Аквапорин - Aquaporin

Аквапорин
Aquaporin-Sideview.png
Кристаллографическая структура аквапорина 1 (AQP1 ) PDB 1j4n
Идентификаторы
СимволАквапорин
PfamPF00230
ИнтерПроIPR000425
PROSITEPDOC00193
SCOP21fx8 / Объем / СУПФАМ
TCDB1.A.8
OPM суперсемейство7
Белок OPM2zz9

Аквапорины, также называемый водные каналы, находятся канальные белки из большего семья из основные внутренние белки эта форма поры в мембрана из биологические клетки, в основном облегчая транспортировку воды между клетки.[1] Клеточные мембраны самых разных бактерии, грибы, животное и клетки растений содержат аквапорины, через которые вода может течь быстрее в клетку и из клетки, чем при диффузии через фосфолипидный бислой.[2] Аквапорины имеют шесть межмембранных альфа спиральный домены с карбоксильными и аминогруппами на цитоплазматической стороне. Две гидрофобные петли содержат консервативный мотив аспарагин-пролин-аланин NPA, который формирует цилиндр, окружающий центральную пористую область, которая содержит дополнительную плотность белка.[3] Поскольку аквапорины обычно всегда открыты и преобладают практически в каждом типе клеток, это приводит к неправильному представлению о том, что вода легко проходит через клеточную мембрану вниз по градиенту ее концентрации. Вода может проходить через клеточную мембрану через простая диффузия потому что это небольшая молекула, и благодаря осмос, в тех случаях, когда концентрация воды вне ячейки больше, чем внутри. Однако, поскольку вода полярная молекула этот процесс простой диффузии относительно медленный, и большая часть воды проходит через аквапорин.[4][5]

2003 год Нобелевская премия по химии был присужден совместно Питер Агре за открытие аквапоринов[6] и Родерик Маккиннон за работу над структурой и механизмом калиевые каналы.[7]

Генетические дефекты, связанные с аквапорином гены были связаны с несколькими заболеваниями человека, включая нефрогенные несахарный диабет и оптический нейромиелит.[8][9][10][11]

История

Механизм облегченного переноса воды и возможное существование водных пор привлекает исследователей с 1957 года.[12] В большинстве клеток вода входит и выходит за счет осмос через липидный компонент клеточных мембран. Из-за относительно высокой водопроницаемости некоторых эпителиальные клетки Долгое время предполагалось, что должен существовать некий дополнительный механизм переноса воды через мембраны. Соломон и его сотрудники выполнили новаторскую работу по изучению проницаемости воды через клеточную мембрану в конце 1950-х годов.[13][14] В середине 1960-х альтернативная гипотеза («модель разделения-диффузии») стремилась установить, что молекулы воды распределяются между водной фазой и липидной фазой, а затем диффундируют через мембрану, пересекая ее до следующей интерфазы, где они покидают мембрану. липид и вернулся в водную фазу.[15][16] Исследования Паризи, Эдельмана, Карвуниса и др. подчеркнули не только важность наличия водных каналов, но и возможность регулирования их проницаемости.[17][18][19] В 1990 году эксперименты Веркмана продемонстрировали функциональную экспрессию водных каналов, указывая на то, что водные каналы фактически являются белками.[20][21]

Открытие

Лишь в 1992 году о первом аквапорине, «аквапорине-1» (первоначально известном как CHIP 28), сообщил Питер Агре, из Университет Джона Хопкинса.[22] В 1999 году вместе с другими исследовательскими группами Агре сообщил о первых изображениях с высоким разрешением трехмерной структуры аквапорина, а именно аквапорина-1.[23] Дальнейшие исследования с использованием суперкомпьютер моделирования определили путь воды, когда она двигалась через канал, и продемонстрировали, как поры могут пропускать воду без прохождения мелких растворенных веществ.[24] Новаторское исследование и последующее открытие водных каналов Агре и его коллегами принесли ему награду. Нобелевская премия по химии в 2003 году.[7] Агре сказал, что открыл аквапорины «по интуиции». Он изучал Резус-группа крови антигены и изолировал молекулу Rh, но вторая молекула размером 28 килодальтон (и поэтому называлась 28K) продолжала появляться. Сначала они подумали, что это фрагмент молекулы Rh или примесь, но оказалось, что это молекула нового типа с неизвестной функцией. Он присутствует в таких структурах, как почечные канальцы и красные кровяные тельца, и связан с белками различного происхождения, такими как плодовая муха мозг, бактерии, хрусталик глаза и ткани растений.[23]

Однако первое сообщение о переносе воды через мембраны с помощью белков было сделано Георге Бенга и другие в 1986 году, до первой публикации Агре по этой теме.[25][26] Это привело к спорам о том, что работа Бенги не была должным образом признана ни Агре, ни Комитетом по присуждению Нобелевской премии.[27]

Функция

Иллюстрация молекулы аквапорина

Аквапорины - это «водопроводная система для клеток». Вода движется через клетки организованным образом, наиболее быстро в тканях, которые имеют водные каналы аквапорина.[28] В течение многих лет ученые предполагали, что вода просачивается через клеточную мембрану, и некоторое количество воды это происходит. Однако это не объясняло, как вода могла так быстро проходить через некоторые клетки.[28]

Аквапорины избирательно проводят воды молекулы входить и выходить из камеры, препятствуя прохождению ионы и другие растворенные вещества. Аквапорины, также известные как водные каналы, являются составными белками пор мембраны. Некоторые из них, известные как акваглицеропорины, также переносят другие небольшие незаряженные растворенные молекулы, включая аммиак, CO2, глицерин, и мочевина. Например, канал аквапорина 3 имеет ширину пор 8–10 Ангстремов и позволяет проходить гидрофильным молекулам в диапазоне от 150 до 200 Да. Однако поры воды полностью блокируют ионы, в том числе протоны, необходим для сохранения мембраны электрохимический потенциал разница.[29]

Молекулы воды проходят через поры канала единой цепью. Наличие водных каналов увеличивает проницаемость мембраны для воды. Они также необходимы для системы водного транспорта на заводах.[30] и устойчивость к засухе и солевому стрессу.[31]

Структура

Принципиальная схема 2D-структуры аквапорина 1 (AQP1 ) изображающие шесть трансмембранных альфа-спиралей и пять областей межспиральной петли A-E
Трехмерная структура аквапорина Z, подчеркивающая водный канал в форме песочных часов, который пересекает центр белка.

Белки аквапоринов состоят из шести трансмембранный α-спирали. Они встроены в клеточную мембрану. Амино- и карбоксильный концы обращены внутрь клетки.[29][32] Амино- и карбоксильная половины похожи друг на друга, по-видимому, повторяя последовательность нуклеотидов. Некоторые исследователи[ВОЗ? ] считают, что это было создано удвоением гена, который раньше был вдвое меньше. Между спиралями расположены пять участков (A - E), которые входят в клеточную мембрану или из нее, две из них гидрофобные (B, E), с аспарагин –пролин –аланин («Мотив NPA») узор. Они создают характерную форму песочных часов, делая водяной канал узким в середине и шире на каждом конце.

Другое и даже более узкое место в канале - это «фильтр селективности ar / R», кластер аминокислот, позволяющий аквапорину избирательно пропускать или блокировать проход различных молекул.[33]

Форма аквапоринов кластеры из четырех частей (тетрамеры) в клеточной мембране, причем каждый из четырех мономеры действует как водный канал.[29] У разных аквапоринов есть водные каналы разного размера, самые маленькие из них не пропускают ничего, кроме воды.

Рентгеновские профили показывают, что аквапорины имеют два конических входа. Эта форма песочных часов может быть результатом процесса естественного отбора в сторону оптимальной проницаемости.[оригинальное исследование? ] Было показано, что конические входы с подходящим углом раскрытия действительно могут обеспечить большое увеличение гидродинамической проницаемости канала.[34]

Мотив NPA

Каналы аквапорина появляются в симуляциях, чтобы пропускать только воду, поскольку молекулы фактически выстраиваются в очередь в один файл. Управляемый локальным электрическим полем аквапорина, кислород в каждой молекуле воды обращен вперед, когда входит, поворачиваясь на полпути и уходя, когда кислород обращен назад.[35] Почему происходит это вращение, пока не совсем понятно. Некоторые исследователи назвали причиной электростатическое поле, создаваемое двумя полуспиралями аквапорина HB и HE. Другие предположили, что водородные связи между аспарагин аминокислоты в двух областях NPA и кислород в воде вызывают вращение. Пока неясно, имеет ли вращение молекул воды какое-либо биологическое значение. Ранние исследования предполагали, что «биполярная» ориентация молекул воды блокирует поток протоны через Механизм Grotthuss.[36] Более поздние исследования ставят под сомнение эту интерпретацию и подчеркивают, что электростатический барьер является причиной блокировки протонов. Согласно последней точке зрения, вращение молекул воды является лишь побочным эффектом электростатического барьера. В настоящее время (2008 г.) происхождение электростатического поля является предметом дискуссий. В то время как в некоторых исследованиях в основном рассматривалось электрическое поле, создаваемое половинчатыми спиралями белка HB и HE, другие подчеркивали эффекты десольватации, когда протон входит в узкую пору аквапорина.

фильтр селективности ar / R

Схематическое изображение движения воды через узкий селективный фильтр аквапоринового канала.

Фильтр селективности ароматический / аргинин или «ar / R» представляет собой группу аминокислот, которые помогают связываться с молекулами воды и исключают другие молекулы, которые могут попытаться проникнуть в поры.[37] Это механизм, с помощью которого аквапорин может избирательно связывать молекулы воды (следовательно, пропуская их) и предотвращать проникновение других молекул. Фильтр ar / R состоит из двух аминокислотных групп из спиралей B (HB) и E (HE) и двух групп из петли E (LE1, LE2) с двух сторон мотива NPA. Его обычное положение - 8 Å на внешней стороне мотива NPA; обычно это самая узкая часть канала. Его узость ослабляет водородные связи между молекулами воды, позволяя аргининам, несущим положительный заряд, взаимодействовать с молекулами воды и отфильтровывать нежелательные протоны.

Распространение видов

У млекопитающих

У млекопитающих известно тринадцать типов аквапоринов, шесть из которых расположены в почках.[38] но подозревается существование многих других. Наиболее изученные аквапорины сравниваются в следующей таблице:

ТипМесто расположения[39]Функция[39]
Аквапорин 1Реабсорбция воды
Аквапорин 2Реабсорбция воды в ответ на ADH[40]
Аквапорин 3Реабсорбция воды и проницаемость глицерина
Аквапорин 4Реабсорбция воды

В растениях

У растений вода забирается из почвы через корни, где она переходит из коры в сосудистые ткани. Есть три пути, по которым вода течет в этих тканях, известные как апопластический, симпластический и трансцеллюлярный пути.[41] В частности, аквапорины обнаруживаются в вакуолярной мембране в дополнение к плазматической мембране растений; трансцеллюлярный путь включает транспортировку воды через плазматическую и вакуолярную мембраны.[42] Когда корни растений подвергаются хлорид ртути, который, как известно, ингибирует аквапорины, поток воды значительно уменьшается, в то время как поток ионов нет, подтверждая точку зрения, что существует механизм переноса воды, независимый от переноса ионов: аквапорины.

Помимо поддержания нормальной осмолярности цитозола,[требуется дальнейшее объяснение ] аквапорины могут играть важную роль в расширении роста, позволяя притоку воды в расширяющиеся клетки - процесс, необходимый для поддержания развития растений.[42]

Аквапорины растений также важны для минерального питания и детоксикации ионов, которые необходимы для гомеостаза бора.[43] кремний, мышьяк и бикарбонат.

Аквапорины в растениях делятся на пять основных гомологичных подсемейств или групп:[44]

  • Внутренний белок плазматической мембраны (PIP)[45]
  • Внутренний белок тонопласта (TIP)[46]
  • Нодулин-26, подобный внутреннему белку (NIP)[47]
  • Небольшой основной внутренний белок (SIP)[48]
  • X Внутренний белок (XIP)

Эти пять подсемейств позже были разделены на более мелкие эволюционные подгруппы на основе их последовательности ДНК. PIP сгруппированы в две подгруппы, PIP1 и PIP2, тогда как TIP сгруппированы в 5 подгрупп, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 и TIP5. Каждая подгруппа снова делится на изоформы например ПИП1; 1, ПИП1; 2. Поскольку номенклатура изоформ исторически основана на функциональных параметрах, а не на эволюционных параметрах, несколько новых предположений о растительных аквапоринах возникли в результате изучения эволюционных отношений между различными аквапоринами.[49] В рамках разнообразного выбора изоформ аквапорина в растениях также существуют уникальные паттерны экспрессии, специфичной для клеток и тканей.[42]

Когда растительные аквапорины заглушаются, гидравлическая проводимость и фотосинтез листовой убыли.[50]

Когда ворота растительных аквапоринов, он останавливает поток воды через поры белка. Это может произойти по ряду причин, например, когда растение содержит небольшое количество клеточной воды из-за засухи.[51] Стробирование аквапорина осуществляется за счет взаимодействия между запирающим механизмом и аквапорином, которое вызывает трехмерное изменение белка, так что он блокирует поры и, таким образом, препятствует потоку воды через поры. У растений существует по крайней мере две формы аквапоринирования: стробирование путем дефосфорилирования определенных остатков серина в ответ на засуху и протонирование конкретных гистидин остатки, в ответ на затопление. Фосфорилирование аквапорина участвует в открытии и закрытии лепестков в зависимости от температуры.[52][53]

У архей, эубактерий и грибов

Определенный бактерии и многие другие организмы также экспрессируют аквапорины.

Аквапорины также были обнаружены в грибах.Saccharomyces cerevisiae (дрожжи),Диктиостелиум, Candida иUstilago и простейшие -Трипаносома иПлазмодий.[30]

Клиническое значение

Аквапорин-1 (AQP1) содержится в сосудистое сплетение, способствует выработке спинномозговой жидкости, а AQP4 обнаруживается в периваскулярных и эпендимных клетках.

Было два ярких примера заболеваний, которые были идентифицированы как результат мутаций в аквапоринах:

У небольшого числа людей был выявлен серьезный или полный дефицит аквапорина-1. В целом они здоровы, но демонстрируют нарушение способности концентрировать растворенные вещества в моче и сохранять воду при отсутствии питьевой воды.[55][56] Мыши с целевыми делециями в аквапорине-1 также демонстрируют дефицит водосбережения из-за неспособности концентрировать растворенные вещества в мозговом веществе почки посредством противоточное умножение.[57]

Помимо своей роли в генетически детерминированном несахарном нефрогенном диабете, аквапорины также играют ключевую роль в приобретенных формах нефрогенный несахарный диабет (нарушения, вызывающие повышенную выработку мочи).[58] Аквапорин 2 регулируется вазопрессином, который при связывании с рецептором на клеточной поверхности активирует сигнальный путь цАМФ. В результате получается аквапорин-2, содержащий пузырьки для увеличения поглощения воды и возврата в циркуляцию. Мутация рецептора вазопрессина аквапорина 2 является причиной приобретенного несахарного диабета. У крыс приобретенный несахарный нефрогенный диабет может быть вызван нарушением регуляции аквапорина-2 из-за введения литий соли, низкая концентрация калия в крови (гипокалиемия ) и высокий кальций концентрации в крови (гиперкальциемия ).[59][60][61]

Аутоиммунный реакции против аквапорин 4 у людей производят Болезнь Девича.[8] Если можно будет манипулировать аквапорином, это потенциально может решить медицинские проблемы, такие как задержка жидкости при сердечных заболеваниях и отек мозга после инсульта.[28]

Рекомендации

  1. ^ Agre P (2006). «Аквапориновые водные каналы». Proc Am Thorac Soc. 3 (1): 5–13. Дои:10.1513 / pats.200510-109JH. ЧВК  2658677. PMID  16493146.
  2. ^ Купер Дж. (2009). Клетка: молекулярный подход. Вашингтон, округ Колумбия: АСМ ПРЕСС. п. 544. ISBN  978-0-87893-300-6.
  3. ^ Веркман А.С. (январь 2000 г.). «Строение и функция водных каналов аквапоринов». Am J Physiol Renal Physiol. 278 (1): F13-28. Дои:10.1152 / айпренал.2000.278.1.F13. PMID  10644652.
  4. ^ Купер, Джеффри (2000). Клетка (2-е изд.). MA: Sinauer Associates. Получено 23 апреля 2020.
  5. ^ Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурский, С. Лоуренс (2000). Молекулярная клеточная биология (4-е изд.). Нью-Йорк: У. Х. Фриман. ISBN  9781464183393. Получено 20 мая 2020.
  6. ^ Неппер МА, Нильсен С (2004). "Питер Агре, лауреат Нобелевской премии по химии 2003 г.". Варенье. Soc. Нефрол. 15 (4): 1093–5. Дои:10.1097 / 01.ASN.0000118814.47663.7D. PMID  15034115.
  7. ^ а б «Нобелевская премия по химии 2003 г.». Нобелевский фонд. Получено 2008-01-23.
  8. ^ а б Леннон В.А., Крайзер Т.Дж., Питток С.Дж., Веркман А.С., Хинсон С.Р. (2005). «Маркер оптически-спинномозгового рассеянного склероза IgG связывается с водным каналом аквапорина-4». J. Exp. Med. 202 (4): 473–7. Дои:10.1084 / jem.20050304. ЧВК  2212860. PMID  16087714.
  9. ^ а б Биче Д.Г. (2006). «Несахарный почечный диабет» (PDF). Adv Хроническая болезнь почек. 13 (2): 96–104. Дои:10.1053 / j.ackd.2006.01.006. PMID  16580609. Архивировано из оригинал (PDF) на 2018-07-18.
  10. ^ Агре П., Козоно Д. (2003). «Аквапориновые водные каналы: молекулярные механизмы заболеваний человека». FEBS Lett. 555 (1): 72–8. Дои:10.1016 / S0014-5793 (03) 01083-4. PMID  14630322. S2CID  35406097.
  11. ^ Шриер Р.В. (2007). «Аквапориновые нарушения гомеостаза воды». Перспектива новостей о наркотиках. 20 (7): 447–53. Дои:10.1358 / dnp.2007.20.7.1138161. PMID  17992267.
  12. ^ Паризи М., Дорр Р.А., Озу М., Ториано Р. (декабрь 2007 г.). «От пор мембраны к аквапоринам: 50 лет измерения потоков воды». J Biol Phys. 33 (5–6): 331–43. Дои:10.1007 / s10867-008-9064-5. ЧВК  2565768. PMID  19669522.
  13. ^ Паганелли CV, Соломон АК (ноябрь 1957 г.). «Скорость обмена тритированной воды через мембрану эритроцитов человека». J. Gen. Physiol. 41 (2): 259–77. Дои:10.1085 / jgp.41.2.259. ЧВК  2194835. PMID  13475690.
  14. ^ Гольдштейн Д.А.; Соломон А.К. (1 сентября 1960 г.). «Определение эквивалентного радиуса пор для эритроцитов человека путем измерения осмотического давления». Журнал общей физиологии. 44: 1–17. Дои:10.1085 / jgp.44.1.1. ЧВК  2195086. PMID  13706631.
  15. ^ Dainty, J .; Хаус, К. Р. (1966-07-01). «Исследование доказательств наличия мембранных пор в коже лягушки». Журнал физиологии. 185 (1): 172–184. Дои:10.1113 / jphysiol.1966.sp007979. ЧВК  1395865. PMID  5965891.
  16. ^ Ханаи Т., Хейдон Д.А. (1966-08-01). «Водопроницаемость бимолекулярных липидных мембран». Журнал теоретической биологии. 11 (3): 370–382. Дои:10.1016/0022-5193(66)90099-3. PMID  5967438.
  17. ^ Паризи М, Бурге Дж (1984-01-01). «Эффекты подкисления клеток на ADH-индуцированные агрегаты внутримембранных частиц». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология. 246 (1): C157 – C159. Дои:10.1152 / ajpcell.1984.246.1.c157. ISSN  0363-6143. PMID  6320654.
  18. ^ Эдельман, Исидор С. (25 мая 1965 г.). «Водородно-ионная зависимость антидиуретического действия вазопрессина, окситоцина и дезаминоокситоцина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биофизика, включая фотосинтез. 102 (1): 185–197. Дои:10.1016/0926-6585(65)90212-8. PMID  5833400 - через Elsevier Science Direct.
  19. ^ Карвунис С.П., Левин С.Д., Хейс Р.М. (1979-05-01). «pH-зависимость транспорта воды и растворенных веществ в мочевом пузыре жаб». Kidney International. 15 (5): 513–519. Дои:10.1038 / ки.1979.66. ISSN  0085-2538. PMID  39188.
  20. ^ Чжан, РБ; Logee, KA; Веркман, А.С. (15.09.1990). «Экспрессия мРНК, кодирующей водные каналы почек и эритроцитов в ооцитах Xenopus». Журнал биологической химии. 265 (26): 15375–15378. ISSN  0021-9258. PMID  2394728.
  21. ^ Zhang, R; Альпер, С. Л.; Торенс, В; Веркман, А С (1991-11-01). «Доказательство экспрессии ооцитов, что водный канал эритроцитов отличается от полосы 3 и переносчика глюкозы». Журнал клинических исследований. 88 (5): 1553–1558. Дои:10.1172 / JCI115466. ЧВК  295670. PMID  1939644.
  22. ^ Агре П., Престон Г.М., Смит Б.Л., Юнг Дж. С., Райна С., Мун К., Гуджино В. Б., Нильсен С. (1 октября 1993 г.). «Аквапорин ЧИП: архетипический канал молекулярной воды». Являюсь. J. Physiol. 265 (4, п. 2): F463–76. Дои:10.1152 / ajprenal.1993.265.4.F463. PMID  7694481.
  23. ^ а б Мицуока К., Мурата К., Вальц Т., Хираи Т., Агре П., Хейманн Дж. Б., Энгель А., Фудзиёси И. (1999). «В структуре аквапорина-1 при разрешении 4,5 А видны короткие альфа-спирали в центре мономера». J. Struct. Биол. 128 (1): 34–43. Дои:10.1006 / jsbi.1999.4177. PMID  10600556. S2CID  1076256.
  24. ^ де Гроот Б.Л., Грубмюллер Х. (2005). «Динамика и энергетика проникновения воды и исключения протонов в аквапоринах». Curr. Мнение. Struct. Биол. 15 (2): 176–83. Дои:10.1016 / j.sbi.2005.02.003. HDL:11858 / 00-001M-0000-0012-E99D-E. PMID  15837176.
  25. ^ Бенга Г., Попеску О., Поп В. И., Холмс Р. П. (1986). «Связывание p- (Chloromercuri) бензолсульфоната мембранными белками и ингибирование транспорта воды в эритроцитах человека». Биохимия. 25 (7): 1535–8. Дои:10.1021 / bi00355a011. PMID  3011064.
  26. ^ Kuchel PW (2006). «История открытия аквапоринов: конвергентная эволюция идей - но кто пришел первым?». Клетка. Мол. Биол. (Шумный-ле-гран). 52 (7): 2–5. PMID  17543213.
  27. ^ Бенга, Г. "Георге Бенга". Ad Astra - Интернет-проект для румынского научного сообщества. Архивировано из оригинал 25 декабря 2007 г.. Получено 2008-04-05.
  28. ^ а б c Разговор с Питером Агре: использование роли лидера в человеческом обличье науки, К Клаудиа Дрейфус, New York Times, 26 января 2009 г.
  29. ^ а б c Гонен Т., Вальц Т. (2006). «Структура аквапоринов». Q. Rev. Biophys. 39 (4): 361–96. Дои:10.1017 / S0033583506004458. PMID  17156589.
  30. ^ а б Kruse E, Uehlein N, Kaldenhoff R (2006). "Аквапорины". Геном Биол. 7 (2): 206. Дои:10.1186 / gb-2006-7-2-206. ЧВК  1431727. PMID  16522221.
  31. ^ Xu Y, et al. (2014). «Банановый ген аквапорина». BMC Биология растений. 14 (1): 59. Дои:10.1186/1471-2229-14-59. ЧВК  4015420. PMID  24606771.
  32. ^ Фу Д., Лу М. (2007). «Структурные основы проникновения воды и исключения протонов в аквапоринах». Мол. Membr. Биол. 24 (5–6): 366–74. Дои:10.1080/09687680701446965. PMID  17710641. S2CID  343461.
  33. ^ Суи, Х. "Структурная основа транспортно-специфического транспорта через транспортный канал AQP1". Природа. Природа. Отсутствует или пусто | url = (помощь)
  34. ^ Gravelle S, Joly L, Detcheverry F, Ybert C, Cottin-Bizonne C, Bocquet L (2013). «Оптимизация водопроницаемости за счет формы аквапоринов в форме песочных часов». PNAS. 110 (41): 16367–16372. arXiv:1310.4309. Bibcode:2013ПНАС..11016367Г. Дои:10.1073 / pnas.1306447110. ЧВК  3799357. PMID  24067650.
  35. ^ де Гроот Б.Л., Грубмюллер Х. (2001). «Проникновение воды через биологические мембраны: механизм и динамика аквапорина-1 и GlpF». Наука. 294 (5550): 2353–2357. Bibcode:2001Sci ... 294.2353D. Дои:10.1126 / science.1062459. HDL:11858 / 00-001M-0000-0014-61AF-6. PMID  11743202. S2CID  446498.
  36. ^ Тайхоршид Э, Ноллерт П., Йенсен МО, Мирке Л.Дж., О'Коннелл Дж., Страуд Р.М., Шультен К. (2002). «Контроль селективности семейства водных каналов аквапоринов с помощью глобальной ориентационной настройки». Наука. 296 (5567): 525–30. Bibcode:2002Наука ... 296..525Т. Дои:10.1126 / science.1067778. PMID  11964478. S2CID  22410850.
  37. ^ Sui, H (2000). «Структурная основа транспортно-зависимого транспорта через транспортный канал AQP1». Природа.
  38. ^ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). «Аквапорины в почках: от молекул к лекарствам». Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. Дои:10.1152 / физрев.00024.2001. PMID  11773613.
  39. ^ а б Если иное не указано в полях таблицы, ref: Уолтер Ф. Борон (2005). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход. Elsevier / Saunders. ISBN  978-1-4160-2328-9. Стр. Решебника 842
  40. ^ Песков JM (2012). «Аквапорин 2: не только для движения воды». Журнал Американского общества нефрологов. 23 (9): 1443–1444. Дои:10.1681 / ASN.2012060613. ЧВК  3431422. PMID  22797179.
  41. ^ Chaumont, F; Тайерман, SD (2014-04-01). «Аквапорины: строго регулируемые каналы, контролирующие отношения растений с водой». Физиология растений. 164 (4): 1600–1618. Дои:10.1104 / стр.113.233791. ЧВК  3982727. PMID  24449709.
  42. ^ а б c Йоханссон, я; Карлссон, М; Johanson, U; Ларссон, К; Кьеллбом, П. (2000-05-01). «Роль аквапоринов в водном балансе клеток и всего растения». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1465 (1–2): 324–342. Дои:10.1016 / S0005-2736 (00) 00147-4. PMID  10748263.
  43. ^ Фарфор, Роза; Бустаманте, Антонио; Рос, Рок; Серрано, Рамон; Муле Салорт, Хосе М. (2018). «BvCOLD1: новый аквапорин сахарной свеклы (Beta vulgaris L.), участвующий в гомеостазе бора и абиотическом стрессе». Растения, клетки и окружающая среда. 41 (12): 2844–2857. Дои:10.1111 / pce.13416. HDL:10251/145984. PMID  30103284.
  44. ^ Kaldenhoff R, Бертл А., Отто Б., Мошелион М., Улейн Н. (2007). «Характеристика растительных аквапоринов». Осмосенсинг и осмосигнализация. Meth. Энзимол. Методы в энзимологии. 428. С. 505–31. Дои:10.1016 / S0076-6879 (07) 28028-0. ISBN  978-0-12-373921-6. PMID  17875436.
  45. ^ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). «Водные каналы в плазматической мембране растений, клонированные путем иммуноселекции из системы экспрессии млекопитающих». Завод J. 6 (2): 187–99. Дои:10.1046 / j.1365-313X.1994.6020187.x. PMID  7920711.
  46. ^ Маэшима М (2001). «ТОНОПЛАСТ ТРАНСПОРТЕРЫ: организация и функции». Анну Рев Завод Физиол Растение Мол Биол. 52 (1): 469–497. Дои:10.1146 / annurev.arplant.52.1.469. PMID  11337406.
  47. ^ Уоллес И.С., Цой В.Г., Робертс Д.М. (2006). «Структура, функция и регуляция нодулина 26-подобного внутреннего белка семейства акваглицеропоринов растений». Биохим. Биофиз. Acta. 1758 (8): 1165–75. Дои:10.1016 / j.bbamem.2006.03.024. PMID  16716251.
  48. ^ Йохансон У., Густавссон С (2002). «Новое подсемейство основных внутренних белков растений». Мол. Биол. Evol. 19 (4): 456–61. Дои:10.1093 / oxfordjournals.molbev.a004101. PMID  11919287.
  49. ^ Йохансон, Урбан; Карлссон, Мария; Йоханссон, Ингела; Густавссон, София; Sjövall, Сара; Fraysse, Laure; Weig, Alfons R .; Кьеллбом, Пер (2001). «Полный набор генов, кодирующих основные внутренние белки арабидопсиса, обеспечивает основу для новой номенклатуры основных внутренних белков растений». Физиология растений. 126 (4): 1358–1369. Дои:10.1104 / стр.126.4.1358. ISSN  0032-0889. ЧВК  117137. PMID  11500536.
  50. ^ Sade, N; Шатил-Коэн, А; Аттия, Z; Maurel, C; Бурсиак, Y; Келли, G; Грано, Д; Яаран, А; Лернер, S (2014-11-01). «Роль аквапоринов плазматической мембраны в регулировании континуума связки оболочка-мезофилл и гидравлика листа». Физиология растений. 166 (3): 1609–1620. Дои:10.1104 / стр.114.248633. ЧВК  4226360. PMID  25266632.
  51. ^ Kaldenhoff R, Фишер М (2006). «Аквапорины в растениях». Acta Physiol (Oxf). 187 (1–2): 169–76. Дои:10.1111 / j.1748-1716.2006.01563.x. PMID  16734753. S2CID  35656554.
  52. ^ Азад А.К., Сава Й, Исикава Т., Шибата Х (2004). «Фосфорилирование аквапорина плазматической мембраны регулирует раскрытие лепестков тюльпана в зависимости от температуры». Физио клетки растений. 45 (5): 608–17. Дои:10.1093 / pcp / pch069. PMID  15169943.
  53. ^ Азад А.К., Кацухара М., Сава Й., Исикава Т., Сибата Х. (2008). «Характеристика четырех аквапоринов плазматической мембраны в лепестках тюльпана: предполагаемый гомолог регулируется фосфорилированием». Физиология растительной клетки. 49 (8): 1196–208. Дои:10.1093 / pcp / pcn095. PMID  18567892.
  54. ^ Окамура Т., Миёси И., Такахаши К., Мототани Ю., Исигаки С., Кон И., Касаи Н. (2003). «Двусторонняя врожденная катаракта возникает в результате мутации увеличения функции в гене аквапорина-0 у мышей». Геномика. 81 (4): 361–8. Дои:10.1016 / S0888-7543 (03) 00029-6. PMID  12676560.
  55. ^ Радин, М. Джудит; Ю, Мин-Цзюн; Стоедкильде, Лене; Миллер, Р. Лэнс; Хофферт, Джейсон Д .; Фрокаер, Йорген; Писиткун, Трайрак; Неппер, Марк А. (2017-03-06). «Регулирование аквапорина-2 в здоровье и болезнях». Ветеринарная клиническая патология / Американское общество ветеринарной клинической патологии. 41 (4): 455–470. Дои:10.1111 / j.1939-165x.2012.00488.x. ISSN  0275-6382. ЧВК  3562700. PMID  23130944.
  56. ^ King, Landon S; Чой, Майкл; Фернандес, Педро К.; Картрон, Жан-Пьер; Агре, Питер (2001-07-19). «Нарушение концентрирующей способности мочи из-за полного дефицита аквапорина-1». Медицинский журнал Новой Англии. 345 (3): 175–179. Дои:10.1056 / NEJM200107193450304. PMID  11463012.
  57. ^ Шнерманн, Юрген; Чжоу, Чунг-Линь; Ма, Тонгхуэй; Трейнор, Тимоти; Неппер, Марка А; Веркман, А.С. (1998-08-04). «Нарушение реабсорбции жидкости в проксимальных канальцах у трансгенных мышей без аквапорина-1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (16): 9660–9664. Bibcode:1998PNAS ... 95.9660S. Дои:10.1073 / пнас.95.16.9660. ISSN  0027-8424. ЧВК  21395. PMID  9689137.
  58. ^ Ханна А (2006). «Приобретенный несахарный почечный диабет». Семин. Нефрол. 26 (3): 244–8. Дои:10.1016 / j.semnephrol.2006.03.004. PMID  16713497.
  59. ^ Christensen, S; Кусано, Э; Юсуфи, А. Н.; Мураяма, Н. Доуса, Т.П. (1 июня 1985 г.). «Патогенез нефрогенного несахарного диабета из-за хронического введения лития у крыс». Журнал клинических исследований. 75 (6): 1869–1879. Дои:10.1172 / JCI111901. ЧВК  425543. PMID  2989335.
  60. ^ Марплз, Д; Frøkiaer, J; Дёруп, Дж; Неппер, МА; Нильсен, S (1996-04-15). «Вызванное гипокалиемией подавление экспрессии водных каналов аквапорина-2 в мозговом веществе и коре головного мозга крыс». Журнал клинических исследований. 97 (8): 1960–1968. Дои:10.1172 / JCI118628. ЧВК  507266. PMID  8621781.
  61. ^ Марплз, Д; Christensen, S; Christensen, EI; Оттосен, П. Д.; Нильсен, S (1995-04-01). «Индуцированное литием подавление экспрессии водных каналов аквапорина-2 в мозговом веществе почки крысы». Журнал клинических исследований. 95 (4): 1838–1845. Дои:10.1172 / JCI117863. ЧВК  295720. PMID  7535800.

внешняя ссылка