PRKD2 - PRKD2

PRKD2
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2COA, 3BGM, 4NNX, 4NNY
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKD2, PKD2, nPKC-D2, HSPC187, протеинкиназа D2
Внешние идентификаторы	OMIM: 607074 MGI: 2141917 ГомолоГен: 9516 Генные карты: PRKD2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 19 (человек)[1] Группа 19q13.32 Начните 46,674,275 бп[1] Конец 46,717,127 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 7 (мышь)[2] Группа 7 | 7 A2 Начните 16,842,902 бп[2] Конец 16,870,464 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • трансферазная активность • активность протеинкиназы • связывание нуклеотидов • активность протеинкиназы C • связывание ионов металлов • киназная активность • GO: 0001948 связывание с белками • Связывание АТФ • активность протеин-серин / треонинкиназы • связывание протеинкиназы C Сотовый компонент • цитоплазма • аппарат Гольджи • мембрана • нуклеоплазма • ядро клетки • цитозоль • клеточная мембрана • внутриклеточный Биологический процесс • положительная регуляция сигнального пути рецептора фактора роста эндотелия сосудов • GO: 0007243 внутриклеточная передача сигнала • положительная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток • адаптивный иммунный ответ • фосфорилирование • иммунная система • морфогенез эндотелиальной трубки • положительная регуляция сигнального пути рецептора фактора роста фибробластов • положительная регуляция сигнального пути рецептора Т-клеток • положительная регуляция хемотаксиса эндотелиальных клеток • положительная регуляция активности специфичного для последовательности ДНК связывающего фактора транскрипции • смерть клетки • передача сигналов протеинкиназы D • GO: 0010740 положительная регуляция передачи внутриклеточного сигнала • положительная регуляция фосфорилирования пептидил-серина • положительная регуляция ангиогенеза • положительная регуляция миграции эндотелиальных клеток • фосфорилирование белков • положительная регуляция активности гистондеацетилазы • положительная регуляция активности фактора транскрипции CREB • сигнальный путь рецептора фактора роста эндотелия сосудов • клеточная адгезия • положительная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB • положительная регуляция выработки интерлейкина-2 • ангиогенез • положительная регуляция продукции интерлейкина-8 • положительное регулирование миграции эндотелиальных клеток кровеносных сосудов • положительная регуляция процесса биосинтеза ДНК • положительная регуляция каскада ERK1 и ERK2 • положительная регуляция хемотаксиса эндотелиальных клеток с помощью VEGF-активируемого сигнального пути рецептора фактора роста эндотелия сосудов • аутофосфорилирование • клеточный ответ на стимул фактора роста эндотелия сосудов • Путь передачи сигналов рецептора Т-клеток • положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • положительная регуляция клеточной адгезии • процесс биосинтеза сфинголипидов • фосфорилирование пептидил-серина • фосфорилирование пептидил-треонина Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	25865	101540
Ансамбль	ENSG00000105287	ENSMUSG00000041187
UniProt	Q9BZL6	Q8BZ03
RefSeq (мРНК)	NM_001079880 NM_001079881 NM_001079882 NM_016457	NM_001252458 NM_178900
RefSeq (белок)	NP_001073349 NP_001073350 NP_001073351 NP_057541	NP_001239387 NP_849231
Расположение (UCSC)	Chr 19: 46.67 - 46.72 Мб	Chr 7: 16,84 - 16,87 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Серин / треонин-протеинкиназа D2 или PKD2 - это фермент что у людей кодируется PRKD2 ген.^[5][6][7]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, принадлежит к протеинкиназа D (PKD) семейство серин /треонин протеинкиназы, подсемейство протеинкиназа с. Эта киназа может быть активирована сложные эфиры форбола а также гастрин через рецептор холецистокинина B (CCKBR) в клетках рака желудка. Он может связываться с диацилглицерин (DAG) в сеть транс-Гольджи (TGN) и может регулировать базолатеральная мембрана выход белка из ТГН. Альтернативная сварка приводит к множественным вариантам транскрипта, кодирующим разные изоформы.^[7]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000105287 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000041187 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Чжан QH, Ye M, Wu XY, Ren SX, Zhao M, Zhao CJ, Fu G, Shen Y, Fan HY, Lu G, Zhong M, Xu XR, Han ZG, Zhang JW, Tao J, Huang QH, Zhou J , Ху GX, Gu J, Chen SJ, Chen Z (ноябрь 2000 г.). «Клонирование и функциональный анализ кДНК с открытыми рамками считывания для 300 ранее не определенных генов, экспрессируемых в CD34 + гематопоэтических стволовых / предшественниках». Genome Res. 10 (10): 1546–60. Дои:10.1101 / гр.140200. ЧВК  310934. PMID  11042152.
6. Стурани С., Ван Линт Дж., Мюллер Ф., Вильда М., Хамейстер Х., Хокер М., Брей А., Герн У., Ванденхед Дж., Гресс Т., Адлер Дж., Зеуферлейн Т. (май 2001 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика человеческой протеинкиназы D2. Новый член семейства протеинкиназ D сериновых треонинкиназ». J Biol Chem. 276 (5): 3310–8. Дои:10.1074 / jbc.M008719200. PMID  11062248.
7. «Ген Entrez: протеинкиназа D2 PRKD2».

дальнейшее чтение

• Стурани С., Ван Линт Дж., Гилкрист А. и др. (2002). «Механизм активации протеинкиназы D2 (PKD2) рецептором CCK (B) / гастрина». J. Biol. Chem. 277 (33): 29431–6. Дои:10.1074 / jbc.M200934200. PMID  12058027.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Рей О, Юань Дж, Розенгурт Э (2003). «Внутриклеточное перераспределение протеинкиназы D2 в ответ на агонисты рецепторов, связанных с G-белком». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 302 (4): 817–24. Дои:10.1016 / S0006-291X (03) 00269-9. PMID  12646243.
• Ота Т., Сузуки Ю., Нисикава Т. и др. (2004). «Полное секвенирование и характеристика 21 243 полноразмерных кДНК человека». Nat. Genet. 36 (1): 40–5. Дои:10,1038 / ng1285. PMID  14702039.
• Yeaman C, Ayala MI, Wright JR и др. (2004). «Протеинкиназа D регулирует выход белков базолатеральной мембраны из транс-сети Гольджи». Nat. Cell Biol. 6 (2): 106–12. Дои:10.1038 / ncb1090. ЧВК  3372901. PMID  14743217.
• Михайлович Т., Маркс М., Ауэр А. и др. (2005). «Протеинкиназа D2 опосредует активацию ядерного фактора kappaB с помощью Bcr-Abl в клетках миелоидной лейкемии человека Bcr-Abl +». Рак Res. 64 (24): 8939–44. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0981. PMID  15604256.
• Парра М., Каслер Х., Маккинси Т.А. и др. (2005). «Протеинкиназа D1 фосфорилирует HDAC7 и индуцирует его ядерный экспорт после активации Т-клеточного рецептора». J. Biol. Chem. 280 (14): 13762–70. Дои:10.1074 / jbc.M413396200. PMID  15623513.
• Ауэр А., фон Блюм Дж., Стурани С. и др. (2006). «Роль регуляторного домена протеинкиназы D2 в связывании сложного эфира форбола, каталитической активности и переносе нуклеоцитоплазмы». Мол. Биол. Ячейка. 16 (9): 4375–85. Дои:10.1091 / mbc.E05-03-0251. ЧВК  1196345. PMID  15975900.
• Ким Дж. Э., Танненбаум SR, Белый FM (2005). «Глобальный фосфопротеом клеток аденокарциномы толстой кишки человека HT-29». J. Proteome Res. 4 (4): 1339–46. Дои:10.1021 / pr050048h. PMID  16083285.
• Кимура К., Вакамацу А., Сузуки Ю. и др. (2006). «Диверсификация транскрипционной модуляции: широкомасштабная идентификация и характеристика предполагаемых альтернативных промоторов генов человека». Genome Res. 16 (1): 55–65. Дои:10.1101 / гр. 4039406. ЧВК  1356129. PMID  16344560.
• Джексон Л.Н., Ли Дж., Чен Л.А. и др. (2006). «Сверхэкспрессия PKD2 дикого типа приводит к повышенной пролиферации и инвазии эндокринных клеток BON». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 348 (3): 945–9. Дои:10.1016 / j.bbrc.2006.07.142. ЧВК  2430871. PMID  16899224.
• Чиу Т.Т., Леунг В.Й., Мойер М.П. и др. (2007). «Протеинкиназа D2 опосредует индуцированную лизофосфатидной кислотой продукцию интерлейкина 8 в нетрансформированных эпителиальных клетках толстой кишки человека через NF-kappaB». Am. J. Physiol., Cell Physiol.. 292 (2): C767–77. Дои:10.1152 / ajpcell.00308.2006. PMID  16928771.
• Ирие А., Харада К., Цукамото Х. и др. (2007). «Протеинкиназа D2 участвует либо в регуляции промотора IL-2, либо в индукции гибели клеток при стимуляции TCR, в зависимости от ее активности в клетках Jurkat». Int. Иммунол. 18 (12): 1737–47. Дои:10.1093 / intimm / dxl108. PMID  17077180.
• Олсен Ю.В., Благоев Б., Гнад Ф. и др. (2006). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Ячейка. 127 (3): 635–48. Дои:10.1016 / j.cell.2006.09.026. PMID  17081983. S2CID  7827573.
• Коллерс С., Мусилова П., Рубес Дж., Роча Д. (2007). «Сравнительное картирование выявляет множественные перестройки между хромосомой 6 свиньи и 19q13 человека». Anim. Genet. 37 (6): 595–6. Дои:10.1111 / j.1365-2052.2006.01516.x. PMID  17121608.
• Виссинг Дж., Янш Л., Нимц М. и др. (2007). «Протеомический анализ протеинкиназ с помощью селективного по целевым классам префракционирования и тандемной масс-спектрометрии». Мол. Cell. Протеомика. 6 (3): 537–47. Дои:10.1074 / mcp.T600062-MCP200. PMID  17192257.