot JM, Briand C, Makarov AA, Catelli MG, Peyrot V (Apr 2002). "Binding of ATP to heat shock protein 90: evidence for an ATP-binding site in the C-terminal domain". The Journal of Biological Chemistry. 277 (14): 12208–14. Дои:10.1074/jbc.M111874200. PMID  11805114.
  121. ^ Soti C, Vermes A, Haystead TA, Csermely P (Jun 2003). "Comparative analysis of the ATP-binding sites of Hsp90 by nucleotide affinity cleavage: a distinct nucleotide specificity of the C-terminal ATP-binding site". European Journal of Biochemistry / FEBS. 270 (11): 2421–8. Дои:10.1046/j.1432-1033.2003.03610.x. PMID  12755697.
  122. ^ Matts RL, Dixit A, Peterson LB, Sun L, Voruganti S, Kalyanaraman P, Hartson SD, Verkhivker GM, Blagg BS (Aug 2011). "Elucidation of the Hsp90 C-terminal inhibitor binding site". ACS Химическая биология. 6 (8): 800–7. Дои:10.1021/cb200052x. ЧВК  3164513. PMID  21548602.
  123. ^ Sreedhar AS, Soti C, Csermely P (Mar 2004). "Inhibition of Hsp90: a new strategy for inhibiting protein kinases". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. 1697 (1–2): 233–42. Дои:10.1016/j.bbapap.2003.11.027. PMID  15023364.
  124. ^ Rosenhagen MC, Sōti C, Schmidt U, Wochnik GM, Hartl FU, Holsboer F, Young JC, Rein T (Oct 2003). "The heat shock protein 90-targeting drug cisplatin selectively inhibits steroid receptor activation". Molecular Endocrinology (Baltimore, Md.). 17 (10): 1991–2001. Дои:10.1210/me.2003-0141. PMID  12869591.
  125. ^ Moulick K, Ahn JH, Zong H, Rodina A, Cerchietti L, Gomes DaGama EM, Caldas-Lopes E, Beebe K, Perna F, Hatzi K, Vu LP, Zhao X, Zatorska D, Taldone T, Smith-Jones P, Alpaugh M, Gross SS, Pillarsetty N, Ku T, Lewis JS, Larson SM, Levine R, Erdjument-Bromage H, Guzman ML, Nimer SD, Melnick A, Neckers L, Chiosis G (Nov 2011). "Affinity-based proteomics reveal cancer-specific networks coordinated by Hsp90". Nature Chemical Biology. 7 (11): 818–26. Дои:10.1038/nchembio.670. ЧВК  3265389. PMID  21946277.
  126. ^ а б Beebe K, Mollapour M, Scroggins B, Prodromou C, Xu W, Tokita M, Taldone T, Pullen L, Zierer BK, Lee MJ, Trepel J, Buchner J, Bolon D, Chiosis G, Neckers L (Jul 2013). "Posttranslational modification and conformational state of heat shock protein 90 differentially affect binding of chemically diverse small molecule inhibitors". Oncotarget. 4 (7): 1065–74. Дои:10.18632/oncotarget.1099. ЧВК  3759666. PMID  23867252.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

  • Overview of all the structural information available in the PDB за UniProt: P07900 (Heat shock protein HSP 90-alpha) at the PDBe-KB.