Интерлейкин 37 - Interleukin 37
Интерлейкин 37 (IL-37), также известный как член 7 семейства IL-1 (IL-1F7), является противовоспалительное средство цитокин. Интерлейкины цитокины, которые составляют важную часть иммунной передачи сигналов. Он принадлежит к семейство интерлейкинов-1. Эта белок у людей кодируется IL37 ген расположен на хромосома 2.[3]
Расположение и структура гена
В Ил-37 ген находится в человеке, расположенном на длинное плечо хромосомы из хромосома 2. Не найдено ни одного ген-гомолог в мышах геном.[4] Ил-37 подвергается альтернативное сращивание с 5 различными вариантами сварки: IL-37a-e. Ил-37б - самый крупный и изученный, он разделяет бета-баррель структура, которая распространяется внутри семейство интерлейкинов-1.[3]
Экспрессия гена
Ил-37а, б, в Поступают выразил в различных ткани - вилочковая железа, легкое, двоеточие, матка, Костный мозг. Производится иммунные клетки, Например естественные клетки-киллеры, активирован В-лимфоциты, моноциты но также кератиноциты или эпителиальные клетки.
Некоторые Ил-37 изоформы находятся ткань конкретный:
Ил-37а - мозг
Ил-37б - почка, Костный мозг, кровь, кожа, респираторный и урогенитальный тракт
Ил-37с - сердце
Ил-37д - Костный мозг, яичко[3]
Ил-37 такой же, как и другие представители семейство интерлейкинов-1 синтезируется в форме предшественника и для полной активации происходит расщепление каспаза 1 необходимо.[5]
Функция
Механизм функций IL-37 еще предстоит выяснить. Ил-37 обладает не только противовоспалительный эффекты, но это также важно для противомикробного ответа или противоопухолевого иммунитета. Ил-37 действует внутриклеточный и внеклеточный.[3]
Ядерная транслокация IL-37
Каспаза-1 расщепленный IL-37 может перемещаться в ядро клетки где он образует функциональный комплекс с фосфорилированный или нефосфорилированный Smad3 и влияет на выражение из провоспалительные цитокины такие как Ил-1β или IFN-γ.[6]
Взаимодействие с рецептором IL-18
Ил-37 имеет два подобных аминокислота остатки с Ил-18, поэтому может взаимодействовать с Рецептор ИЛ-18 (ИЛ-18Р). Сродство IL-37b к альфа-субъединице IL-18R намного ниже по сравнению с IL-18. ИЛ-37b взаимодействует с Белок, связывающий ИЛ-18 (IL-18BP), который является антагонистом IL-18. Связывание IL-37b усиливает функции IL-18BP.[4][5]
Роль в болезни
Смотрите также
использованная литература
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000125571 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ а б c d Ван Л., Цюань И, Юэ И, Хэн Х, Че Ф (апрель 2018 г.). «Интерлейкин-37: важнейший цитокин, играющий множество ролей в заболевании и потенциально в клинической терапии». Письма об онкологии. 15 (4): 4711–4719. Дои:10.3892 / ol.2018.7982. ЧВК 5840652. PMID 29552110.
- ^ а б Nold MF, Nold-Petry CA, Zepp JA, Palmer BE, Bufler P, Dinarello CA (ноябрь 2010 г.). «IL-37 - фундаментальный ингибитор врожденного иммунитета». Иммунология природы. 11 (11): 1014–22. Дои:10.1038 / ni.1944. ЧВК 3537119. PMID 20935647.
- ^ а б Пан И, Вэнь Х, Хао Д., Ван И, Ван Л., Хе Г, Цзян Х (февраль 2020 г.). «Роль IL-37 в заболеваниях кожи и соединительной ткани». Биомедицина и фармакотерапия. 122: 109705. Дои:10.1016 / j.biopha.2019.109705. PMID 31918276.
- ^ Цзя Х, Лю Дж, Хань Би (2018-04-01). «Обзоры интерлейкина-37: функции, рецепторы и роль в заболеваниях». BioMed Research International. 2018: 3058640. Дои:10.1155/2018/3058640. ЧВК 5899839. PMID 29805973.
дальнейшее чтение
- Nold-Petry CA, Lo CY, Rudloff I., Elgass KD, Li S, Gantier MP, et al. (Апрель 2015 г.). «IL-37 требует, чтобы рецепторы IL-18Rα и IL-1R8 (SIGIRR) выполняли свою многогранную противовоспалительную программу при передаче врожденного сигнала». Иммунология природы. 16 (4): 354–65. Дои:10.1038 / ni.3103. PMID 25729923. S2CID 24578661.
- Nold MF, Nold-Petry CA, Zepp JA, Palmer BE, Bufler P, Dinarello CA (ноябрь 2010 г.). «IL-37 - фундаментальный ингибитор врожденного иммунитета». Иммунология природы. 11 (11): 1014–22. Дои:10.1038 / ni.1944. ЧВК 3537119. PMID 20935647.
- Никлин М.Дж., Вейт А., Дафф Г.В. (январь 1994 г.). «Физическая карта области, охватывающей гены человеческого интерлейкина-1 альфа, интерлейкина-1 бета и гены антагонистов рецепторов интерлейкина-1». Геномика. 19 (2): 382–4. Дои:10.1006 / geno.1994.1076. PMID 8188271.
- Nothwang HG, Strahm B, Denich D, Kübler M, Schwabe J, Gingrich JC и др. (Май 1997 г.). «Молекулярное клонирование кластера генов интерлейкина-1: построение интегрированного контига YAC / PAC и частичной транскрипционной карты в области хромосомы 2q13». Геномика. 41 (3): 370–8. Дои:10.1006 / geno.1997.4654. PMID 9169134.
- Кумар С., Макдоннелл П.К., Лер Р., Тирни Л., Цимас М.Н., Грисволд Д.Э. и др. (Апрель 2000 г.). «Идентификация и начальная характеристика четырех новых членов семейства интерлейкинов-1». Журнал биологической химии. 275 (14): 10308–14. Дои:10.1074 / jbc.275.14.10308. PMID 10744718.
- Busfield SJ, Comrack CA, Yu G, Chickering TW, Smutko JS, Zhou H и др. (Июнь 2000 г.). «Идентификация и генная организация трех новых членов семейства IL-1 на хромосоме 2 человека». Геномика. 66 (2): 213–6. Дои:10.1006 / geno.2000.6184. PMID 10860666.
- Бартон Дж. Л., Хербст Р., Бозисио Д., Хиггинс Л., Никлин М. Дж. (Ноябрь 2000 г.). «Гомолог тканеспецифического антагониста рецептора IL-1 из кластера IL-1 не обладает активностью антагониста IL-1, IL-1ra, IL-18 и IL-18». Европейский журнал иммунологии. 30 (11): 3299–308. Дои:10.1002 / 1521-4141 (200011) 30:11 <3299 :: AID-IMMU3299> 3.0.CO; 2-S. PMID 11093146.
- Пан Дж., Риссер П., Мао В., Болдуин Д. Т., Чжун А. В., Филварофф Э. и др. (Январь 2001 г.). «IL-1H, белок, родственный интерлейкину 1, который связывает рецептор IL-18 / IL-1Rrp». Цитокин. 13 (1): 1–7. Дои:10.1006 / cyto.2000.0799. PMID 11145836.
- Lin H, Ho AS, Haley-Vicente D, Zhang J, Bernal-Fussell J, Pace AM и др. (Июнь 2001 г.). «Клонирование и характеристика IL-1HY2, нового члена семейства интерлейкинов-1». Журнал биологической химии. 276 (23): 20597–602. Дои:10.1074 / jbc.M010095200. PMID 11278614.
- Дебец Р., Тиманс Дж. К., Хомей Б., Зуравски С., Сана Т. Р., Ло С. и др. (Август 2001 г.). «Два новых члена семейства IL-1, IL-1 дельта и IL-1 эпсилон, действуют как антагонист и агонист активации NF-каппа B через сиротский белок 2, связанный с рецептором IL-1». Журнал иммунологии. 167 (3): 1440–6. Дои:10.4049 / jimmunol.167.3.1440. PMID 11466363.
- Sims JE, Nicklin MJ, Bazan JF, Barton JL, Busfield SJ, Ford JE и др. (Октябрь 2001 г.). «Новая номенклатура генов семейства IL-1». Тенденции в иммунологии. 22 (10): 536–7. Дои:10.1016 / S1471-4906 (01) 02040-3. PMID 11574262.
- Никлин М.Дж., Бартон Дж. Л., Нгуен М., Фицджеральд М. Г., Дафф Г. В., Корнман К. (май 2002 г.). «Последовательная карта девяти генов кластера человеческого интерлейкина-1». Геномика. 79 (5): 718–25. Дои:10.1006 / geno.2002.6751. PMID 11991722.
- Тейлор С.Л., Реншоу Б.Р., Гарка К.Э., Смит Д.Е., Симс Дж. Э. (май 2002 г.). «Геномная организация локуса интерлейкина-1». Геномика. 79 (5): 726–33. Дои:10.1006 / geno.2002.6752. PMID 11991723.
- Кумар С., Ханнинг С.Р., Бригам-Берк М.Р., Риман Д.Д., Лер Р., Хандекар С. и др. (Апрель 2002 г.). «Интерлейкин-1F7B (IL-1H4 / IL-1F7) процессируется каспазой-1, и зрелый IL-1F7B связывается с рецептором IL-18, но не индуцирует продукцию IFN-гамма». Цитокин. 18 (2): 61–71. Дои:10.1006 / cyto.2002.0873. PMID 12096920.
- Буфлер П., Азам Т., Гамбони-Робертсон Ф., Резников Л.Л., Кумар С., Динарелло К.А., Ким С.Х. (октябрь 2002 г.). «Комплекс гомолога IL-1 IL-1F7b и IL-18-связывающего белка снижает активность IL-18». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (21): 13723–8. Bibcode:2002PNAS ... 9913723B. Дои:10.1073 / pnas.212519099. ЧВК 129755. PMID 12381835.
- Grimsby S, Jaensson H, Dubrovska A, Lomnytska M, Hellman U, Souchelnytskyi S (ноябрь 2004 г.). «Основанная на протеомике идентификация белков, взаимодействующих с Smad3: SREBP-2 образует комплекс с Smad3 и подавляет его транскрипционную активность». Письма FEBS. 577 (1–2): 93–100. Дои:10.1016 / j.febslet.2004.09.069. PMID 15527767. S2CID 82568.