Cav1.3 - Cav1.3

CACNA1D
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 3LV3
Идентификаторы
Псевдонимы	CACNA1D, CACH3, CACN4, CACNL1A2, CCHL1A2, Cav1.3, PASNA, SANDD, субъединица потенциалзависимого канала кальция альфа1 D
Внешние идентификаторы	OMIM: 114206 MGI: 88293 ГомолоГен: 578 Генные карты: CACNA1D
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 3 (человек)[1] Группа 3п21.1 Начните 53,328,963 бп[1] Конец 53,813,733 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 14 (мышь)[2] Группа 14 18,43 см | 14 B Начните 30,039,939 бп[2] Конец 30,491,455 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание ионов металлов • активность потенциалзависимого ионного канала • активность высоковольтных кальциевых каналов • активность ионного канала • активность потенциалзависимых кальциевых каналов, участвующих в потенциале действия клеток сердечной мышцы • связывание альфа-актинина • анкириновый переплет • активность потенциалзависимых кальциевых каналов • активность потенциалзависимого кальциевого канала, связанная с потенциалом действия клеток узла SA • активность кальциевых каналов • активность потенциалзависимых кальциевых каналов, участвующих в позитивной регуляции пресинаптических цитозольных уровней кальция Сотовый компонент • комплекс потенциал-управляемых кальциевых каналов • Комплекс потенциалозависимых кальциевых каналов L-типа • неотъемлемый компонент мембраны • мембрана • клеточная мембрана • Z диск • ленточный синапс улитковых волосковых клеток • неотъемлемый компонент мембраны пресинаптической активной зоны Биологический процесс • регуляция реполяризации мембраны клеток сердечной мышцы предсердий • регулирование секреции инсулина • Аденилатциклаза-модулирующий сигнальный путь рецептора, сопряженного с G-белком • импорт иона кальция • регуляция трансмембранного транспорта ионов • ионный транспорт • трансмембранный транспорт ионов кальция • трансмембранный транспорт • регуляция активности трансмембранного переносчика ионов калия • деполяризация мембраны во время потенциала действия клеток сердечной мышцы • регуляция трансмембранного транспорта ионов калия • транспорт ионов кальция • положительное регулирование транспорта ионов кальция • чувственное восприятие звука • потенциал действия клеток сердечной мышцы, участвующих в сокращении • деполяризация мембраны во время действия потенциала клетки SA-узла • регулирование частоты сердечных сокращений сердечной проводимостью • положительная регуляция пресинаптической цитозольной концентрации кальция • индукция экзоцитоза синаптических пузырьков путем положительной регуляции пресинаптической цитозольной концентрации ионов кальция • положительная регуляция активности аденилатциклазы • сердечная проводимость Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	776	12289
Ансамбль	ENSG00000157388	ENSMUSG00000015968
UniProt	Q01668	Q99246
RefSeq (мРНК)	NM_000720 NM_001128839 NM_001128840	NM_001083616 NM_028981 NM_001302637
RefSeq (белок)	NP_000711 NP_001122311 NP_001122312	NP_001077085 NP_001289566 NP_083257
Расположение (UCSC)	Chr 3: 53,33 - 53,81 Мб	Chr 14: 30.04 - 30.49 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Кальциевый канал, зависимый от напряжения, L-тип, альфа-1D-субъединица (также известен как Ca_v1.3) это белок что у людей кодируется CACNA1D ген.^[5] Ca_v1.3 канала принадлежат Ca_v1 семейство, которые образуют кальциевые токи L-типа и чувствительны к селективному ингибированию дигидропиридины (DHP).

Структура и функции

Схематическое изображение альфа-субъединицы VDCC, показывающее четыре гомологичных домена, каждый с шестью трансмембранными субъединицами. P-петли выделены красным, субъединицы S4 отмечены плюсом, указывающим на положительный заряд.

Напряжение зависимые кальциевые каналы (VDCC) избирательно проницаемы для ионы кальция, опосредуя движение этих ионов в возбудимые клетки и из них. При потенциале покоя эти каналы закрыты, но когда мембранный потенциал деполяризованный эти каналы открываются. Приток ионов кальция в клетку может инициировать множество кальций-зависимых процессов, включая сокращение мышц, экспрессия гена, и секреция. Кальций-зависимые процессы могут быть остановлены снижением внутриклеточного уровня кальция, что, например, может быть достигнуто путем кальциевые насосы.^[6]

Напряжение-зависимые кальциевые каналы представляют собой мультибелки, состоящие из субъединиц α1, β, α2δ и γ. Основной субъединицей является α1, которая формирует поры селективности, датчик напряжения и стробирующий аппарат VDCC. В Калифорнии_vВ 1.3 каналах субъединица α1 - это α1D. Эта субъединица отличает Ca_v1.3 каналы от других членов Ca_v1 семья, такая как преобладающая и лучше изученная Ca_v1.2, который имеет субъединицу α1C. Значение субъединицы α1 также означает, что она является основной мишенью для блокаторов кальциевых каналов, таких как дигидропиридины. Остальные субъединицы β, α2δ и γ выполняют вспомогательные функции.

Субъединица α1 имеет четыре гомологичный домены, каждый с шестью трансмембранными сегментами. В каждом гомологичном домене четвертый трансмембранный сегмент (S4) заряжен положительно, в отличие от других пяти. гидрофобный сегменты. Эта характеристика позволяет S4 функционировать как датчик напряжения. Субъединицы Alpha-1D принадлежат Ca_v1 семейство, для которого характерны кальциевые токи L-типа. В частности, субъединицы α1D придают низковольтную активацию и медленно инактивируют Ca²⁺ токи, идеально подходящие для определенных физиологических функций, таких как нейротрансмиттер выпуск в улитка внутренние волосковые клетки.

Биофизические свойства Ca_v1.3 канала тесно регулируются С-концевым модуляторным доменом (CTM), который влияет как на зависимость активации от напряжения, так и на Ca²⁺ зависимая инактивация.^[7] Ca_v1.3 имеют низкое сродство к DHP и активируются при подпороговых мембранных потенциалах, что делает их идеальными для использования в кардиостимуляция.^[8]

Регулирование

Альтернативная сварка

Посттранскрипционный альтернативное сращивание Са_v1.3 - обширный и жизненно важный регулирующий механизм. Альтернативное сращивание может значительно повлиять на вентильные свойства канала. Сравним с альтернативным соединением Ca_v1.2 транскрипты, которые придают функциональную специфичность,^[9] недавно было обнаружено, что альтернативный сплайсинг, особенно на С-конце, влияет на фармакологические свойства Ca_v1.3.^[10][11] Поразительно, что сообщалось о 8-кратных различиях в чувствительности к дигидропиридину между альтернативно сплайсированными изоформами.^[12][13]

Негативный отзыв

Ca_v1.3 канала регулируются негативный отзыв для достижения Ca²⁺ гомеостаз. Ионы кальция имеют решающее значение второй посланник, присущие внутриклеточному преобразование сигнала. Уровни внеклеточного кальция приблизительно в 12000 раз выше, чем внутриклеточные уровни. Во время кальцийзависимых процессов внутриклеточный уровень кальция повышается до 100 раз. Жизненно важно регулировать этот градиент кальция, не в последнюю очередь потому, что высокий уровень кальция токсичен для клетки и может вызывать апоптоз.

Ca²⁺связанный кальмодулин (CaM) взаимодействует с Ca_v1.3 для индукции кальций-зависимой инактивации (CDI). Недавно было показано, что Редактирование РНК Са_v1.3 транскрипты необходимы для CDI.^[14] Вопреки ожиданиям, редактирование РНК не просто ослабляет связывание CaM, но и ослабляет предварительное связывание Ca²⁺-бесплатный кальмодулин (апокам) для каналов. Результатом является то, что CDI можно непрерывно настраивать путем изменения уровней CaM.

Клиническое значение

Слух

Ca_v1.3 канала широко представлены у людей.^[15] Примечательно, что их экспрессия преобладает во внутренних волосковых клетках улитки (IHC). Ca_v1.3 были показаны через патч зажим эксперименты необходимы для нормального развития IHC и синаптическая передача.^[16] Следовательно, Ca_v1.3 необходимы для правильного прослушивания.^[17]

Хромаффинные клетки

Ca_v1.3 плотно выражены в хромаффинные клетки. Низковольтная активация и медленная инактивация этих каналов делает их идеальными для контроля возбудимости этих клеток. Катехоламин секреция хромаффинных клеток особенно чувствительна к токам L-типа, связанным с Ca_v1.3. Катехоламины оказывают системное действие на несколько органов. Кроме того, каналы L-типа ответственны за экзоцитоз в этих клетках.^[18]

Нейродегенерация

болезнь Паркинсона второй по распространенности нейродегенеративный заболевание, при котором гибель дофамин-продуцирующих клеток в черная субстанция из средний мозг приводит к нарушению двигательной функции, что, возможно, лучше всего характеризуется тремор. Недавние данные свидетельствуют о том, что Са L-типа_v1,3 Ca²⁺ каналы способствуют гибели дофаминергических нейронов у пациентов с болезнью Паркинсона.^[8] Базальная активность этих нейронов также зависит от Са L-типа.²⁺ каналы, такие как Ca_v1.3. Постоянная кардиостимуляция вызывает постоянные внутриклеточные дендритные и соматические переходные процессы кальция, что, по-видимому, делает дофаминергическую черная субстанция нейроны уязвимы для стрессоры которые способствуют их смерти. Следовательно, ингибирование каналов L-типа, в частности Ca_v1.3 защищает от патогенеза болезни Паркинсона в некоторых моделях животных.^[8][19] Клиническое испытание фазы III (STEADY-PD III ) проверка этой гипотезы у пациентов с ранней стадией болезни Паркинсона не показала эффективности в замедлении прогрессирования болезни Паркинсона.^[20]

Ингибирование Са_v1.3 может быть достигнута с помощью блокаторов кальциевых каналов, таких как дигидропиридины (DHP). Эти препараты десятилетиями используются для лечения артериальной гипертензии и стенокардии. Это связано с их сильными сосудорасширяющими свойствами, которые опосредуются ингибированием Са._v1,2 кальциевых канала L-типа в гладких мышцах артерий.^[15] Следовательно, гипотензивные реакции (и отек ног) считаются ограничивающими дозу побочными эффектами при использовании DHP для ингибирования Ca_v1.3 канал в мозгу.^[21] Перед лицом этой проблемы были предприняты попытки обнаружить селективный Ca_v1.3 канальные блокираторы. Один кандидат был заявлен как мощный и высокоселективный ингибитор Са_v1.3. Это соединение, 1- (3-хлорфенэтил) -3-циклопентилпиримидин-2,4,6- (1ЧАС,3ЧАС,5ЧАС) -трион поэтому был выдвинут в качестве кандидата на будущее лечение болезни Паркинсона.^[22] Однако его избирательность и эффективность не удалось подтвердить в двух независимых исследованиях двух других групп.^[23] Один из них даже сообщил об изменениях гейтинга, вызванных этим препаратом, которые указывают на активацию каналов, а не на блокирующие эффекты.^[24]

Рак простаты

Недавние свидетельства от иммуноокрашивание эксперименты показывают, что CACNA1D высоко экспрессируется при раке простаты по сравнению с доброкачественными тканями простаты. Блокировка каналов L-типа или подавление экспрессии генов из CACNA1D значительно подавляет рост клеток рака простаты.^[25] Важно понимать, что эта ассоциация не представляет собой причинную связь между высокими уровнями белка α1D и раком простаты. Необходимы дальнейшие исследования для изучения роли CACNA1D сверхэкспрессия гена в росте клеток рака простаты.

Альдостеронизм

De novo соматические мутации в консервативных областях в воротах активации канала порообразующей α1-субъединицы (CACNA1D) вызвать чрезмерное производство альдостерона в аденомы, продуцирующие альдостерон (APA), что приводит к первичный альдостеронизм, вызывающий лечение - устойчивый артериальная гипертензия. Эти мутации позволяют увеличить содержание Ca²⁺ приток через Cav1.3, который, в свою очередь, запускает Ca²⁺ - зависимый альдостерон производство.^[26][27] Число подтвержденных мутаций APA постоянно растет.^[28] В редких случаях мутации APA также обнаруживаются как мутации зародышевой линии у лиц с расстройства нервного развития разной степени тяжести, в том числе спектр аутизма беспорядок.^[26][28][29]

Смотрите также

• Кальциевый канал

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000157388 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015968 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Ген Entrez: кальциевый канал CACNA1D, потенциалозависимый, L-тип, альфа-1D-субъединица».
6. Браун Б.Л., Уокер С.В., Томлинсон С. (август 1985 г.). «Кальций кальмодулин и секреция гормонов». Клиническая эндокринология. 23 (2): 201–18. Дои:10.1111 / j.1365-2265.1985.tb00216.x. PMID  2996810. S2CID  45017291.
7. Либ А., Шарингер А., Сартори С., Синнеггер-Браунс М. Дж., Стриссниг Дж. (2012). «Структурные детерминанты блокировки кальциевых каналов CaV1.3 L-типа». каналы. 6 (3): 197–205. Дои:10.4161 / chan.21002. ЧВК  3431584. PMID  22760075.
8. Чан С.С., Гусман Дж. Н., Илиджич Е., Мерсер Дж. Н., Рик К., Ткач Т., Мередит Дж. Э., Surmeier DJ (Июнь 2007 г.). "'Омоложение защищает нейроны в моделях болезни Паркинсона у мышей ». Природа. 447 (7148): 1081–6. Bibcode:2007 Натур.447.1081C. Дои:10.1038 / природа05865. PMID  17558391. S2CID  4429534.
9. Ляо П, Ю Д., Лу С., Тан З., Лян М.С., Цзэн С., Лин В., Сунг Т.В. (ноябрь 2004 г.). «Избирательный к гладким мышцам альтернативно сплайсированный экзон создает функциональные вариации в кальциевых каналах Cav1.2». Журнал биологической химии. 279 (48): 50329–35. Дои:10.1074 / jbc.m409436200. PMID  15381693.
10. Сингх А., Гебхарт М., Фрич Р., Синнеггер-Браунс М.Дж., Поггиани С., Хода Дж.С., Энгель Дж., Романин С., Стриссниг Дж., Кошак А. (июль 2008 г.). «Модуляция потенциал- и Ca2 + -зависимого гейтирования кальциевых каналов L-типа CaV1.3 путем альтернативного сплайсинга C-концевого регуляторного домена». Журнал биологической химии. 283 (30): 20733–44. Дои:10.1074 / jbc.M802254200. ЧВК  2475692. PMID  18482979.
11. Тан Б.З., Цзян Ф., Тан М.Ю., Ю Д, Хуанг Х., Шен Й, Сун Т.В. (декабрь 2011 г.). «Функциональная характеристика альтернативного сплайсинга на С-конце каналов CaV1.3 L-типа». Журнал биологической химии. 286 (49): 42725–35. Дои:10.1074 / jbc.M111.265207. ЧВК  3234967. PMID  21998309.
12. Хуанг Х, Ю Д, Сун Т.В. (октябрь 2013 г.). «Альтернативный С-концевой сплайсинг каналов CaV1.3 заметно модулирует их чувствительность к дигидропиридину». Молекулярная фармакология. 84 (4): 643–53. Дои:10.1124 / моль.113.087155. PMID  23924992. S2CID  22439331.
13. Ортнер Нью-Джерси, Бок Дж., Дугалис А., Харитонова М., Дуда Дж., Хесс С., Тулук П., Помбергер Т., Стефанова Н., Питтерл Ф., Чиоссек Т., Оберахер Х., Драхейм Х. Дж., Клоппенбург П., Лисс Б., Стриссниг Дж. (Июль 2017 г. ). «2+ канала во время нейроноподобной активности дофамина черной субстанции: значение для нейропротекции при болезни Паркинсона». Журнал неврологии. 37 (28): 6761–6777. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.2946-16.2017. ЧВК  6596555. PMID  28592699.
14. Баззази Х, Бен Джонни М, Адамс П.Дж., Сун Т.В., Юэ Д.Т. (октябрь 2013 г.). «Непрерывно настраиваемая регуляция Ca (2+) РНК-редактируемых каналов CaV1.3». Отчеты по ячейкам. 5 (2): 367–77. Дои:10.1016 / j.celrep.2013.09.006. ЧВК  4349392. PMID  24120865.
15. Zamponi GW, Striessnig J, Koschak A, Dolphin AC (октябрь 2015 г.). "Физиология, патология и фармакология кальциевых каналов, управляемых напряжением, и их будущий терапевтический потенциал". Фармакологические обзоры. 67 (4): 821–70. Дои:10.1124 / пр.114.009654. ЧВК  4630564. PMID  26362469.
16. Брандт А., Стриссниг Дж., Мозер Т. (ноябрь 2003 г.). «Каналы CaV1.3 необходимы для развития и пресинаптической активности внутренних волосковых клеток улитки». Журнал неврологии. 23 (34): 10832–40. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.23-34-10832.2003. ЧВК  6740966. PMID  14645476.
17. Платцер Дж., Энгель Дж., Шротт-Фишер А., Стефан К., Бова С., Чен Х., Чжэн Х., Стриссниг Дж. (Июль 2000 г.). «Врожденная глухота и дисфункция синоатриального узла у мышей, лишенных Ca2 + каналов L-типа класса D». Ячейка. 102 (1): 89–97. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 00013-1. PMID  10929716. S2CID  17923472.
18. Вандаэль Д.Х., Махапатра С., Калорио С., Маркантони А., Карбон Е. (июль 2013 г.). «Каналы Cav1.3 и Cav1.2 хромаффинных клеток надпочечников: новые взгляды на цАМФ / цГМФ-опосредованное фосфорилирование и роль в стимуляции ритма». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1828 (7): 1608–18. Дои:10.1016 / j.bbamem.2012.11.013. PMID  23159773.
19. Лисс Б., Стриссниг Дж. (Январь 2019 г.). "Потенциал кальциевых каналов L-типа в качестве лекарственной мишени для нейропротекторной терапии при болезни Паркинсона". Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии. 59 (1): 263–289. Дои:10.1146 / annurev-pharmtox-010818-021214. PMID  30625283.
20. Хоффман, Мэтт. «Исрадипин не может замедлить раннее прогрессирование болезни Паркинсона в исследовании фазы 3». Неврология. Получено 2019-11-25.
21. Группа изучения болезни Паркинсона (ноябрь 2013 г.). «Фаза II исследование безопасности, переносимости и выбора дозы исрадипина как потенциального модифицирующего болезнь вмешательства при ранней стадии болезни Паркинсона (STEADY-PD)». Двигательные расстройства. 28 (13): 1823–31. Дои:10.1002 / mds.25639. PMID  24123224. S2CID  9594193.
22. Канг С., Купер Дж., Данн С.Ф., Дюзель Б., Луан СН, Surmeier DJ, Сильверман РБ (2012). «CaV1.3-селективные антагонисты кальциевых каналов L-типа как новые потенциальные терапевтические средства для лечения болезни Паркинсона». Nature Communications. 3: 1146. Дои:10.1038 / ncomms2149. PMID  23093183.
23. Хуанг Х, Нг Си, Ю Д, Чжай Дж, Лам Й, Сун Т.В. (июль 2014 г.). «Умеренное избирательное ингибирование CaV1.342 соединением 8 зависит от β-субъединицы». Nature Communications. 5: 4481. Дои:10.1038 / ncomms5481. ЧВК  4124865. PMID  25057870.Ортнер Нью-Джерси, Бок Дж., Вандаэль Д.Х., Мауэрсбергер Р., Драхейм Х.Дж., Густ Р., Карбон Е., Тулук П., Стриссниг Дж. (Июнь 2014 г.). «Пиримидин-2,4,6-трионы представляют собой новый класс потенциалозависимых активаторов Са2 + каналов L-типа». Nature Communications. 5: 3897. Дои:10.1038 / ncomms4897. ЧВК  4083433. PMID  24941892.
24. Ортнер Нью-Джерси, Бок Дж., Вандаэль Д.Х., Мауэрсбергер Р., Драхейм Х.Дж., Густ Р., Карбон Е., Тулук П., Стриссниг Дж. (Июнь 2014 г.). «Пиримидин-2,4,6-трионы представляют собой новый класс потенциалозависимых активаторов Са2 + каналов L-типа». Nature Communications. 5: 3897. Дои:10.1038 / ncomms4897. ЧВК  4083433. PMID  24941892.
25. Чен Р., Цзэн Х, Чжан Р., Хуанг Дж., Куанг Х, Ян Дж., Лю Дж., Тауфик О, Трэшер Дж. Б., Ли Б. (июль 2014 г.). «Белок α1D канала Cav1.3 сверхэкспрессируется и модулирует трансактивацию рецепторов андрогенов при раке простаты». Урологическая онкология. 32 (5): 524–36. Дои:10.1016 / j.urolonc.2013.05.011. PMID  24054868.
26. Scholl UI, Goh G, Stölting G, de Oliveira RC, Choi M, Overton JD, Fonseca AL, Korah R, Starker LF, Kunstman JW, Prasad ML, Hartung EA, Mauras N, Benson MR, Brady T, Shapiro JR, Loring E, Нельсон-Уильямс С., Либутти С.К., Мане С., Хеллман П., Вестин Г., Окерстрём Г., Бьёрклунд П., Карлинг Т., Фальке С., Идальго П., Лифтон Р.П. (сентябрь 2013 г.). «Мутации соматических и зародышевых кальциевых каналов CACNA1D в альдостерон-продуцирующих аденомах и первичный альдостеронизм». Природа Генетика. 45 (9): 1050–4. Дои:10,1038 / нг.2695. ЧВК  3876926. PMID  23913001.
27. Азизан Э.А., Поульсен Х., Тулук П., Чжоу Дж., Клаузен М.В., Либ А, Маниеро С., Гарг С., Бочукова Е.Г., Чжао В., Шейх Л.Х., Брайтон, Калифорния, Тео А.Е., Давенпорт А.П., Деккерс Т, Топс Б, Кюстерс Б. , Ceral J, Yeo GS, Neogi SG, McFarlane I, Rosenfeld N, Marass F, Hadfield J, Margas W, Chaggar K, Solar M, Deinum J, Dolphin AC, Farooqi IS, Striessnig J, Nissen P, Brown MJ (сентябрь 2013). «Соматические мутации в ATP1A1 и CACNA1D лежат в основе общего подтипа надпочечниковой гипертензии». Природа Генетика. 45 (9): 1055–60. Дои:10.1038 / ng.2716. PMID  23913004. S2CID  205347424.
28. Пинггера А., Стриссниг Дж. (Октябрь 2016 г.). «Дисфункция 2+ каналов при нарушениях ЦНС». Журнал физиологии. 594 (20): 5839–5849. Дои:10.1113 / JP270672. ЧВК  4823145. PMID  26842699.
29. Pinggera A, Negro G, Tuluc P, Brown MJ, Lieb A, Striessnig J (январь 2018 г.). «2+ канала». каналы. 12 (1): 388–402. Дои:10.1080/19336950.2018.1546518. ЧВК  6287693. PMID  30465465.

дальнейшее чтение

• Уильямс М.Э., Фельдман Д.Х., МакКью А.Ф., Бреннер Р., Велиселеби Г., Эллис С.Б., Харпольд М.М. (январь 1992 г.). «Структура и функциональная экспрессия альфа-1, альфа-2 и бета-субъединиц нового подтипа человеческого нейронального кальциевого канала». Нейрон. 8 (1): 71–84. Дои:10.1016 / 0896-6273 (92) 90109-Q. PMID  1309651. S2CID  39341712.
• Сейно С., Чен Л., Сейно М., Блондель О., Такеда Дж., Джонсон Дж. Х., Белл Г. И. (январь 1992 г.). «Клонирование альфа-1-субъединицы потенциал-зависимого кальциевого канала, экспрессируемого в бета-клетках поджелудочной железы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 89 (2): 584–8. Дои:10.1073 / пнас.89.2.584. ЧВК  48283. PMID  1309948.
• Сейно С., Ямада Ю., Эспиноза Р., Ле Бо М. М., Белл Г. И. (август 1992 г.). «Отнесение гена, кодирующего альфа-1-субъединицу нейроэндокринного / мозгового кальциевого канала (CACNL1A2) к хромосоме 3 человека, полоса p14.3». Геномика. 13 (4): 1375–7. Дои:10.1016/0888-7543(92)90078-7. PMID  1324226.
• Чин Х.М., Козак К.А., Ким Х.Л., Мок Б., Макбрайд О.В. (декабрь 1991 г.). «Ген альфа-1 субъединицы кальциевого канала L-типа мозга (CCHL1A2) отображается на хромосоме 14 мыши и хромосоме 3 человека». Геномика (Представлена ​​рукопись). 11 (4): 914–9. Дои:10.1016/0888-7543(91)90014-6. PMID  1664412.
• Мори Ю., Фридрих Т., Ким М.С., Миками А., Накаи Дж., Рут П., Боссе Е., Хофманн Ф., Флокерци В., Фуруичи Т. (апрель 1991 г.). «Первичная структура и функциональное выражение комплементарной ДНК кальциевого канала мозга». Природа. 350 (6317): 398–402. Bibcode:1991Натура.350..398М. Дои:10.1038 / 350398a0. PMID  1849233. S2CID  4370532.
• Ямада Ю., Масуда К., Ли К., Ихара Ю., Кубота А., Миура Т., Накамура К., Фуджи Ю., Сейно С., Сейно Ю. (май 1995 г.). «Структура генов альфа-1-субъединицы (CACNL1A2) и бета-субъединицы (CACNLB3) кальциевого канала человека». Геномика. 27 (2): 312–9. Дои:10.1006 / geno.1995.1048. PMID  7557998.
• Пуро Д.Г., Хван Дж.Дж., Квон О.Дж., Чин Х. (апрель 1996 г.). «Характеристика кальциевого канала L-типа, экспрессируемого клетками Мюллера сетчатки человека (глиальными)». Исследование мозга. Молекулярные исследования мозга (Представлена ​​рукопись). 37 (1–2): 41–8. Дои:10.1016 / 0169-328X (96) 80478-5. PMID  8738134.
• Ян С.Н., Ларссон О., Бранстрём Р., Берторелло А.М., Лейбигер Б., Лейбигер И.Б., Моеде Т., Кёлер М., Мейстер Б., Берггрен П.О. (август 1999 г.). «Синтаксин 1 взаимодействует с подтипом L (D) потенциал-управляемых каналов Ca (2+) в бета-клетках поджелудочной железы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 96 (18): 10164–9. Дои:10.1073 / пнас.96.18.10164. ЧВК  17860. PMID  10468580.
• Белл, округ Колумбия, Батчер А.Дж., Берроу Н.С., Пейдж К.М., Брюст П.Ф., Нестерова А., Стаудерман К.А., Сибрук Г.Р., Нюрнберг Б., Dolphin AC (февраль 2001 г.). «Биофизические свойства, фармакология и модуляция человеческих нейронных L-типа (альфа (1D), Ca (V) 1,3) потенциалзависимых кальциевых токов». Журнал нейрофизиологии. 85 (2): 816–27. Дои:10.1152 / ян.2001.85.2.816. PMID  11160515.
• Розенталь Р., Тим Х., Штраус О. (апрель 2001 г.). «Рецептор 2 фактора роста фибробластов (FGFR2) в нейронах головного мозга и пигментных эпителиальных клетках сетчатки действует посредством стимуляции нейроэндокринных каналов L-типа (Ca (v) 1,3)». Журнал FASEB. 15 (6): 970–7. Дои:10.1096 / fj.00-0188com. PMID  11292657.
• Даваре М.А., Авдонин В., Холл Д.Д., Педен Е.М., Бюретт А., Вайнберг Р.Дж., Хорн М.С., Хоши Т., Ад JW (июль 2001 г.). «Сигнальный комплекс бета2-адренорецепторов, собранный с Ca2 + -каналом Cav1.2». Наука. 293 (5527): 98–101. Дои:10.1126 / science.293.5527.98. PMID  11441182.
• Намкунг Й., Скрипник Н., Чон М.Дж., Ли Т., Ли М.С., Ким Х.Л., Чин Х., Сух П.Г., Ким С.С., Шин Х.С. (октябрь 2001 г.). «Потребность в субъединице альфа (1D) канала Са (2+) L-типа в постнатальном генерации бета-клеток поджелудочной железы». Журнал клинических исследований. 108 (7): 1015–22. Дои:10.1172 / JCI13310. ЧВК  200955. PMID  11581302.
• Стоукс Л., Гордон Дж., Графтон Дж. (Май 2004 г.). «Нестотермальные каналы Ca2 + L-типа в человеческих Т-клетках: фармакология и молекулярная характеристика основных альфа-порообразующих и вспомогательных бета-субъединиц». Журнал биологической химии. 279 (19): 19566–73. Дои:10.1074 / jbc.M401481200. PMID  14981074.
• Цюй Й, Баруди Г., Юэ И, Бутждир М. (июнь 2005 г.). «Новый молекулярный механизм с участием кальциевого канала альфа1D (Cav1.3) L-типа в аутоиммунной синусовой брадикардии». Тираж. 111 (23): 3034–41. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.104.517326. PMID  15939813.
• Baroudi G, Qu Y, Ramadan O, Chahine M, Boutjdir M (октябрь 2006 г.). «Активация протеинкиназы C ингибирует кальциевый канал Cav1.3 на NH2-концевом участке фосфорилирования серина 81». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 291 (4): H1614-22. Дои:10.1152 / ajpheart.00095.2006. PMID  16973824.
• Олсен Дж. В., Благоев Б., Гнад Ф, Мацек Б., Кумар С., Мортенсен П., Манн М. (ноябрь 2006 г.). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Ячейка. 127 (3): 635–48. Дои:10.1016 / j.cell.2006.09.026. PMID  17081983. S2CID  7827573.

внешняя ссылка

• CACNA1D + белок, + человеческий в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
• Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: Q01668 (Напряжение-зависимая субъединица кальциевого канала L-типа альфа-1D) на PDBe-KB.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.