Кофилин-2 - Cofilin-2

CFL2
Идентификаторы
Псевдонимы	CFL2, NEM7, кофилин 2
Внешние идентификаторы	OMIM: 601443 MGI: 101763 ГомолоГен: 129115 Генные карты: CFL2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 14 (человек)[1] Группа 14q13.1 Начните 34,709,113 бп[1] Конец 34,714,823 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 12 (мышь)[2] Группа 12 | 12 C1 Начните 54,858,809 бп[2] Конец 54,862,877 бп[2]
Онтология генов Молекулярная функция • связывание актина • GO: 0001948 связывание с белками • связывание актиновой нити Сотовый компонент • ядерная матрица • цитоплазма • внеклеточная экзосома • внутриклеточный • цитоскелет • Я группа • ядро клетки • актиновый цитоскелет • Z диск • внеклеточный Биологический процесс • саркомерная организация • клеточный гомеостаз мышечных клеток • положительная регуляция деполимеризации актиновых филаментов • организация актиновых филаментов • деполимеризация актиновых филаментов • развитие скелетной мышечной ткани • фрагментация актиновых филаментов Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	1073	12632
Ансамбль	ENSG00000165410	ENSMUSG00000062929
UniProt	Q9Y281 Q549N0	P45591
RefSeq (мРНК)	NM_001243645 NM_021914 NM_138638	NM_007688
RefSeq (белок)	NP_001230574 NP_068733 NP_619579 NP_068733.1 NP_619579.1	NP_031714
Расположение (UCSC)	Chr 14: 34.71 - 34.71 Мб	Chr 12: 54,86 - 54,86 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Кофилин 2 (мышца) также известен как CFL2 это белок который у человека кодируется CFL2 ген.^[5][6]

Функция

Кофилин широко распространенный внутриклеточный актин -модулирующий белок, который связывает и деполимеризует нитчатый F-актин и ингибирует полимеризацию мономерного G-актина в зависимости от pH.^[6] Кофилин-2 является членом группы белков AC, которая также включает кофилин-1 (CFL1 ) и дестрин (DSTN ), которые все регулируют динамику актиновых филаментов.^[7][8] Ген CFL2 кодирует изоформу, специфичную для скелетных мышц.^[9] локализован в тонких филаментах, где он оказывает влияние на актин, частично за счет взаимодействия с тропомиозинами.^[10]

Клиническое значение

Мутации в CFL2 ген связаны с немалиновая миопатия. Дефицит кофилина-2 может приводить к уменьшенной деполимеризации актиновых филаментов, вызывая их накопление в немалиновых телах, миникорах и, возможно, концентрических слоистых телах.^[11]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000165410 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000062929 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Энтрез Ген: CFL2 cofilin 2 (мышца)».
6. Gillett GT, Fox MF, Rowe PS, Casimir CM, Povey S (май 1996 г.). «Картирование человеческого кофилина немышечного типа (CFL1) на хромосоме 11q13 и кофилина мышечного типа (CFL2) на хромосому 14». Анна. Гм. Genet. 60 (Pt 3): 201–11. Дои:10.1111 / j.1469-1809.1996.tb00423.x. PMID  8800436.
7. Бамбург Дж. Р., Макгоф А., Оно С. (сентябрь 1999 г.). «Новый поворот в действии: ADF / кофилины модулируют динамику актина». Тенденции Cell Biol. 9 (9): 364–70. Дои:10.1016 / S0962-8924 (99) 01619-0. PMID  10461190.
8. Макивер СК, Хасси П.Дж. (2002). «Семейство ADF / кофилин: белки, ремоделирующие актин». Геном Биол. 3 (5): reviews3007. Дои:10.1186 / gb-2002-3-5-reviews3007. ЧВК  139363. PMID  12049672.
9. Вартиайнен М.К., Мустонен Т., Маттила П.К. и др. (Январь 2002 г.). «Три мышиных фактора деполимеризации актина / кофилина эволюционировали, чтобы выполнить требования, специфичные для клеточного типа, для динамики актина». Мол. Биол. Ячейка. 13 (1): 183–94. Дои:10.1091 / mbc.01-07-0331. ЧВК  65081. PMID  11809832.
10. Оно С., Оно К. (март 2002 г.). «Тропомиозин ингибирует ADF / кофилин-зависимую динамику актиновых филаментов». J. Cell Biol. 156 (6): 1065–76. Дои:10.1083 / jcb.200110013. ЧВК  2173459. PMID  11901171.
11. Agrawal PB, Greenleaf RS, Tomczak KK, Lehtokari VL, Wallgren-Pettersson C, Wallefeld W., Laing NG, Darras BT, Maciver SK, Dormitzer PR, Beggs AH (январь 2007 г.). «Немалиновая миопатия с миноядрами, вызванная мутацией гена CFL2, кодирующего актин-связывающий белок скелетных мышц, кофилин-2». Am. J. Hum. Genet. 80 (1): 162–7. Дои:10.1086/510402. ЧВК  1785312. PMID  17160903.

внешние ссылки

• GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись о немалиновой миопатии
• Человек CFL2 расположение генома и CFL2 страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.

дальнейшее чтение

• Тирион С., Штука Р., Мендель Б. и др. (2001). «Характеристика кофилина мышечного типа человека (CFL2) в нормальных и регенерирующих мышцах». Евро. J. Biochem. 268 (12): 3473–82. Дои:10.1046 / j.1432-1327.2001.02247.x. PMID  11422377.
• Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т. и др. (2005). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белка и белка человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Дои:10.1038 / природа04209. PMID  16189514.
• Цзя Л., Янг М.Ф., Пауэлл Дж и др. (2002). «Профиль экспрессии генов стромальных клеток костного мозга человека: высокопроизводительный анализ секвенирования экспрессируемых последовательностей». Геномика. 79 (1): 7–17. Дои:10.1006 / geno.2001.6683. PMID  11827452.
• Кудряшов Д.С., Галкин В.Е., Орлова А. и др. (2006). «Кофилин соединяет мостики между соседними протомерами актина и заменяет часть продольного интерфейса F-актина». J. Mol. Биол. 358 (3): 785–97. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.02.029. PMID  16530787.
• Nebl G, Meuer SC, Samstag Y (1996). «Дефосфорилирование серина 3 регулирует ядерную транслокацию кофилина». J. Biol. Chem. 271 (42): 26276–80. Дои:10.1074 / jbc.271.42.26276. PMID  8824278.
• Чжан Ю., Вольф-Ядлин А., Росс П.Л. и др. (2005). «Масс-спектрометрия с временным разрешением сайтов фосфорилирования тирозина в сигнальной сети рецептора эпидермального фактора роста выявляет динамические модули». Мол. Cell. Протеомика. 4 (9): 1240–50. Дои:10.1074 / mcp.M500089-MCP200. PMID  15951569.
• Кимура К., Вакамацу А., Сузуки Ю. и др. (2006). «Диверсификация транскрипционной модуляции: широкомасштабная идентификация и характеристика предполагаемых альтернативных промоторов генов человека». Genome Res. 16 (1): 55–65. Дои:10.1101 / гр. 4039406. ЧВК  1356129. PMID  16344560.
• Хиллер Л.Д., Леннон Г., Беккер М. и др. (1996). «Создание и анализ 280 000 тегов последовательности, экспрессируемых человеком». Genome Res. 6 (9): 807–28. Дои:10.1101 / гр.6.9.807. PMID  8889549.
• Эндо М., Охаши К., Сасаки Ю. и др. (2003). «Контроль подвижности и морфологии конусов роста с помощью киназы LIM и Slingshot посредством фосфорилирования и дефосфорилирования кофилина». J. Neurosci. 23 (7): 2527–37. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.23-07-02527.2003. PMID  12684437.
• Coiras M, Camafeita E, Ureña T. и др. (2006). «Модификации протеома Т-клеток человека, индуцированные внутриклеточной экспрессией белка Tat ВИЧ-1». Протеомика. 6 Дополнение 1: S63–73. Дои:10.1002 / pmic.200500437. PMID  16526095.
• Ян Н, Хигучи О, Охаши К. и др. (1998). «Фосфорилирование кофилина с помощью LIM-киназы 1 и его роль в Rac-опосредованной реорганизации актина». Природа. 393 (6687): 809–12. Дои:10.1038/31735. PMID  9655398.
• Олсен Ю.В., Благоев Б., Гнад Ф. и др. (2006). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Ячейка. 127 (3): 635–48. Дои:10.1016 / j.cell.2006.09.026. PMID  17081983.
• Wu Y, Yoder A, Yu D, et al. (2008). «Активация кофилина в периферических Т-лимфоцитах CD4 ВИЧ-1 инфицированных пациентов: пилотное исследование». Ретровирология. 5 (1): 95. Дои:10.1186/1742-4690-5-95. ЧВК  2576353. PMID  18928553.
• Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК  528928. PMID  15489334.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Папалука В., Арванитис Д.А., Вафиадаки Э. и др. (2009). «Мышечный белок LIM взаимодействует с кофилином 2 и регулирует динамику F-актина в сердечных и скелетных мышцах». Мол. Cell. Биол. 29 (22): 6046–58. Дои:10.1128 / MCB.00654-09. ЧВК  2772566. PMID  19752190.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.