Спермидин - Spermidine

Спермидин
Скелетная формула спермидина
Шариковая модель спермидина
Идентификаторы
  • 124-20-9 (бесплатная база) проверитьY
  • 334-50-9 (тригидрохлорид) проверитьY
3D модель (JSmol )
3DMet
1698591
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard100.004.264 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
  • 204-689-0
454510
КЕГГ
MeSHСпермидин
Номер RTECS
  • EJ7000000
UNII
Номер ООН2735
Характеристики
C7ЧАС19N3
Молярная масса145.250 г · моль−1
ВнешностьБесцветная жидкость
ЗапахИхтиал аммиачный
Плотность925 мг мл−1
Температура плавления От 22 до 25 ° C (от 72 до 77 ° F, от 295 до 298 K)
145 г л−1 (при 20 ° C)
бревно п−0.504
УФ-видимый (λМаксимум)260 нм
Абсорбция0.1
1.479
Опасности
Пиктограммы GHSGHS05: Коррозийный
Сигнальное слово GHSОпасность
H314
P280, P305 + 351 + 338, P310
точка возгорания 112 ° С (234 ° F, 385 К)
Родственные соединения
Родственные амины
Если не указано иное, данные для материалов приведены в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
☒N проверять (что проверитьY☒N ?)
Ссылки на инфобоксы

Спермидин это полиамин сложный (C
7ЧАС
19N
3), обнаруженные в рибосомах и живых тканях и выполняющие различные метаболические функции внутри организмов. Первоначально он был изолирован от сперма.[1]

Функция

Спермидин - это алифатический полиамин. Спермидинсинтаза (СПДС) катализирует его образование из путресцин. Это предшественник других полиаминов, таких как спермин и его структурная изомер термосермин.

Спермидин синхронизирует множество биологических процессов (например, Ca2+, Na+, К+ -АТФаза), таким образом поддерживая мембранный потенциал и контролируя внутриклеточный pH и объем. Спермидин регулирует биологические процессы, такие как Ca2+ приток глутаматергическим N-метил-d-аспартат рецептор (рецептор NMDA), который был связан с синтаза оксида азота (NOS) и активация пути cGMP / PKG и снижение Na+, К+-АКТИВНОСТЬ АТФазы в синаптосомах коры головного мозга.

Спермидин - это долголетие агента у млекопитающих из-за различных механизмов действия, которые только начинают изучаться. Аутофагия является основным механизмом на молекулярном уровне, но были обнаружены доказательства других механизмов, включая уменьшение воспаления, метаболизм липидов и регуляцию роста, пролиферации и гибели клеток.[2][3]

Известно, что спермидин регулирует рост растений, помогая in vitro процесс транскрипции РНК и ингибирование NOS. Кроме того, спермидин является предшественником других полиаминов, таких как спермин и термоспермин, некоторые из которых способствуют толерантности к засуха и соленость в растениях.

Спермидин был протестирован и обнаружил, что он способствует удлинению стержня волоса и увеличению их роста. Также было обнаружено, что спермидин «увеличивает экспрессию кератинов K15 и K19, связанных с эпителиальными стволовыми клетками, и дозозависимо модулирует активность промотора K15. на месте и эффективность образования колоний, пролиферация и экспрессия K15 изолированных клеток K15-GFP + человека in vitro.”[4]

Биосинтез спермидина и спермина из путресцина. Ado = 5'-аденозил.

Биохимические действия

Известные действия спермидина включают:

Источники

Хорошими диетическими источниками спермидина являются выдержанный сыр, грибы, соевые продукты, бобовые, кукуруза и цельные зерна.[14] Спермидина много в средиземноморская диета.[3]Для сравнения: содержание спермидина в семенной плазме человека колеблется от прибл. 15 и 50 мг / л (в среднем 31 мг / л).[15]

ЕдаСпермидин
мг / кг		примечания и ссылки
Зародыши пшеницы243[16]
Соя сушеная207Японский [14]
Чеддер, 1 год199[14]
Соя сушеная128Немецкий [14]
Гриб89Японский [14]
Рисовые отруби50[14]
куриная печень48[14]
Зеленый горошек46[14]
манго30[14]
Нута29[14]
Цветная капуста (приготовленная)25[14]
Брокколи (приготовленная)25[14]

Примечание. Содержание спермидина зависит от источника и возраста. См. Подробности.

В зернах эндосперм содержит большую часть спермидина. Одним из наиболее известных источников зернового питания является ростки пшеницы, содержащий целых 243 мг / кг.[16]

Использует

  • Спермидин можно использовать в электропорация при передаче ДНК в клетку под действием электрического импульса. Может использоваться для очистки ДНК-связывающих белков.
  • Спермидин также используется вместе с хлоридом кальция для осаждения ДНК на микрочастицы для бомбардировки генная пушка.[17]
  • Сообщалось также, что спермидин защищает сердце от старения и продлевает продолжительность жизни мышей, в то время как у людей он коррелирует с более низким кровяным давлением.[18] Также было обнаружено, что он снижает степень старения дрожжей, мух, червей и иммунных клеток человека за счет индукции аутофагия.[19]
  • Спермидин обычно используется для реакций молекулярной биологии in vitro, в частности, для транскрипции in vitro с помощью фаговых РНК-полимераз,[20] in vitro транскрипция РНК-полимеразой II человека,[21] и in vitro перевод.
  • Спермидин увеличивает специфичность и воспроизводимость Taq-опосредованной ПЦР за счет нейтрализации и стабилизации отрицательного заряда на фосфатном скелете ДНК.
  • Спермидин, при физиологических pH, поликатионный реагент, который помогает ферментативному перевариванию, разрушая молекулы ДНК.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Словарь американского наследия Проверено 18 ноября 2014.
  2. ^ Минуа, Надеж (28 января 2014 г.). «Молекулярные основы« антивозрастного »действия спермидина и других природных полиаминов - мини-обзор». Геронтология. 60 (4): 319–326. Дои:10.1159/000356748. PMID  24481223.
  3. ^ а б Мадео Ф, Айзенберг Т, Пьетрокола Ф, Кремер Дж (2018). «Спермидин в здоровье и болезни». Наука. 359 (6374): eaan2788. Дои:10.1126 / science.aan2788. PMID  29371440.
  4. ^ Рамот, Юваль; Тиде, Стефан; Биро, Тамаш; Абу Бакар, Мохд Хилми; Сугавара, Кодзи; Филпотт, Майкл П .; Харрисон, Уэсли; Пиетиля, Марко; Паус, Ральф (27 июля 2011 г.). «Спермидин способствует росту человеческих волос и является новым модулятором функций эпителиальных стволовых клеток человека». PLOS ONE. 6 (7): e22564. Дои:10.1371 / journal.pone.0022564. ISSN  1932-6203. ЧВК  3144892. PMID  21818338.
  5. ^ Ху, Дж; Махмуд, Мичиган; Эль-Факахани, Э.Е. (1994). «Полиамины ингибируют синтазу оксида азота в мозжечке крысы». Письма о неврологии. 175 (1–2): 41–5. Дои:10.1016/0304-3940(94)91073-1. PMID  7526294. S2CID  37856308.
  6. ^ Ван, CY; Уилкинс, Т.А. (1993). «Спермидин облегчает ПЦР-амплификацию целевой ДНК». Методы и приложения ПЦР. 3 (3): 208–10. Дои:10.1101 / гр.3.3.208. PMID  8118404.
  7. ^ Калл, М; МакГенри, CS (1990). Приготовление экстрактов из прокариот. Методы в энзимологии. 182. С. 147–53. Дои:10.1016 / 0076-6879 (90) 82014-С. ISBN  978-0-12-182083-1. PMID  2107372.
  8. ^ Блетен, SL; Boeker, EA; Снелл, EE (1968). «Аргениндекарбоксилаза из Escherichia coli. I. Очистка и специфичность для субстратов и кофермента». Журнал биологической химии. 243 (8): 1671–7. PMID  4870599.
  9. ^ Ву, WH; Моррис, Д.Р. (1973). «Биосинтетическая аргининдекарбоксилаза из Escherichia coli. Субъединичные взаимодействия и роль иона магния». Журнал биологической химии. 248 (5): 1696–9. PMID  4571774.
  10. ^ Табор, CW; Табор, H (1984). «Полиамины». Ежегодный обзор биохимии. 53: 749–90. Дои:10.1146 / annurev.bi.53.070184.003533. PMID  6206782.
  11. ^ Круг, МС; Бергер, SL (1987). Синтез первой цепи кДНК, примированной олиго (dT). Методы в энзимологии. 152. С. 316–25. Дои:10.1016/0076-6879(87)52036-5. ISBN  978-0-12-182053-4. PMID  2443800.
  12. ^ Каркас, JD; Маргулис, Л; Чаргафф, Э (1975). «ДНК-полимераза из эмбрионов Drosophila melanogaster. Очистка и свойства». Журнал биологической химии. 250 (22): 8657–63. PMID  241752.
  13. ^ Буше, JP (1981). «Влияние спермидина на ингибирование эндонуклеаз загрязнителями агарозы». Аналитическая биохимия. 115 (1): 42–5. Дои:10.1016/0003-2697(81)90519-4. PMID  6272602.
  14. ^ а б c d е ж грамм час я j k л Али, Мохамед Атия; Поортвлит, Эрик; Стрёмберг, Роджер; Ингве, Агнета (2011). «Полиамины в продуктах питания: разработка базы данных продуктов питания». Еда Nutr Res. 55: 5572. Дои:10.3402 / fnr.v55i0.5572. ЧВК  3022763. PMID  21249159.
  15. ^ Ciba-Geigy, ed. (1977), «Сперма», Wissenschaftliche Tabellen Geigy (на немецком языке) (8-е изд.), Базель: CIBA-GEIGY Limited, Teilband Körperflüssigkeiten, стр. 181-189
  16. ^ а б "Брошюра по полиаминам, ред. 2" (PDF). Япония: Oryza Oil & Fat Chemocial Co., Ltd. 2011-12-26. Получено 2013-11-06.
  17. ^ Т.М. Кляйн; Т. Градзил; M.E. Fromm; Дж. К. Сэнфорд (1988). «Факторы, влияющие на доставку гена в клетки Zea mays с помощью высокоскоростных микрочастиц». Природа Биотехнологии. 6 (5): 559–63. Дои:10.1038 / nbt0588-559. S2CID  32178592.
  18. ^ Айзенберг, Тобиас; Абделлатиф, Махмуд; Шредер, Сабрина; Примессниг, Уве; Стекович, Славен; Пендл, Тобиас; Харгер, Александра; Шипке, Юлия; Циммерманн, Андреас (2016). «Кардиопротекция и увеличение продолжительности жизни с помощью натурального полиамина спермидина». Природа Медицина. 22 (12): 1428–1438. Дои:10,1038 / нм.4222. ЧВК  5806691. PMID  27841876.
  19. ^ Айзенберг Т., Кнауэр Х., Шауэр А., Бюттнер С., Рукенштуль С., Кармона-Гутьеррес Д. и др. (Ноябрь 2009 г.). «Индукция аутофагии спермидином способствует долголетию». Nat. Cell Biol. 11 (11): 1305–14. Дои:10,1038 / ncb1975. PMID  19801973. S2CID  3126330.
  20. ^ Frugier M, Florentz C, Hosseini MW, Lehn JM, Giegé R (июль 1994). «Синтетические полиамины стимулируют транскрипцию in vitro с помощью РНК-полимеразы Т7». Нуклеиновые кислоты Res. 22 (14): 2784–90. Дои:10.1093 / nar / 22.14.2784. ЧВК  308248. PMID  8052534.
  21. ^ Мертельсманн Р. (июнь 1969 г.). «Очистка и некоторые свойства растворимой ДНК-зависимой РНК-полимеразы из ядер плаценты человека». Евро. J. Biochem. 9 (3): 311–8. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1969.tb00610.x. PMID  5795512.

внешняя ссылка